İçeriğe atla

Robert Huber

Robert Huber
Doğum20 Şubat 1937 (87 yaşında)
Münih, Almanya
MilliyetAlmanya
EğitimMünih Teknik Üniversitesi
Ödüller Nobel Kimya Ödülü (1988)
Kariyeri
DalıBiyokimya

Robert Huber (d. 20 Şubat 1937, Münih), Alman biyokimyacı. 1988 yılında, Johann Deisenhofer ve Hartmut Michel ile birlikte, Nobel Kimya Ödülü'nü kazanmıştır.

1947 ile 1956 yılları arasında Humanistisches Karls-Gymnasium Okulu'nda okudu. Ardından Münih Teknik Üniversitesi'nde kimya dalında eğitim gören Huber, 1960'ta diplomasını aldı. Üniversitede kaldı ve araştırmalarında organik bileşiklerin yapısını aydınlatmak için kristalografi yöntemini kullandı. 1971 yılında, proteinlerin kristalografisi için yöntemler geliştiren takımının bulunduğu Max Planck Biyokimya Enstitüsü'nde direktör oldu.

1988'de Johann Deisenhofer ve Hartmut Michel ile birlikte, Nobel Kimya Ödülü'nü kazandı. Üçlü, mor bakterilerde fotosentezde önemli bir intramembran proteinini ilk kez kristalleştirmeleri ve daha sonra proteinlerin yapısını aydınlatmak için X-ray kristalografisi uygulamaları ile tanınmaktaydı.[1] Bu bilgi, fotosentezin integral fonksiyonunu gerçekleştiren yapısal yapıtaşlarını ilk kez kavramamızı sağlamıştır. Bu anlayış siyanobakterilerde fotosentezin, daha kompleks bir benzerini anlamamızı sağlamıştır,[2][3] ki siyanobakterilerde gerçekleşen fotosentez ile bitkilerin kloroplastlarında gerçekleşen fotosentez ile büyük oranda benzerdir.

Evli ve dört çocuk babasıdır. Yakın dönemde Cardiff Üniversitesi'nde bir göreve atanmış ve yarı zamanlı olarak üniversitedeki "Yapısal Biyoloji"nin geliştirilmesine öncülük yapmıştır. 2005'ten beri Duisburg-Essen Üniversitesi'ndeki Tıbbi biyoteknoloji merkezinde araştırmalarına devam etmektedir.

Dış bağlantılar

Kaynakça

  1. ^ J. Deisenhofer, O. Epp, K. Miki, R. Huber & H. Michel (1985). "Structure of the protein subunits in the photosynthetic reaction centre of Rhodopseudomonas viridis at 3Å resolution". Nature. 318 (6047). ss. 618-624. doi:10.1038/318618a0. 
  2. ^ Zouni A, Witt HT, Kern J, Fromme P, Krauss N, Saenger W, Orth P. (2001). "Crystal structure of photosystem II from Synechococcus elongatus at 3.8 A resolution". Nature. Cilt 409. ss. 739-743. 
  3. ^ Guskov A, Kern J, Gabdulkhakov A, Broser M, Zouni A, Saenger W. (2009). "Cyanobacterial photosystem II at 2.9-A resolution and the role of quinones, lipids, channels and chloride". Nat.Struct.Mol.Biol. Cilt 16. ss. 334-342. 

İlgili Araştırma Makaleleri

<span class="mw-page-title-main">DNA</span> Canlıların genetik bilgilerini barındıran molekül

Deoksiriboz nükleik asit veya kısaca DNA, tüm organizmaların ve bazı virüslerin canlılık işlevleri ve biyolojik gelişmeleri için gerekli olan genetik talimatları taşıyan bir nükleik asittir. DNA'nın başlıca rolü bilgiyi uzun süre saklamasıdır. Protein ve RNA gibi hücrenin diğer bileşenlerinin inşası için gerekli olan bilgileri içermesinden dolayı DNA; bir kalıp, şablon veya reçeteye benzetilir. Bu genetik bilgileri içeren DNA parçaları gen olarak adlandırılır. Bazı DNA dizilerinin yapısal işlevleri vardır, diğerleri ise bu genetik bilginin ne şekilde kullanılacağının düzenlenmesine yararlar.

<span class="mw-page-title-main">RNA</span> nükleotitlerden oluşan polimer

Ribonükleik asid (RNA), bir nükleik asittir, nükleotitlerden oluşan bir polimerdir. Her nükleotit bir azotlu baz, bir riboz şeker ve bir fosfattan oluşur. RNA pek çok önemli biyolojik rol oynar, DNA'da taşınan genetik bilginin proteine çevirisi (translasyon) ile ilişkili çeşitli süreçlerde de yer alır. RNA tiplerinden olan mesajcı RNA, DNA'daki bilgiyi protein sentez yeri olan ribozomlara taşır, ribozomal RNA ribozomun en önemli kısımlarını oluşturur, taşıyıcı RNA ise protein sentezinde kullanılmak üzere kullanılacak aminoasitlerin taşınmasında gereklidir. Ayrıca çeşitli RNA tipleri genlerin ne derece aktif olduğunu düzenlemeye yarar.

