Ribozom
Ribozom, tüm canlı hücrelerde bulunan karmaşık moleküler yapıya sahip ve protein oluşturma sürecinde hayati bir rol oynayan bir organeldir. Bu süreç, mRNA çevirisi olarak bilinen bir biyolojik mekanizma aracılığıyla gerçekleşir. Kısaca ribozomlar, haberci RNA (mRNA) molekülleri tarafından sağlanan talimatları takip ederek amino asitleri birbirine bağlar ve polipeptit adı verilen amino asit zincirlerini oluşturur.[1]
Ribozomlar, iki ana bileşenden oluşur: Küçük ribozomal alt birim ve büyük ribozomal alt birim. Bu alt birimler, bir veya daha fazla ribozomal RNA (rRNA) molekülünden ve bazen r-proteinler veya RP'ler olarak adlandırılan ribozomal proteinlerden oluşur.[2][3]
Genel olarak, ribozomlar ve protein sentezinde yer alan diğer moleküller translasyon aparatı olarak bilinir.
Genel bakış
Protein sentezi sürecinde, DNA'daki genetik bilgi, proteinleri oluşturmak için bir şablon görevi gören mesajcı RNA'ya (mRNA) dönüştürülür. Bu mRNA daha sonra RNA ve proteinlerden oluşan ribozomlar tarafından okunarak ribonükleoprotein komplekslerini oluşturur. Ribozomlar, her biri belirli işlevlere sahip küçük 30S alt birimi ve büyük 50S alt birimi olmak üzere iki alt birimden oluşur.[4]
30S alt birimi mRNA dizisinin kodunu çözerken, 50S alt birimi transfer RNA (tRNA) moleküllerinin yardımıyla amino asitlerin büyüyen bir protein zincirine birleştirilmesini katalize eder. Bu tRNA molekülleri spesifik amino asitler taşır ve mRNA kodonlarıyla eşleşen anti-kodonlara sahiptir, böylece doğru amino asitlerin proteine dahil edilmesini sağlar. Bu süreç dört aşamada gerçekleşir: Başlatma, uzatma, sonlandırma ve geri dönüşüm.
mRNA'daki başlangıç kodonu her zaman AUG'dir ve karşılık gelen tRNA molekülleri olmadığından üç durdurma kodonundan (UAA, UAG veya UGA) birine ulaşıldığında çeviri durur. Ribozomlar ribozim olarak kabul edilir çünkü amino asitleri birbirine bağlamaktan sorumlu katalitik aktivite ribozomal RNA (rRNA) tarafından gerçekleştirilir.[5]
Ribozomlar genellikle hücrelerdeki kaba endoplazmik retikulum ile ilişkilidir. Dikkat çekici bir şekilde, bakteri, arkea ve ökaryotlardaki ribozomlar ortak kökenleri paylaşır ancak boyut, sekans ve yapı bakımından farklılık gösterir. Bu yapısal varyasyon, bazı antibiyotiklerin insan ribozomlarını etkilemeden bakteriyel ribozomları hedef almasını sağlar.[6]
Dahası, birden fazla ribozom aynı anda tek bir mRNA zinciri boyunca hareket ederek her biri bir protein molekülü üreten polisomlar oluşturabilir. Ökaryotik hücrelerdeki mitokondrial ribozomlar, mitokondrinin evrimsel kökenini yansıtan bakteriyel ribozomlara benzer.[7]
Yapısı
Ribozom iki alt birimden oluşur. Ökaryotlarda büyük alt birim 60S, küçük alt birim ise 40S'tir. Bu alt birimlerin birleşimi 80 S'lik ökaryot ribozomunu oluşturur. Prokaryotlarda büyük alt birim 50S, küçük alt birim 30S'tir. Bu alt birimlerin birleşimi ise 70S'lik prokaryot ribozomunu oluşturur.
(1) Çekirdekçik
(2) Çekirdek
(3) Ribozomlar (küçük noktalar)
(4) Vezikül
(5) Granüllü endoplazmik retikulum (ER)
(6) Golgi aygıtı
(7) Hücre iskeleti
(8) Granülsüz endoplazmik retikulum
(9) Mitokondriler
(10) Koful
(11) Sitoplazma
(12) Lizozom
(13) Sentrozom içindeki Sentriyoller
| Ribozom | Alt birim | rRNA'lar | Protein |
|---|---|---|---|
| 70 S | 50 S | 23 S (2904 nt) | 34 |
| 5 S (120 nt) | |||
| 30 S | 16 S (1540 nt) | 21 |
| Ribozom | Alt birim | rRNA'lar | Protein |
|---|---|---|---|
| 80 S | 60 S | 28 S (4718 nt) | 49 |
| 5,8 S (160 nt) | |||
| 5 S (120 nt) | |||
| 40 S | 18 S (1874 nt) | 33 |
Kloroplast=70S : 50S (23S, 4.5S, 5S rRNA’lar ve ~8 protein; 30S (16S rRNA ve ~11 protein). Mitokondri= 55S türlere göre değişebilir.
- İnsan Mitokondrisi: 16S ve 12S rRNA (2 tane).
- Bitki Mitokondrisi: 16S, 12S ve 5S rRNA (3 tane).
