İçeriğe atla

Ruedi Aebersold

Ruedi Aebersold
Ruedi Aebersold
DoğumSeptember 12, 1954 [1]
İsviçre
EğitimBasel Üniversitesi
Kariyeri
DalıProteomik
Çalıştığı kurumlarETH Zurih, Biyoloji Sistemleri Enstitüsü
Doktora
danışmanı		Dietmar G. Braun

Rudolf Aebersold (12 Eylül 1954) (Ruedi Aebersold olarak bilinir), proteomik ve sistem biyolojisi alanlarında öncü olarak görülen İsviçreli biyolog. Öncelikle karmaşık numunelerdeki proteinleri ölçmek için birçok durumda kütle spektrometrisi yoluyla teknikleri araştırdı. Ruedi Aebersold, ETH Zürih'teki Moleküler Sistem Biyolojisi Enstitüsü'nde (IMSB) Sistem biyolojisi profesörüdür.[2] Ayrıca daha önce bir araştırma grubunda bulunduğu Seattle, Washington'daki Sistem Biyolojisi Enstitüsü'nün kurucularından birifdir.[3]

Ruedi Aebersold, hücredeki her proteinin işlevini, etkileşimini ve lokalizasyonunu ve hastalık durumlarındaki değişikliklerini anlamak için biyomedikal araştırma alanında hedeflenmiş proteomik tekniklerinin geliştirilmesi ve uygulanması ile bilinir.[4][5][6] Bu amaçla Ruedi Abersold, seçilmiş reaksiyon izleme[7][8][9] ve bağımsız veri edinimi dahil olmak üzere, hedeflenen proteomik yöntemlerin geliştirilmesine ve uygulanmasına önemli katkılarda bulunmuştur.[10][11] Ruedi Aebersold ayrıca kütle spektrometrisi ve proteomik verilerin analizi ve depolanması için standart formatların ve açık kaynaklı yazılımların geliştirilmesindeki katkılarından dolayı tanınmaktadır[12] ve İzotop Kodlu Afinite Etiketi'nin (ICAT) mucitlerinden biridir. Kantitatif proteomik tekniği, farklı kütlelerde stabil izotoplar içeren etiketler kullanarak iki numune arasındaki nispi protein miktarlarını ölçen bir tekniktir.[13][14]

ProteoMediX[15] ve Biognosys şirketlerinin kurucu ortağı ve bilimsel danışmanıdır.[16]

Onurlar ve ödüller

  • HUPO Ödülü (2005)
  • Buchner Madalyası (2006)
  • Protein bilimleri ve proteomik alanına yaptığı katkılardan ötürü Biyomoleküler Kaynak Tesisleri Birliği (ABRF) ABRF 2008 Ödülü için onu seçti.
  • Herbert A. Sober Konferansı 2010[17]
  • Otto Naegeli 2010 Ödülü[18]
  • Thomson Madalya Ödülü 2012[19]
  • "Analitik bilimlerde en etkili insanlar" 2015 listesinde 1. sırada yer aldı (Analitik Bilim Adamları tarafından)[20]
  • Utrecht Üniversitesi Bijvoet Biyomoleküler Araştırma Merkezi Bijvoet Madalyası (2018)[21]

