İçeriğe atla

Oligosakkarit

Oligosakkarit (/ˌɑlɪgoʊˈsækəˌɹaɪd/;[1] Yunanca'dan ὀλίγος (olígos), "birkaç" ve σάκχαρ (sácchar), "şeker"), az sayıda monosakkarit (basit şeker) içeren bir karbonhidrat polimeridir.[2][3][4][5] Oligosakkaritler, hücre tanıma ve hücre bağlanması dahil olmak üzere birçok fonksiyona sahiptir.[6] Örneğin, glikolipidler bağışıklık tepkisinde önemli bir role sahiptir.

Normalde glikan olarak bulunurlar. Oligosakkarit zincirleri, lipitlere veya proteinlerdeki uyumlu amino asit yan zincirlerine, N- veya O- glikosidik bağlarla bağlanır. N- bağlı oligosakkaritler her zaman yan zincirin amin azotuna bir beta bağlantısı yoluyla asparagine bağlanan pentasakkaritlerdir.[7] Alternatif olarak, O- bağlı oligosakkaritler genellikle yan zincirin alkol grubu üzerindeki treonin veya serine bağlanır. Tüm doğal oligosakkaritler, glikoproteinlerin veya glikolipidlerin bileşenleri olarak oluşmaz. Rafinoz serileri gibi bazıları, bitkilerde depolama veya taşıma karbonhidratları olarak ortaya çıkar. Maltodekstrinler veya sellodekstrinler gibi diğerleri, nişasta veya selüloz gibi daha büyük polisakkaritlerin mikrobiyal parçalanmasından kaynaklanır.

Glikozilasyon

Biyolojide glikozilasyon, bir karbonhidratın organik bir moleküle kovalent olarak bağlandığı ve glikoproteinler ve glikolipidler gibi yapılar oluşturduğu süreçtir.[8]

N -bağlı oligosakkaritler

GlcNAc ile gösterilen bir N- bağlı oligosakkarit örneği. X, prolin hariç herhangi bir amino asittir.

N -bağlı glikozilasyon, yan zincirin amin atomuna bir beta bağlantısı yoluyla asparajine oligosakarit bağlanmasıdır.[7] N -bağlı glikosilasyon işlemi, proteinler çevrilirken eş-dönüştürücü olarak veya eş zamanlı olarak gerçekleşir. Kotranslasyonel olarak eklendiğinden, N -bağlı glikozilasyonun, şekerlerin hidrofilik doğasından dolayı polipeptitlerin katlanmasını belirlemeye yardımcı olduğuna inanılmaktadır. Tüm N -bağlı oligosakkaritler pentasakkaritlerdir yani beş monosakkarit uzunluğundadır.

Ökaryotlar için N -glikozilasyonunda, oligosakkarit substratı, endoplazmik retikulumun membranında toplanır.[9] Prokaryotlar için bu işlem plazma zarında gerçekleşir. Her iki durumda da, alıcı substrat bir asparajin kalıntısıdır. N -bağlı bir oligosakarite bağlı asparajin kalıntısı genellikle Asn-X-Ser/Thr dizisinden oluşur.[Not 1]

O- bağlı oligosakkaritler

β-Galaktosil-(1n3)-a- N -asetilgalaktozaminil-Ser/Thr ile O -bağlı bir oligosakarit örneği.

O -bağlı glikozilasyona katılan oligosakkaritler, yan zincirin hidroksil grubu üzerindeki treonin veya serine bağlanır.[7] O -bağlı glikozilasyon, tam bir polipeptit zincirine monosakkarit birimlerinin eklendiği golgi aygıtında meydana gelir. Hücre yüzey proteinleri ve hücre dışı proteinler O -glikosillenir.[10] O -bağlı oligosakkaritlerdeki glikozilasyon bölgeleri, glikosiltransferazların nereye şeker ekleyeceğini belirleyen polipeptidin ikincil ve üçüncül yapıları tarafından belirlenir.

Glikozile biyomoleküller

Glikoproteinler ve glikolipidler karbonhidratlara kovalent bağlarla bağlıdır. Hücre yüzeyinde çok miktarda bulunurlar ve etkileşimleri hücrenin genel stabilitesine katkıda bulunur.

Glikoproteinler

Glikoproteinler, antijenisite, çözünürlük ve proteazlara direnç gibi kritik fonksiyonları etkileyen[11] özelliklerinin çoğu üzerinde önemli etkileri olan farklı oligosakkarit yapılarına sahiptir. Glikoproteinler, hücre yüzeyi reseptörleri, hücre yapışma molekülleri, immünoglobulinler ve tümör antijenleri ile ilgilidir.[12]

Glikolipidler

Glikolipidler hücre tanıma için önemlidir. Özellikle de reseptör görevi gören zar proteinlerinin işlevini modüle etmek için önemlidir.[13] Glikolipidler, genellikle lipid çift tabakasında bulunan oligosakkaritlere bağlı lipid molekülleridir. Ek olarak, hücresel tanıma ve hücre sinyali için reseptör görevi görebilirler.[13] Oligosakkaritin başı, reseptör aktivitesinde bağlayıcı bir ortak olarak hizmet eder. Reseptörlerin oligosakkaritlere bağlanma mekanizmaları, membran yüzeyinin üzerinde açığa çıkan veya sunulan oligosakkaritlerin bileşimine bağlıdır. Glikolipidlerin bağlanma mekanizmalarında büyük çeşitlilik vardır, bu onları patojenler için etkileşim ve giriş yeri olarak bu kadar önemli bir hedef yapan şeydir.[14] Örneğin, glikolipidlerin şaperon aktivitesi, HIV enfeksiyonu ile ilgisi açısından incelenmiştir.

