İçeriğe atla

Prolin

Prolin
Adlandırmalar
Prolin
L-Prolin (sol)   D-Prolin (sağ)
Tanımlayıcılar
CAS numarası
3D model (JSmol)
ChemSpider
ECHA InfoCard100.009.264 Bunu Vikiveri'de düzenleyin
RTECS numarası
  • TW3584000
CompTox Bilgi Panosu (EPA)
  • InChI=1/C5H9NO2/c7-5(8)4-2-1-3-6-4/h4,6H,1-3H2,(H,7,8)
  • OC(=O)C1CCCN1
Özellikler
Molekül formülüC5H9NO2
Molekül kütlesi115,13 g·mol−1
Görünüm Renksiz, katı, amin gibi kokar.
Yoğunluk1,35–1,38 g·cm−3 (25 °C)
Erime noktası220–222 °C sıcaklığında parçalanır.
Çözünürlük (su içinde) Suda çok iyi çözülür. (1500 g·l−1  20 °C)
Tehlikeler
Güvenlik bilgi formu (SDS) ICSC 1507
Aksi belirtilmediği sürece madde verileri, Standart sıcaklık ve basınç koşullarında belirtilir (25 °C [77 °F], 100 kPa).

Prolin (Pro, P) proteinleri oluşturan 20 aminoasitten biridir. Diğer tüm aminoasitler birincil amin grubu taşımalarına rağmen, prolin, yan zincirindeki üç karbon atomu bir halka oluşturarak tekrar peptid bağındaki nitrojen atomuna bağlandığı için, birincil amin grubundan yoksundur (-NH2). Prolindeki nitrojen(azot) aslında ikincil amin olarak nitelendirilebilir.

Bu yazıda ya da bilimsel makalelerde Prolin L- ya da D olarak hiçbir ön ek almayarak sadece Prolin diye bahsedilmişse, burada bahsi geçen L- Prolin'dir.

Özellikler

Prolin bazen iminoasit olarak da adlandırılmaktadır. Aslında, IUPAC adlandırma sistemine göre imin grupları karbon-nitrojen arasında çifte bağ bulunması gerekir. Biyolojik terminolojide, aminoasit kategorisi genellikle prolini de içermektedir. Non-esansiyel ve glukojenik amino asittir. Sentezi ve yıkımı alfa ketoglutarat üzerinden olur. Prolin dehidrogenaz ile prolin 5-karboksilat sentezlenir. Prolin 5-karboksilattan glutamat semialdehit dehidrogenaz ile glutamat oluşur ve bunu glutamatın transaminasyonu ile alfa ketoglutarat oluşumu izler.

Doğada Bulunuşu

Yakından çekilmiş insan derisi. İnsan derisinde bulunan kolajen proteinlerinde miktarda peptit bağıya bir birine bağlanmış bol miktarda L-Prolin bulunur.

L- Prolin proteinlerin yapısında hem cis- hem de trans- şeklinde bağ yapabilir. L- Prolin'in daha çok proteinlerin katlanmasına etki etmektedir. Bunun yanında bazı Motivler oluşturarak diğer proteinler için bazı signaller oluşturabilirler. İnsan derisinde bulunan kolajan proteinlerinin yapısında oldukça bulunmaktadır.[1]

Metabolik bozukluklar

Prolin'in vücuttaki miktarına bakılarak bir takım metabolik bozukluklar ortaya çıkarılabilmektedir.

  • Hiperprolinemi Tip 1 Prolin dehihrogenaz eksikliğidir. Hidroksiprolin metabolizması bozulmaz. İdrara prolin ve glisin çıkar.
  • Hiperprolinemi Tip 2 Glutamat semialdehit dehidrogenaz eksikliğidir. Hidroksiprolin metabolizması bozulur.

Kaynakça

  1. ^ "Wikipedia'nın 15.10.2015 tarihli versiyonundan". 10 Eylül 2015 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 15 Ekim 2015. 

İlgili Araştırma Makaleleri

<span class="mw-page-title-main">Protein</span> polipeptitlerin işlevsellik kazanması sonucu oluşan canlıların temel yapı birimi

Proteinler, bir veya daha fazla uzun amino asit artık zincirini içeren büyük biyomoleküller ve makromolekül'lerdir. Proteinler organizmalar içinde, hücrelere yapı ve organizmalar sağlayarak ve molekülleri bir konumdan diğerine taşıyarak metabolik reaksiyonları katalizleme, DNA kopyalama, uyaranlara yanıt verme dahil olmak üzere çok çeşitli işlevler gerçekleştirir. Proteinler, genlerinin nükleotit dizisi tarafından dikte edilen ve genellikle faaliyetini belirleyen özel 3D yapıya protein katlanmasıyla sonuçlanan amino asit dizilimlerinde birbirlerinden farklıdır.