Structural Classification of Proteins veritabanı, protein yapısal bölgelerinin amino asit dizleri ve üç boyutlu yapılarına dayanarak protein yapısal bölgelerinin (domain) elle yapılmış bir sınıflandırmasıdır. İlk kez 1995'te yayımlanmış olan bu veritabanı en az yılda bir yenilenmektedir.

<span class="mw-page-title-main">Proteazom</span> ökaryotlarda, arkealarda ve bazı bakterilerde bulunan, protein yıkımını katalize eden büyük çok alt birimli kompleks

Proteazom, büyük protein yapılardan oluşan moleküllerdir. Bu yapılar, ökaryot canlılarda, arkealarda ve çoğu bakteri türünde yer almaktadır. Ökaryot yapılı canlılarda bu yapılar çekirdekte ve sitoplazmada bulunur. Proteazomların genel görevi, hasar görmüş veya işe yaramayan proteinleri, proteoliz adı verilen ve peptit bağlarını kırarak çalışan bir enzim aracılığıyla vücuttan atmaktır. Proteazomlar, hücrelerin bağlanamamış proteinleri atmasını ve özelleşmiş proteinlerin derişiminin kontrol edilmesini sağlayan büyük bir sistemin parçalarıdır. Bu yapılar, proteinlerde yedi veya sekiz aminoasite kadar ürün verir. Bu sayede aminoasitlere ayrışır ve yeni proteinlerin sentezlenmesinde kullanılır. Ayrıştırma tepkimeleri ubikitin ligaz adı verilen bir enzim aracılığıyla sürer. Öncelikle bir protein molekülü, bir ubikitine bağlanır. Bu, diğer ligazların ubikitine bağlanması için uyarı verir. Bu yapıya poliubikitin zinciri adı verilir. Proteazomlar da bu yapıyla bağlanarak, bağlanmış olan proteinin ayrışmasını veya aminoasitlerin koparılmasını sağlar.

Pankreatik lipaz ilişkili protein 2, insanda PNLIPRP2 geni tarafından kodlanan bir enzimdir. PLRP2, pankreatik lipaz enzimine olan benzerliğinden dolayı adlandırılmış bir lipazdır. Trigliserit, fosfolipit ve galaktolipitleri hidrolizler.

Johann Deisenhofer Alman biyokimyacı. 1988 yılında, Hartmut Michel ve Robert Huber ile birlikte, "bir fotosentetik reaksiyon merkezinin üç boyutlu yapısını belirledikleri için" Nobel Kimya Ödülü'nü kazanmıştır.

<span class="mw-page-title-main">Hartmut Michel</span>

Hartmut Michel, Alman biyokimyacı. 1988 yılında, Johann Deisenhofer ve Robert Huber ile birlikte, "bir fotosentetik reaksiyon merkezinin üç boyutlu yapısını belirledikleri için" Nobel Kimya Ödülü'nü kazanmıştır.

<span class="mw-page-title-main">Alfa sarmal</span>

Protein ikincil yapısında yaygın bir motif olan alfa sarmal (α-sarmal), sağ-elli burgulu bir biçimdir, omurgadaki her bir N-H grubu, kendinden dört amino asit kalıntısı gerideki omurgadaki C=O grubuna bir hidrojen bağı verir. Bu ikincil yapı bazen klasik Pauling-Corey-Branson alfa sarmalı olarak da adlandırılır. Proteinlerin lokal yapı tipleri arasında α-sarmal, en düzenli olan, diziden öngörüsü yapılması en kolay olan ve ayrıca en yaygın olandır.

Biyomoleküler yapı biyomoleküllerin yapısıdır. Bu moleküllerin yapısı genelde birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül yapı olarak ayrılır. Bu yapının iskeleti, molekül içinde birbirine hidrojen bağları ile bağlanmış ikincil yapı elemanları tarafından oluşturulur. Bunun sonucunda protein ve nükleik asit yapı bölgeleri oluşur.

Proteinler her organizmada bulunan önemli bir makromolekül sınıfıdır. Proteinler, 20 farklı tip L-α-amino asitten meydana gelen polimerlerdir. Amino asitler birbiriyle reaksiyona girdikten sonra meydana gelen polimerde bu amino asitlerden arta kalan birimlere amino asit kalıntısı denir. 40 kalıntıdan daha kısa olan zincirler için protein yerine genelde peptit terimi kullanılır. Biyolojik fonksiyonlarını yerine getirebilmek için proteinler uzay içinde belli bir biçim alacak şekilde katlanırlar. Bu katlanmayı yönlendiren güçler, protein atomları arasındaki hidrojen bağı, iyonik etkileşimler, van der Waals kuvvetleri ve hidrofobik istiflenme gibi, kovalent olmayan etkleşimlerdir. Proteinlerin işlevlerini moleküler düzeyde anlayabilmek için genelde onları üç boyutlu yapısının çözülmesi gerekir. Protein yapısını çözmek için X-ışını kristalografisi ve NMR spektroskopisi kullanılır, bunlar yapısal biyolojinin başlıca yöntemleri arasında yer alır.

