İçeriğe atla

Peptit bağı

Peptit bağının formülü

Ribozom tarafından protein sentezlenirken; bir amino asidin amino grubuyla, diğerinin karboksilik asit grubunun bir su çekilme tepkimesiyle birbirine bağlanması ile oluşan kimyasal bağ.

geniş olarak anlatırsak;

Proteinler peptid bağlarıyla birbirine bağlanmış amino asitlerin doğrusal dizinleridir. Peptid bağı bir aa'in α- amino grubuyla diğer bir aa'in α-karboksil grubu arasında meydana gelen Kovalent bağdır.

İki aa, bir dipeptid oluşturmak üzere bir peptid bağla birbirine bağlandığında halen bir uçta diğer serbest bir amino grubu, diğer uçta serbest bir karboksil grubu vardır. Bunların her biri sırayla daha fazla aa'e bağlanabilir.

Böylece uzun ve dallanmamış aa zincirleri, oligopeptidler ve polipeptidler oluşturmak üzere peptid bağlarıyla birbirlerine bağlanabilirler.

Karbon ve azot arasındaki peptid bağı karbonil karbon-oksijen çiftbağına yakınlığından dolayı kısmi çift bağ karakteri gösterir ve rezonans yapılarını mümkün kılar.

Bundan dolayı da C-N ve Cα-C bağları etrafında serbest dönüş meydana gelebilmesi ve dolayısıyla bitişik peptid birimlerinin farklı açılarda olabilmesine rağmen CO-NH atomlarından oluşan peptid birimi nispepten katı ve düzlemseldir.

Amino grubunun H i aynı tarafta olmaktan ziyade neredeyse her zaman karbonil grubunun oksijeniyle yapılan çift bağın karşı tarfafındadır.

Bir protein omurgası katı düzlemsel bağlanmış peptid gruplarının bir dizisidir. Bir polipeptidin omurga komformasyonu her bir aa'in Cα-N bağı ve Cα-C bağı etrafındaki rotasyon açıları veya burulma açılarıyla belirlenir.

Polipeptid zinciri düzlemsel, tamamen uzamış konformasyonda olduğunda φ ve Ψ açılarının her ikisi de 180° olarak tanımlanır.

Ve Cα'dan bakıldığında saat yönüne dönüşte artış olur.

Bir polipeptid omurgasındaki rotasyon açıları olan φ ve Ψ 'nin konformasyonel aralığı sterik engelleme ile kısıtlanır.

φ ve Ψ'nin sterik olarak mümkün kılınan değerleri, merkezi peptid biçimi için bütün φ ve Ψ değerlerinde ki bir tripeptidin atomları arasındaki uzaklıkları hesaplayarak belirlenebilir. Görselleştirlilmesi ise konformasyon haritası veya Ramachandran grafiği olarak bilinen sterik eş yükselti diyagramı ile sağlanır.

Konformasyon haritasının sadece 3 küçük bölgesinde fiziksel olarak bir polipeptid zinciri oluşturabilir.

Bu bölgeler sağ-el α- sarmalı, paralel ve antiparalel β- kıvrimlı tabakalar ve kollajen sarmalı oluşturan φ ve Ψ değerlendirilir.

İlgili Araştırma Makaleleri

<span class="mw-page-title-main">Protein</span> polipeptitlerin işlevsellik kazanması sonucu oluşan canlıların temel yapı birimi

Proteinler, bir veya daha fazla uzun amino asit artık zincirini içeren büyük biyomoleküller ve makromolekül'lerdir. Proteinler organizmalar içinde, hücrelere yapı ve organizmalar sağlayarak ve molekülleri bir konumdan diğerine taşıyarak metabolik reaksiyonları katalizleme, DNA kopyalama, uyaranlara yanıt verme dahil olmak üzere çok çeşitli işlevler gerçekleştirir. Proteinler, genlerinin nükleotit dizisi tarafından dikte edilen ve genellikle faaliyetini belirleyen özel 3D yapıya protein katlanmasıyla sonuçlanan amino asit dizilimlerinde birbirlerinden farklıdır.

<span class="mw-page-title-main">Amino asit</span> Proteinlerin temel yapı taşı

Amino asitler, proteinleri oluşturan temel yapı taşlarıdır.

<span class="mw-page-title-main">Protein biyosentezi</span>

Protein biyosentezi, hücrenin protein sentezlenmesi için gereken bir biyokimyasal süreçtir. Bu terim bazen sadece protein translasyonu anlamında kullanılsa da transkripsiyon ile başlayıp translasyonla biten çok aşamalı bir süreçtir. Prokaryotlarda ve ökaryotlarda ribozom yapısı ve yardımcı proteinler bakımından farklılık göstermesine karşın, temel mekanizma korunmuştur.