Kaynakça

  1. ^ "Curriculum Vitae – Ruedi Aebersold" (PDF). 24 Ocak 2013 tarihinde kaynağından arşivlendi (PDF). Erişim tarihi: 2 Aralık 2012. 
  2. ^ "ETH - IMSB Prof. Ruedi Aebersold". 20 Ocak 2007 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 26 Temmuz 2011. 
  3. ^ "Institute for Systems Biology: Aebersold Group". 20 Temmuz 2011 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 26 Temmuz 2011. 
  4. ^ "Mass spectrometry-based proteomics". Nature. 422 (6928): 198-207. Mart 2003. 
  5. ^ "Mass-spectrometric exploration of proteome structure and function". Nature. 537 (7620): 347-55. Eylül 2016. 
  6. ^ "Mass spectrometry-based proteomics and network biology". Annual Review of Biochemistry. 81: 379-405. 2012. 
  7. ^ "Full dynamic range proteome analysis of S. cerevisiae by targeted proteomics". Cell. 138 (4): 795-806. Ağustos 2009. 
  8. ^ "High-throughput generation of selected reaction-monitoring assays for proteins and proteomes". Nature Methods. 7 (1): 43-6. Ocak 2010. 
  9. ^ "Proteomics meets the scientific method". Nature Methods. 10 (1): 24-7. Ocak 2013. 
  10. ^ "Targeted data extraction of the MS/MS spectra generated by data-independent acquisition: a new concept for consistent and accurate proteome analysis". Molecular & Cellular Proteomics. 11 (6): O111.016717. Haziran 2012. 
  11. ^ "Building high-quality assay libraries for targeted analysis of SWATH MS data". Nature Protocols. 10 (3): 426-41. Mart 2015. 
  12. ^ "A common open representation of mass spectrometry data and its application to proteomics research". Nature Biotechnology. 22 (11): 1459-66. Kasım 2004. 
  13. ^ "A dataset of human liver proteins identified by protein profiling via isotope-coded affinity tag (ICAT) and tandem mass spectrometry". Molecular & Cellular Proteomics. 3 (10): 1039-41. Ekim 2004. 
  14. ^ "Quantitative analysis of complex protein mixtures using isotope-coded affinity tags". Nature Biotechnology. 17 (10): 994-9. Ekim 1999. 
  15. ^ "ProteoMediX AG - Advisors - Zürich, Switzerland". 13 Mayıs 2017 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 2 Aralık 2012. 
  16. ^ "Our Team | Biognosys AG". 19 Ekim 2012 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 2 Aralık 2012. 
  17. ^ "A major honour". 11 Temmuz 2016 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 26 Aralık 2017. 
  18. ^ "Pionier der Eiweissforschung geehrt". 6 Aralık 2010 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 2 Aralık 2012. 
  19. ^ "The 2014 Thomson Medal Award IMSC 2014". 25 Mart 2014 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 8 Nisan 2014. 
  20. ^ "Powerlist - The Analytical Scientist". 4 Mart 2016 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 4 Kasım 2015. 
  21. ^ "Bijvoet Medal". Bijvoet Center for Biomolecular Research. 12 Eylül 2017 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 24 Nisan 2018. 

İlgili Araştırma Makaleleri

<span class="mw-page-title-main">Protein fosforilasyonu</span>

Protein fosforilasyonu, bir proteine bir fosfat grubu (PO4) eklenmesidir. Protein fosforilasyonu pek çok hücresel süreçte önemli bir rol oynar.

<span class="mw-page-title-main">Kütle spektrometrisi</span> Kütle ölçer

Kütle spektrometrisi, İngilizce: Mass spectrometry (MS), kimyasal türleri iyonize edip oluşan iyonları Kütle-yük oranını esas alarak sıralayan bir analitik teknik. Daha basit terimler ile, bir kütle spektrumu bir numunen içindeki kütleleri ölçer. Kütle spektrometrisi birçok farklı alanda kullanılır ve kompleks karışımlara uygulandığı kadar saf numunelere de uygulanır.

<span class="mw-page-title-main">İnsan Proteom Projesi</span>

İnsan Proteom Projesi (HES), İnsan Proteom Örgütü tarafından organize edilen bir işbirliği çalışmasıdır. Projenin amacı, insan genomu tarafından üretilen tüm proteinleri deneysel olarak gözlemlemektir.

Joshua J. Coon, Wisconsin-Madison Üniversitesi'nde Biyomoleküler Kimya Profesörü ve Morgridge Araştırma Enstitüsü üyesidir.

Béla Paizs, Macar biyoinformatikçisidir.

<span class="mw-page-title-main">Matthias Mann</span>

Matthias Mann, kütle spektrometrisi ve proteomik alanlarında çalışan bilim insanı.

John R. Yates III, Amerikalı kimyager. La Jolla, Kaliforniya'daki Scripps Araştırma Enstitüsü'nde kimyasal biyoloji profesörüdür. Çalışmaları araç geliştirmeye ve proteomik üzerine odaklanmıştır ve kütle spektrometrisi konusunda uzmanlaşmıştır. Otomatik peptit sekanslaması ve Çok Boyutlu Protein Tanımlama Teknolojisi (MudPIT) için SEQUEST algoritmasının geliştirilmesi ile bilinmektedir.