<span class="mw-page-title-main">Amino asit</span> Proteinlerin temel yapı taşı

Amino asitler, proteinleri oluşturan temel yapı taşlarıdır.

<span class="mw-page-title-main">İnsülin</span> Peptit yapılı bir hormon

İnsülin, moleküler ağırlığı 5,8 kilodalton (kDa) olan, polipeptit yapılı ve vücuttaki karbonhidrat özüştürmesinin düzenlenmesinde glukagon ile birlikte rol alan bir hormondur. Kan şekerini düşürücü etki yapar. Pankreasın hormonal salgı birimleri olan Langerhans adacıklarından salgılanan insülinin adı da Latincede "ada" anlamına gelen "insula" sözcüğünden türetilmiştir.

<span class="mw-page-title-main">Molekül</span> birbirine bağlı gruplar halindeki atomların oluşturduğu kimyasal bileşiklerin en küçük temel yapısı

Molekül, birbirine bağlı gruplar halindeki atomların oluşturduğu kimyasal bileşiklerin en küçük temel yapısına verilen addır. Diğer bir ifadeyle bir molekül bir bileşiği oluşturan atomların eşit oranlarda bulunduğu en küçük birimdir. Moleküller yapılarında birden fazla atom içerirler. Bir molekül aynı iki atomun bağlanması sonucu ya da farklı sayılarda farklı atomların bağlanması sonucunda oluşabilirler. Bir su molekülü 3 atomdan oluşur; iki hidrojen ve bir oksijen. Bir hidrojen peroksit molekülü iki hidrojen ve 2 oksijen atomundan oluşur. Diğer taraftan bir kan proteini olan gamma globulin 1996 sayıda atomdan oluşmakla birlikte sadece 4 çeşit farklı atom içerir; hidrojen, karbon, oksijen ve nitrojen. Molekülleri oluşturan kimyasal bağlara Moleküler bağlar denir. Bunlar kovalent, iyonik ve metalik bağlardır.

Kromozom 2, 22 çift insan otozomal kromozomlarından genellikle ikinci en büyük olanıdır. 242 milyondan fazla baz çiftinden oluşan ve toplam DNA'nın %8'ini kapsayan bir kromozomdur. İnsanlarda normalde bir çift olarak bulunur. Kromozom 2, insan ve diğer maymunların ortak kökenli olması lehine çok güçlü kanıtlar sunmaktadır.

<span class="mw-page-title-main">Alanin</span>

Alanin (Ala, A) (HO2CCH(NH2)CH3) aynı zamanda 2-aminopropanoik asit olarak adlandırılır. En sık kullanılan aminoasittir. Proteinlerin yaklaşık olarak %7.8'i alanin yapıtaşlarından oluşmaktadır. D-alanin, bazı bakterilerin hücre duvarlarında ve peptid antibiyotiklerin yapılarında da bulunmaktadır.

<span class="mw-page-title-main">Glisin</span> kimyasal birleşik

Glisin (kısaltılmışı Gly ya da G) formülü NH2CH2COOH olan apolar bir aminoasittir. Glisin kodonları GGU, GGC, GGA, GGG cf. genetik koddur. Yapısal olarak proteinlerde bulunan 20 aminoasit arasında en basit olanıdır. Yan zinciri sadece bir hidrojen atomundan ibarettir. Glisindeki α-karbon atomu da bir hidrojene bağlı olduğu için, glisin optik olarak aktif değildir, diğer bir deyişle optik izomeri bulunmamaktadır.

Lösin DNA tarafından kodlanan 20 aminoasitten biridir. İzolösin ve lösin birbirlerinin izomeridirler. Beslenme açısından lösin dışarıdan alınması elzem (esansiyel) olan bir aminoasittir.

İzolösin proteinlerin yapısında bulunan, DNA tarafından kodlanan 20 temel aminoasitten biridir. Hemen hemen tüm proteinlerde izolösine rastlamak mümkündür.

Histidin doğada yaygın 22 aminoasitten biridir ve proteinlerin yapısında bulunur. L-Histidin ve D-Histidin olmak üzere iki farklı enantiomerik formu vardır. Beslenme açısından, genelde sadece çocuklarda, dışarıdan alınması zaruri gıda maddelerinden biridir.

<span class="mw-page-title-main">Lizin</span>

Lizin proteinlerde bulunan 22 aminoasitten biridir. 4-aminobütil yan zinciri nedeniyle, histidin ve arginin gibi bazik aminoasitler grubuna dahildir.