Kimya ve biyokimyada, yağ asidi, genelde uzun, alifatik kuyruklu bir karboksilik asittir. Uzun karboksilik yağ asitlerinden 4 karbonlu ve daha uzun zincirlileri yağ asidi olarak sayılır; doğal yağları (trigliseritleri) oluşturan yağ asitlerinden söz ederken ise bunların en az 8 karbonlu olduğu varsayılabilir. Çoğu doğal yağ asitlerinin çift sayılı karbon atomu vardır, çünkü bunların biyolojik sentezlerinde iki karbon atomlu asetat kullanılır.

<span class="mw-page-title-main">Alanin</span>

Alanin (Ala, A) (HO2CCH(NH2)CH3) aynı zamanda 2-aminopropanoik asit olarak adlandırılır. En sık kullanılan aminoasittir. Proteinlerin yaklaşık olarak %7.8'i alanin yapıtaşlarından oluşmaktadır. D-alanin, bazı bakterilerin hücre duvarlarında ve peptid antibiyotiklerin yapılarında da bulunmaktadır.

<span class="mw-page-title-main">Glisin</span> kimyasal birleşik

Glisin (kısaltılmışı Gly ya da G) formülü NH2CH2COOH olan apolar bir aminoasittir. Glisin kodonları GGU, GGC, GGA, GGG cf. genetik koddur. Yapısal olarak proteinlerde bulunan 20 aminoasit arasında en basit olanıdır. Yan zinciri sadece bir hidrojen atomundan ibarettir. Glisindeki α-karbon atomu da bir hidrojene bağlı olduğu için, glisin optik olarak aktif değildir, diğer bir deyişle optik izomeri bulunmamaktadır.

<span class="mw-page-title-main">Prolin</span>

Prolin (Pro, P) proteinleri oluşturan 20 aminoasitten biridir. Diğer tüm aminoasitler birincil amin grubu taşımalarına rağmen, prolin, yan zincirindeki üç karbon atomu bir halka oluşturarak tekrar peptid bağındaki nitrojen atomuna bağlandığı için, birincil amin grubundan yoksundur (-NH2). Prolindeki nitrojen(azot) aslında ikincil amin olarak nitelendirilebilir.

<span class="mw-page-title-main">Karboksilik asit</span> bir -C(=O)OH grubu içeren organik bileşik

Karboksilik asitler karboksil grubu olan organik asitlerdir, -C(=O)OH formülüne sahiptirler, bu genelde -COOH veya CO2H olarak da yazılır. Karboksilik asitler Bronsted asitleridir, yani proton vericileridir. Karboksilik asitlerin tuz ve anyonlarına karboksilat denir. Karboksilik asitler, esterlerle fonsiyonel grup izomeridirler. Karboksilik asitlerin en basit dizisi alkanoik asitlerdir, R-COOH formülüyle gösterilirler, R bir hidrojen atomu veya bir alkil grubuna karşılık gelir. Bileşiklerde birden fazla karboksilik asit grubu bulunabilir.

<span class="mw-page-title-main">Yün</span>

Yün bazı memelilerden elde edilen hayvansal kıl kökenli doğal bir elyaf türü. Sıcak tuttuğu için battaniye ve kışlık giysilerin üretiminde kullanılır. Yün elyafı koyundan genellikle canlı hayvanlardan kırkılmak suretiyle olmak üzere değişik yöntemlerle elde edilir. Bu tür yüne kırkım yünü denir. Bu yünün ticari değeri diğer yöntemlerle elde edilenlerinkinden yüksektir. Kasaplık hayvanların kesildikten sonra derilerinin işlenmesi ile elde edilen yüne ise tabak yünü veya kasapbaşı yünü denir. Herhangi bir nedenle ölmüş hayvanın postundan elde edilen yün ise post yapağısı adını alır. Tabak yünü veya post yapağısı (yapak) deriden yolunarak alınmışsa kıl köklerini de içerdiğinden kırkım yününe göre daha düşük kalitelidir.

Peptitler tanımlanmış bir düzende, α-amino asitlerin birbirine bağlanmasıyla oluşan kısa polimerlerdir. Bir amino asit kalıntısı ile diğeri arasındaki bağ bir "amit bağ" veya peptit bağı olarak bilinir.

<span class="mw-page-title-main">Çevrim sonrası değişim</span> Biyolojik süreç

Çevrim sonrası değişim, bir proteinin çevriminden (translasyonundan) sonra kimyasal değişime uğramasıdır. Çoğu protein için bu değişimler, protein biyosentezinin son adımlarındandır.

<span class="mw-page-title-main">Alfa sarmal</span>

Protein ikincil yapısında yaygın bir motif olan alfa sarmal (α-sarmal), sağ-elli burgulu bir biçimdir, omurgadaki her bir N-H grubu, kendinden dört amino asit kalıntısı gerideki omurgadaki C=O grubuna bir hidrojen bağı verir. Bu ikincil yapı bazen klasik Pauling-Corey-Branson alfa sarmalı olarak da adlandırılır. Proteinlerin lokal yapı tipleri arasında α-sarmal, en düzenli olan, diziden öngörüsü yapılması en kolay olan ve ayrıca en yaygın olandır.