Biemann Madalyası, Amerikan Kütle Spektrometresi Derneği (ASMS) tarafından, kariyerinin başlarında olan, temel veya uygulamalı kütle spektrometrisindeki önemli başarıların tanınması nedeniyle her yıl bir kişiye verilir. Adı Profesör Klaus Biemann'ın adından gelmektedir.

<span class="mw-page-title-main">David E. Clemmer</span> araştırmacı

David E. Clemmer, Amerikalı analitik kimyager. Bloomington'daki Indiana Üniversitesi'nde Robert ve Marjorie Mann Kimya Kürsüsü başkanı ve Seçkin Profesör'dür. Bu üniversitede Clemmer Grubu'nun başındadır. Clemmer iyon-hareketliliği kütle spektrometrisi (IM-MS) için yeni bilimsel ekipmanlar geliştirir. Geliştirdiği ekipmanlar arasında ilk iç içe iyon-hareketliliği uçuş-zamanlı kütle spektroskmetrisi de vardır. Aralarında 2006'da "çeşitli kütle spektrometre teknolojileri için iyon hareketliliği ayırmanın entegrasyonuna yaptığı öncü katkıları için" kazandığı Biemann Madalyası'nın da bulunduğu çeşitli ödüller kazanmıştır.

<span class="mw-page-title-main">Elektron iyonizasyonu</span>

Elektron iyonizasyonu, enerjik elektronların iyonlar üretmek için katı veya gaz fazı atomları veya molekülleri ile etkileşime girdiği bir iyonizasyon yöntemidir. EI, kütle spektrometrisi için geliştirilen ilk iyonizasyon tekniklerinden biriydi. Ancak bu yöntem hala popüler bir iyonizasyon tekniğidir. Bu teknik, iyonları üretmek için yüksek enerjili elektronlar kullandığı için sert bir iyonizasyon yöntemi olarak kabul edilir. Bu, bilinmeyen bileşiklerin yapı tespiti için yardımcı olabilecek kapsamlı parçalanmaya yol açar. EI, moleküler ağırlığı 600'ün altında olan organik bileşikler için en yararlı olanıdır. Aynı zamanda, katı, sıvı ve gaz halindeki birkaç başka termal olarak kararlı ve uçucu bileşik, çeşitli ayırma yöntemleriyle birleştirildiğinde bu tekniğin kullanılmasıyla tespit edilebilir.

<span class="mw-page-title-main">Protein kütle spektrometrisi</span>

Protein kütle spektrometrisi, kütle spektrometrisinin proteinlerin incelenmesine uygulanmasını ifade eder. Kütle spektrometrisi, proteinlerin doğru kütle tespiti ve karakterizasyonu için önemli bir yöntemdir ve birçok kullanımı için çeşitli yöntemler ve araçlar geliştirilmiştir. Uygulamaları arasında proteinler ve translasyon sonrası modifikasyonlarının tanımlanması, protein komplekslerinin, alt birimlerinin ve fonksiyonel etkileşimlerinin aydınlatılması veproteomikteki proteinlerin küresel ölçümü yer alır. Aynı zamanda proteinlerin çeşitli organellerdeki konumlarını belirlemek ve farklı proteinler ile membran lipidleri arasındaki etkileşimleri belirlemek için de kullanılabilir.

<span class="mw-page-title-main">Silisyum üzerinde desorpsiyon/iyonizasyon</span>

Silikon üzerinde desorpsiyon/iyonizasyon (DIOS), kütle spektrometresi analizi için gaz fazı iyonları oluşturmak amacı ile kullanılan yumuşak bir lazer desorpsiyon yöntemidir. DIOS, ilk yüzey tabanlı yüzey destekli lazer desorpsiyon/iyonizasyon yaklaşımı olarak kabul edilir. Önceki yaklaşımlar, bir gliserol matrisinde nanopartiküller kullanılarak gerçekleştirilmiştir, DIOS ise nano yapılı bir yüzey üzerine bir numunenin biriktirildiği ve numunenin lazer ışığı enerjisinin adsorpsiyonu yoluyla nanoyapılı yüzeyden doğrudan desorbe edildiği matris içermeyen bir tekniktir. DIOS, organik molekülleri, metabolitleri, biyomolekülleri ve peptitleri analiz etmek ve nihayetinde dokuları ve hücreleri görüntülemek için kullanılmıştır.