<span class="mw-page-title-main">Amid</span>

Kimyada amid sözcüğü iki anlama sahiptir: - Birinci anlamıyla amid, bir azot atomuna (N) bağlı bir karbonil grubu bulunduran bir organik fonksiyonel grup veya bu gruba sahip bir bileşiktir. - İkinci anlamıyla amid, bir azot anyonudur.

Fenilalanin beslenme açısından zaruri bir alfa-aminoasittir. Fenilalanin doğada enantiomerik iki formda bulunabilir, D- ve L-fenilalanin. Yan zinciri bir benzil grubundan oluşmaktadır. Bu aminoasitin fenilalanin olarak adlandırılmasının nedeni, kimyasal yapısının, alanındaki hidrojenlerden birisinin fenil grubuyla değiştirilmesiyle olusturulmasıdır. Fenil grubundan ötürü, fenil alanin aromatik bir bileşiktir. Oda sıcaklığında beyaz ve toz şeklinde bir fiziksel bir hâli vardır.

Sistein proteinleri oluşturan 20 aminoasitten biridir. Yan zincirinde içinde kükürt bulunan bir tiyol grubu içerir.

<span class="mw-page-title-main">Elastin</span>

Elastin fibroblast hücreleri tarafından üretilen yapısal bir proteindir. En çok bağ dokusunun hücrelerarası maddesinde yer almaktadır. Proteolizi yine fibroblastlar tarafından sağlanır.

Proteinler her organizmada bulunan önemli bir makromolekül sınıfıdır. Proteinler, 20 farklı tip L-α-amino asitten meydana gelen polimerlerdir. Amino asitler birbiriyle reaksiyona girdikten sonra meydana gelen polimerde bu amino asitlerden arta kalan birimlere amino asit kalıntısı denir. 40 kalıntıdan daha kısa olan zincirler için protein yerine genelde peptit terimi kullanılır. Biyolojik fonksiyonlarını yerine getirebilmek için proteinler uzay içinde belli bir biçim alacak şekilde katlanırlar. Bu katlanmayı yönlendiren güçler, protein atomları arasındaki hidrojen bağı, iyonik etkileşimler, van der Waals kuvvetleri ve hidrofobik istiflenme gibi, kovalent olmayan etkleşimlerdir. Proteinlerin işlevlerini moleküler düzeyde anlayabilmek için genelde onları üç boyutlu yapısının çözülmesi gerekir. Protein yapısını çözmek için X-ışını kristalografisi ve NMR spektroskopisi kullanılır, bunlar yapısal biyolojinin başlıca yöntemleri arasında yer alır.

<span class="mw-page-title-main">Protein birincil yapısı</span>

Peptit ve proteinlerin birincil yapısı, bu moleküllerin yapı birimleri olan amino asitlerin doğrusal sırası veya daha genel olarak, bir proteini oluşturan atomlar arasındaki kovalent bağların spesifikasyonudur.

<span class="mw-page-title-main">Protein ikincil yapısı</span>

Biyokimya ve yapısal biyolojide ikincil yapı, protein veya nükleik asit (DNA/RNA) gibi biyopolimerlerin yerel parçalarının genel, üç boyutlu biçimleridir. Buna karşın, atomlarının üç boyutlu uzaydaki konumları üçüncül yapı tanımlamasına girer.

<span class="mw-page-title-main">G proteini kenetli reseptör</span> G-Proteini ile ilişkili hücre içi sinyalizasyona bağlı hücre yüzeyi reseptörleri sınıfı

G proteini kenetli reseptörler (GPCR) veya yedi transmembran parçalı yapıda olan reseptörler, geniş bir almaç ailesidir. Hücre dışı bileşikleri algılayarak hücre içi sinyal iletimi (transdüksiyon) yollarını etkinleştirirler. Hücre içinde G proteinlerine bağlanırlar. Hücre zarından kıvrılarak yedi kez geçtiklerinden "yedi transmembran parçalı" (7TM) adlandırmasına da sahiptirler.

Biyosentez, substratların canlı organizmalarda daha karmaşık ürünlere dönüştürüldüğü çok aşamalı, enzim katalizli bir süreçtir. Biyosentezde basit bileşikler modifiye edilir, diğer bileşiklere dönüştürülür veya makromoleküller oluşturmak üzere birleştirilir. Bu süreç genellikle metabolik yollardan oluşur. Bu biyosentetik yollardan bazıları tek bir hücresel organel içinde yer alırken diğerleri birden fazla hücresel organel içinde yer alan enzimleri içerir. Bu biyosentetik yolların örnekleri arasında çift katlı lipit katmanının bileşenlerinin ve nükleotidlerin üretimi yer alır. Biyosentez genellikle anabolizma ile eş anlamlıdır ve bazı durumlarda birbirinin yerine kullanılır.