(S = Svedberg birimi = Sedimantasyon (çökelme) katsayısı. 1X10 -13 sn’de sedimantasyon katsayısı 1S olarak kabul edilir.) Ribozomlar protein sentezlerinin yapıldığı merkezlerdir. Protein sentezleneceği zaman DNA'nın yarım dizisi karşısında sentezlenen mRNA zinciri ribozomun 40S'lik küçük alt birimine bağlanır. Ribozomlar tek yahut gruplar halinde bulunurlar. Tek bulunanlara monomer ribozom, gruplar halinde bulunanlara ise polizom veya poliribozom denir. Bunlar ayrıca hücrenin tipi, gelişmesi ve fonksiyonuna göre ya endoplazmik retikulum'a bağlı veya sitoplazmada serbest olarak bulunurlar. Endoplazmik retikulum'a bağlı olanlar hücre dışına verilecek proteinleri (pankreas, sindirim enzimleri vb.) serbest ribozomlar ise hücrenin ihtiyaç duyduğu yapısal proteinleri sentezler.
Fonksiyon
Ribozomlar, protein sentezinde kritik bir öneme sahip olan ve RNA ve proteinlerden oluşan, hücre içindeki minik yapıdırlar. Hücrenin sitoplazmasında serbest olarak ya da endoplazmik retikuluma bağlı şekilde yer alabilirler. Ribozomların başlıca iki görevi bulunmaktadır: Amino asit sıralamaları oluşturabilmek için genetik bilginin kodunu çözme ve amino asitlerden protein zincirleri inşa etme.[8]
Protein üretimi sırasında ribozomlar, mRNA'nın proteinlere dönüştürüldüğü yerler olarak işlev görürler. Ribozom, mRNA'nın kodonlarına bakarak onları aminoasil-tRNA molekülleri ile sağlanan ilgili amino asitlerle eşleştirir. Ribozom, üç farklı bağlanma bölgesine sahiptir: A, P ve E. A bölgesi aminoasil-tRNA'ya, P bölgesi peptidil-tRNA'ya ve E bölgesi serbest tRNA'ya bağlanır. Protein üretimi, mRNA üzerindeki AUG olarak adlandırılan başlangıç kodonunda başlar.
Ribozomlar özgündür, çünkü içlerinde RNA bulunur ve bu yüzden ribozim olarak tanımlanırlar; bu da onları potansiyel olarak RNA dünyasının vestijleri yapar. Çeviri esnasında şekillerinde değişikliklere uğrarlar, bu da doğru protein sentezini mümkün kılar.[9]
Şekil 5'te, ribozomal alt birimler, mRNA'nın başlangıç kodonunda birleşir ve mRNA üzerinde ilerleyerek büyüyen polipeptit zincirine amino asitler ekler. Birkaç ribozom, aynı anda bir mRNA üzerinde çalışarak bir poliribozom oluşturabilir.[10]
Ribozomlar, proteinlerin katlanmasında da etkili olup, proteinlerin işlevsel şekillerini almasına yardımcı olabilirler. Ayrıca, ribozomlar, Rqc2 adında bir ribozom kalite kontrol proteini ile desteklenen, translasyonla alakasız sıralar içeren proteinlerin uzamasında da rol oynar.[11][12]
Kaynakça
- ^ de la Cruz J, Karbstein K, Woolford JL (2015). "Functions of ribosomal proteins in assembly of eukaryotic ribosomes in vivo". Annual Review of Biochemistry. 84: 93-129. doi:10.1146/annurev-biochem-060614-033917. PMC 4772166 $2. PMID 25706898.
- ^ Konikkat S (February 2016). Dynamic Remodeling Events Drive the Removal of the ITS2 Spacer Sequence During Assembly of 60S Ribosomal Subunits in S. cerevisiae (Ph.D. tez). Carnegie Mellon University. 3 Ağustos 2017 tarihinde kaynağından arşivlendi.
- ^ Weiler EW, Nover L (2008). Allgemeine und Molekulare Botanik (Almanca). Stuttgart: Georg Thieme Verlag. s. 532. ISBN 9783131527912. 27 Ekim 2023 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 27 Ekim 2023.
- ^ "Ribosomes". 20 Mart 2009 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 28 Nisan 2011.
- ^ "Scitable by nature translation / RNA translation". 28 Ağustos 2023 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 27 Ekim 2023.
- ^ Tirumalai MR, Rivas M, Tran Q, Fox GE (November 2021). "The Peptidyl Transferase Center: a Window to the Past". Microbiol Mol Biol Rev. 85 (4): e0010421. doi:10.1128/MMBR.00104-21. PMC 8579967 $2. PMID 34756086.
- ^ Benne R, Sloof P (1987). "Evolution of the mitochondrial protein synthetic machinery". Bio Systems. 21 (1): 51-68. doi:10.1016/0303-2647(87)90006-2. PMID 2446672.
- ^ "Specialized Internal Structures of Prokaryotes". courses.lumenlearning.com. Boundless Microbiology. 28 Eylül 2018 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 27 Eylül 2018.
- ^ Lafontaine, D.; Tollervey, D. (2001). "The function and synthesis of ribosomes". Nat Rev Mol Cell Biol. 2 (7): 514-520. doi:10.1038/35080045. hdl:1842/729. PMID 11433365.
- ^ Savir Y, Tlusty T (April 2013). "The ribosome as an optimal decoder: A lesson in molecular recognition". Cell. 153 (2): 471-479. Bibcode:2013APS..MARY46006T. doi:10.1016/j.cell.2013.03.032. PMID 23582332.
- ^ Banerjee D, Sanyal S (October 2014). "Protein folding activity of the ribosome (PFAR) – a target for antiprion compounds". Viruses. 6 (10): 3907-3924. doi:10.3390/v6103907. PMC 4213570 $2. PMID 25341659.
- ^ Fedorov AN, Baldwin TO (December 1997). "Cotranslational protein folding". The Journal of Biological Chemistry. 272 (52): 32715-32718. doi:10.1074/jbc.272.52.32715. PMID 9407040.