<span class="mw-page-title-main">Orbitrap</span>

Kütle spektrometrisinde Orbitrap, bir dış namlu benzeri elektrot ve iyonları milin etrafındaki yörünge hareketinde hapseden koaksiyel iç mil benzeri elektrottan oluşan bir iyon tuzağı kütle analizörüdür. Sıkışan iyonlardan gelen görüntü akımı tespit edilir ve frekans sinyalinin Fourier dönüşümü kullanılarak bir kütle spektrumuna dönüştürülür.

Kütle spektrometresi yazılımı, kütle spektrometresinde veri toplama, analizi veya temsil için kullanılan bir yazılımdır.

<span class="mw-page-title-main">Peptid kütle parmak izi alma</span>

Peptid kütle parmak izi alma, protein tanımlama için analitik bir tekniktir, burada ilgilenilen bilinmeyen protein ilk olarak daha küçük peptitlere bölünür ve bunların mutlak kütleleri MALDI-TOF veya ESI-TOF gibi bir kütle spektrometresi ile doğru bir şekilde ölçülebilir. Yöntem, 1993 yılında birkaç grup tarafından bağımsız olarak geliştirildi. Peptit kütleleri, bilinen protein dizilerini içeren bir veritabanı veya hatta genom ile karşılaştırılır. Bu, organizmanın bilinen genomunu proteinlere çeviren, daha sonra teorik olarak proteinleri peptidlere ayıran ve her bir proteinden peptidlerin mutlak kütlelerini hesaplayan bilgisayar programları kullanılarak sağlanır. Daha sonra, bilinmeyen proteinin peptitlerinin kütleleri, genomda kodlanmış her bir proteinin teorik peptit kütleleri ile karşılaştırılır. En iyi eşleşmeyi bulmak için sonuçlar istatistiksel olarak analiz edilir.

<span class="mw-page-title-main">Proteomik</span>

Proteomik, proteinlerin büyük ölçekli bir çalışmasıdır. Proteinler, canlı organizmaların birçok işlevi olan hayati parçalarıdır. Proteom, bir organizma veya sistem tarafından üretilen veya modifiye edilen proteinlerin tamamıdır. Proteomik, giderek artan sayıda proteinin tanımlanmasını sağlamıştır. Proteom, zamana ve bir hücrenin veya organizmanın maruz kaldığı farklı gereksinimlere veya streslere göre değişir. Proteomik, İnsan Genom Projesi de dahil olmak üzere çeşitli genom projelerinin genetik bilgilerinden büyük ölçüde yararlanan disiplinler arası bir alandır. Proteomik, proteomların genel protein bileşimi, yapısı ve aktivitesi seviyesinden araştırılmasını kapsar. Fonksiyonel genomik branşının önemli bir bileşenidir.

Üst-alt proteomik, kütle ölçümü ve ardışık kütle spektrometresi (MS/MS) analizi için izole edilmiş bir protein iyonunu depolamak üzere bir iyon yakalayıcı kütle spektrometresi veya MS/MS ile birlikte iki boyutlu jel elektroforezi gibi diğer protein saflaştırma yöntemlerini kullanan bir protein tanımlama yöntemidir. Üst-alt proteomik, yekpare haldeki proteinlerin analizi yoluyla benzersiz proteoformları tanımlama ve niceleme yeteneğine sahiptir. Kütle spektrometresi sırasında yekpare haldeki proteinler tipik olarak elektrosprey iyonizasyon ile iyonize edilir ve bir Fourier dönüşümü iyon siklotron rezonansı, kuadrupol iyon tuzağı veya Orbitrap kütle spektrometresinde tutulur. Ardışık kütle spektrometresi için parçalanma, elektron yakalama ayrışması veya elektron transfer ayrışması ile gerçekleştirilir. Etkili bir parçalanma, kütle spektrometresi tabanlı proteomikten önce numunenin işleme safyası için kritiktir. Proteom analizi rutin olarak yekpare haldeki proteinlerin sindirilmesini ve ardından kütle spektrometresi (MS) kullanılarak elde edilen protein tanımlamasını içerir. Üst-alt MS (jelsiz) proteomik, protein yapısını, yekpare haldeki bir kütlenin ölçümü ve ardından gaz fazında doğrudan iyon ayrışması yoluyla sorgular.