<span class="mw-page-title-main">Beta yaprak</span>

Proteinlerin ikincil yapısında β yaprak, alfa sarmaldan sonra en sık görülen biçimdir. Beta yapraklar birbirine en az iki veya üç hidrojen bağı ile yatay bağlanmış beta ipliklerden oluşur, bunlardan plili ve burkulmuş bir yaprak meydana getirir. Bir beta iplik 3 ila 10 amino asit uzunluğunda bir polipeptit zincirinden oluşur, polipeptir omurga neredeyse tamamen uzanık bir konformasyondadır. β yaprakların birleşmesinden kaynaklanan protein yığışımları (agregatlar) ve telcikler (fibriller), çeşitli hastalıkların oluşumunda rol oynar, bunların arasında Alzheimer gibi amiloidoz hastalıkları kayda değerdir.

Dönüş, polipeptit zincirinin doğrultusunu ters çevirdiği bir protein ikincil yapı elemanıdır.

Düzensiz sarım veya rastgele sarım, monomerlerin rastgele doğrultulu olup buna rağmen bitişik olanların birbirine bağlı oldukları bir polimer konformasyonudur. Belli bir şekil değil, bir makromolekül topluluğundaki tüm şekillerin istatistik bir dağılımıdır. Bu konformasyonun adının arkasında yatan kavram, spesifik, stabilize edici bir etkileşim olmayınca, polimer omurgasının tüm konformasyonları rastgele "örnekleyeceğidir". Çözelti halinde veya ergime sıcaklığının üzerinde olan, çoğu doğrusal, dalsız homopolimer, (yaklaşık) rastgele sarım şeklini alır. Birbirine eşit uzunlukta olmayan monomerlere sahip kopolimerler dahi rastgele sarım dağılımı gösterir, eğer altbirimler arasında spesifik etkileşim yoksa. Dallı polimerlerin parçaları da rastgele sargı şekli alabilir.

Proteinler her organizmada bulunan önemli bir makromolekül sınıfıdır. Proteinler, 20 farklı tip L-α-amino asitten meydana gelen polimerlerdir. Amino asitler birbiriyle reaksiyona girdikten sonra meydana gelen polimerde bu amino asitlerden arta kalan birimlere amino asit kalıntısı denir. 40 kalıntıdan daha kısa olan zincirler için protein yerine genelde peptit terimi kullanılır. Biyolojik fonksiyonlarını yerine getirebilmek için proteinler uzay içinde belli bir biçim alacak şekilde katlanırlar. Bu katlanmayı yönlendiren güçler, protein atomları arasındaki hidrojen bağı, iyonik etkileşimler, van der Waals kuvvetleri ve hidrofobik istiflenme gibi, kovalent olmayan etkleşimlerdir. Proteinlerin işlevlerini moleküler düzeyde anlayabilmek için genelde onları üç boyutlu yapısının çözülmesi gerekir. Protein yapısını çözmek için X-ışını kristalografisi ve NMR spektroskopisi kullanılır, bunlar yapısal biyolojinin başlıca yöntemleri arasında yer alır.

<span class="mw-page-title-main">Protein birincil yapısı</span>

Peptit ve proteinlerin birincil yapısı, bu moleküllerin yapı birimleri olan amino asitlerin doğrusal sırası veya daha genel olarak, bir proteini oluşturan atomlar arasındaki kovalent bağların spesifikasyonudur.

<span class="mw-page-title-main">Protein ikincil yapısı</span>

Biyokimya ve yapısal biyolojide ikincil yapı, protein veya nükleik asit (DNA/RNA) gibi biyopolimerlerin yerel parçalarının genel, üç boyutlu biçimleridir. Buna karşın, atomlarının üç boyutlu uzaydaki konumları üçüncül yapı tanımlamasına girer.

Biyosentez, substratların canlı organizmalarda daha karmaşık ürünlere dönüştürüldüğü çok aşamalı, enzim katalizli bir süreçtir. Biyosentezde basit bileşikler modifiye edilir, diğer bileşiklere dönüştürülür veya makromoleküller oluşturmak üzere birleştirilir. Bu süreç genellikle metabolik yollardan oluşur. Bu biyosentetik yollardan bazıları tek bir hücresel organel içinde yer alırken diğerleri birden fazla hücresel organel içinde yer alan enzimleri içerir. Bu biyosentetik yolların örnekleri arasında çift katlı lipit katmanının bileşenlerinin ve nükleotidlerin üretimi yer alır. Biyosentez genellikle anabolizma ile eş anlamlıdır ve bazı durumlarda birbirinin yerine kullanılır.

<span class="mw-page-title-main">Aminoasil-tRNA</span>

Aminoasil-tRNA, aynı kökenli amino asidinin kimyasal olarak bağlı (yüklü) olduğu tRNA'dır. aa-tRNA, belirli uzama faktörleriyle birlikte, translasyon sırasında üretilen polipeptit zincirine dahil edilmek üzere amino asidi ribozoma iletir.