<span class="mw-page-title-main">Kollajen heliks</span>

Kollajen heliks, üçüncü yapısal motif; kollajen heliksidir.

<span class="mw-page-title-main">Werner Arber</span>

Werner Arber İsviçreli mikrobiyolog ve genetikçi. Amerikalı araştırmacılar Hamilton Smith ve Daniel Nathans ile birlikte, Werner Arber 1978 yılı Nobel Fizyoloji veya Tıp Ödülü'nü restriksiyon endonükleaz enzimlerini keşfi nedeniyle kazanmıştır. Bu araştırmacıların çalışmaları rekombinant DNA teknolojisinin gelişimine öncülük etmiştir.

<span class="mw-page-title-main">Phillip Allen Sharp</span> Amerikalı biyolog

Phillip Allen Sharp, Amerikan genetikçi ve moleküler biyolog. RNA bağlanmasının kaşiflerinden biridir. Richard J. Roberts ile birlikte ökaryot hücrelerinin DNA dizelerindeki genlerin bitişik sırada olmadığını, aralarda intron denilen okunmayan ve protein sentezine katılmayan bölümlerin olduğunu keşfettiler. Bu sayede mRNA'lar aynı DNA dizesinden bu bölümleri farklı şekilde silmeleri ile farklı proteinleri kodlayabilmektedir. İkili bu keşifleri ile 1993 Nobel Fizyoloji veya Tıp Ödülünü kazanmışlardır.

<span class="mw-page-title-main">Vincent du Vigneaud</span> Amerikalı biyokimyager (1901 – 1978)

Vincent du Vigneaud, Amerikalı biyokimyager. 1955 yılında Nobel Kimya Ödülü'nü oksitosinin ayrıştırılması, yapısal identifikasyonu ve tam sentezini yapması nedeniyle kazanmıştır.

Stanford Moore, Amerikalı biyokimyacı. 1972 yılında, Christian B. Anfinsen ve William H. Stein ile birlikte, ribonükleaz molekülünün kimyasal yapısı ve katalitik aktivitesi arasındaki bağı anlamamıza katkıları ve ribonükleazlar üzerine çalışmaları için Nobel Kimya Ödülü'nü kazanmıştır.

<span class="mw-page-title-main">Calvin döngüsü</span> Biyolojik döngü

Calvin döngüsü fotosentez sırasında kloroplastta gerçekleşen kimyasal reaksiyonlar kümesidir.

<span class="mw-page-title-main">Jennifer Doudna</span> Amerikalı biyokimyager

Jennifer Doudna, CRISPR gen düzenleme alanındaki öncü çalışmaları nedeniyle Emmanuelle Charpentier ile birlikte 2020 Nobel Kimya Ödülü'ne layık görülen Amerikalı biyokimyager. Berkeley'deki California Üniversitesi'nde Kimya ve Moleküler ve Hücre Biyolojisi Bölümü'nde Li Ka Shing Şansölye Başkanı Profesördür. 1997'den beri Howard Hughes Tıp Enstitüsü'nde araştırmacı olarak çalışmaktadır.

<span class="mw-page-title-main">Kriyojenik elektron mikroskopisi</span>

Kriyojenik elektron mikroskobu (kriyo-EM), kriyojenik sıcaklıklara soğutulmuş ve vitröz bir su ortamına gömülü numunelere uygulanan bir elektron mikroskobu (EM) tekniği. Bir ızgaraya bir sulu numune çözeltisi uygulanmakta ve sıvı etan içinde dalma ile dondurulmaktadır. Tekniğin gelişimi 1970'lerde başlarken, dedektör teknolojisindeki ve yazılım algoritmalarındaki son gelişmeler, yakın atomik çözünürlükte biyomoleküler yapıların belirlenmesine olanak sağlamıştır. Bu, kristalizasyona ihtiyaç duymadan makromoleküler yapı tayini için X ışını kristalografisi veya NMR spektroskopisi seçeneğine alternatif olarak yaklaşıma büyük dikkat çekmiştir.

<span class="mw-page-title-main">Richard Henderson</span> İngiliz biyokimyacı, moleküler biyolog

Richard Henderson, İskoç moleküler biyolog ve biyofizikçi, ayrıca biyomolekül, elektron mikroskobunda öncü bilim insanı. Henderson, 2017 yılında Jacques Dubochet ve Joachim Frank ile birlikte Nobel Kimya Ödülü almıştır.

<span class="mw-page-title-main">Fotosistem II</span>

Fotosistem II, oksijenli fotosentezin ışığa bağlı reaksiyonlarındaki ilk protein kompleksidir. Bitkilerin, alglerin ve siyanobakterilerin tilakoid zarında bulunur. Fotosistem içinde, enzimler elektronlara enerji vermek için ışığın fotonlarını yakalar. Daha sonra bu elektronlar plastokinonu plastokuinole indirgemek için çeşitli koenzimler ve kofaktörler aracılığıyla fotosistem II tarafından kullanılır. Enerji verilen elektronlar, hidrojen iyonları ve moleküler oksijen oluşturmak için suyu oksitleyerek değiştirilir.