Alt-üst proteomik, kütle spektrometresi ile analizden önce proteinlerin proteolitik sindirim aracılığı ile proteinleri tanımlamak, amino asit dizilerini ve translasyon sonrası modifikasyonlarını karakterize etmek için yaygın kullanılan bir yöntemdir. Proteomikte kullanılan bu yönteme alternatif olarak mevcüt başlıca iş akışına üst-alt proteomik denir; bu yöntemde yekpare haldeki proteinler sindirim ve/veya parçalanmadan önce kütle spektrometresi içinde veya 2D elektroforez ile saflaştırılır. Esasen, alt-üst proteomik, belirli bir hücre, doku vb. numunenin protein yapısını belirlemenin nispeten basit ve güvenilir bir yoludur.

<span class="mw-page-title-main">Kapiler elektroforez kütle spektrometrisi</span> Kapiler elektroforezin sıvı ayırma işleminin kütle spektrometresi ile birleşiminden oluşan bir analitik kimya tekniğidir

Kapiler elektroforez kütle spektrometrisi (CE-MS), kapiler elektroforezin sıvı ayırma işleminin kütle spektrometresi ile birleşiminden oluşan bir analitik kimya tekniğidir. CE-MS, tek bir analizde yüksek ayırma verimliliği ve moleküler kütle bilgisi sağlamak için hem CE hem de MS'nin avantajlarını birleştirir. Yüksek çözünürlük ve hassasiyete sahiptir, minimum hacim gerektirir ve yüksek hızda analiz yapabilir. İyonlar tipik olarak elektrosprey iyonizasyonla oluşturulur ancak matris destekli lazer desorpsiyon/iyonizasyonu veya diğer iyonizasyon teknikleriyle de oluşturulabilirler. Proteomik ve biyomoleküllerin kantitatif analizinde ve klinik tıpta kullanılmaktadır. 1987'deki tanıtımından bu yana, yeni gelişmeler ve uygulamalar CE-MS'i güçlü bir ayırma ve tanımlama tekniği haline getirmiştir.

<span class="mw-page-title-main">Elektron transfer ayrışması</span>

Elektron transfer ayrışması, ardışık kütle spektrometrisinin (MS/MS) aşamaları arasında bir kütle spektrometresinde çok yüklü gaz makromoleküllerin parçalanmasına yönelik bir yöntemdir. Elektron yakalama ayrışmasına benzer şekilde ETD, büyük, çok yüklü katyonların parçalanmasına onlara elektronlaraktararak neden olur. ETD, dizi analizi için polimerler, proteinler ve peptidler gibi biyolojik moleküller ile yaygın olarak kullanılır. Bir elektronun aktarılması, peptid omurgasının c- ve z-iyonlarına bölünmesine neden olurken, translasyon sonrası modifikasyonlar değişmez. Teknik yalnızca daha yüksek yük sahibi peptid veya polimer iyonları (z>2) için iyi çalışır. Bununla birlikte, çarpışmaya bağlı ayrışmaya (CID) göre ETD, daha uzun peptitlerin veya hatta proteinlerin tümünün parçalanması açısından avantajlıdır. Bu durum, tekniği üst-alt proteomik için önemli kılar. Yöntem, Virginia Üniversitesi' nden Hunt ve arkadaşları tarafından geliştirildi.


Bu sayfa, bu Vikipedi makalesine dayanmaktadır.
Metin, CC BY-SA 4.0 lisansı altında mevcuttur; ek koşullar uygulanabilir.
Görseller, videolar ve sesler kendi lisansları altında mevcuttur.