Fonksiyonları

Hücre tanıma

Tüm hücreler, her ikisi de hücre tiplerini belirlemeye yardımcı olan glikoproteinler veya glikolipidlerle kaplıdır.[7] Lektinler veya karbonhidratları bağlayan proteinler, spesifik oligosakkaritleri tanıyabilir ve oligosakkarit bağlanmasına dayalı hücre tanıma için faydalı bilgiler sağlayabilir.[]

Oligosakkaritlerin hücre tanıdığının önemli bir örneği, kan gruplarının belirlenmesinde glikolipidlerin rolüdür. Çeşitli kan türleri, kan hücrelerinin yüzeyinde bulunan glikan modifikasyonu ile ayırt edilir.[15] Bunlar kütle spektrometrisi kullanılarak görselleştirilebilir. A, B ve H antijeninde bulunan oligosakkaritler, oligosakkaritin indirgeyici olmayan uçlarında meydana gelir. H antijeni (bir O kan grubunu gösterir), A ve B antijeni için bir öncü görevi görür.[7] Bu nedenle, A kan grubuna sahip bir kişi, kırmızı kan hücresi plazma zarının glikolipidlerinde bulunan A antijenine ve H antijenine sahip olacaktır. B kan grubuna sahip bir kişi, B ve H antijenine sahip olacaktır. AB kan grubuna sahip bir kişide A, B ve H antijenleri bulunur. Ve son olarak, O kan grubuna sahip bir kişi sadece H antijenine sahip olacaktır. Bu, tüm kan türlerinin H antijenine sahip olduğu anlamına gelir, bu da O kan grubunun neden "evrensel verici" olarak bilindiğini açıklar.[]

Taşıma kesecikleri, taşıdıkları proteinin nihai hedefini bilebilmelerinin nedeni:

  1. Proteinlerin amino asit dizisinde kodlanan sıralama sinyalleri.
  2. Proteine bağlı oligosakkarit.

Sıralama sinyalleri, tomurcuklanan keseciklerin zarlarında veya yüzey kaplamalarında bulunan spesifik reseptörler tarafından tanınır ve proteinin uygun hedefe taşınmasını sağlar.

Hücre adezyonu

Birçok hücre, oligosakkaritlerle hücre yapışmasına aracılık eden lektinler olarak bilinen spesifik karbonhidrat bağlayıcı proteinler üretir.[16] Bir lektin ailesi olan selektinler, lökositlerin endotel hücrelerine olanlar da dahil olmak üzere belirli hücre-hücre yapışma süreçlerine aracılık eder.[7] Bir immün yanıtta, endotelyal hücreler, hücrelere verilen hasara veya yaralanmaya yanıt olarak belirli selektinleri geçici olarak eksprese edebilir. Yanıt olarak, iki molekül arasında, beyaz kan hücresinin enfeksiyonu veya hasarı ortadan kaldırmaya yardımcı olmasına izin veren karşılıklı bir selektin-oligosakkarit etkileşimi meydana gelecektir. Protein-Karbonhidrat bağına genellikle hidrojen bağı ve Van der Waals kuvvetleri aracılık eder.[]

Diyet oligosakkaritleri

Birçok sebzede bulunan frukto-oligosakkaritler (FOS), fruktoz moleküllerinin kısa zincirleridir. Polisakkaritler olarak FOS ve diğer oligosakkaritlerden çok daha yüksek bir polimerizasyon derecesine sahip olan inülin gibi fruktanlardan farklıdırlar ancak inülin ve diğer fruktanlar gibi çözünür diyet lifi olarak kabul edilirler. Doğal olarak da oluşan galaktooligosakkaritler (GOS), kısa galaktoz molekül zincirlerinden oluşur. Anne sütü buna bir örnektir ve laktozdan türetilen insan sütü oligosakkaritleri (HMO'lar) olarak bilinen oligosakkaritler içerir.[17][18] Bu oligosakkaritler, bebeklerin bağırsak florasının gelişiminde biyolojik işleve sahiptir. Örnekler arasında lakto-N-tetraoz, lakto-N-neotetraoz ve lakto-N-fukopentaoz bulunur.[17][18] Bu bileşikler insan ince bağırsağında sindirilemezler ve bunun yerine bağırsak sağlığına faydalı olan Bifido bakterilerin büyümesini teşvik ettikleri kalın bağırsağa geçerler.[19]

Mannan oligosakkaritler (MOS), gastrointestinal sağlığı iyileştirmek için hayvan yemlerinde yaygın olarak kullanılmaktadır. Normalde Saccharomyces cerevisiae'nin maya hücre duvarlarından elde edilirler. Mannan oligosakkaritler, fermente edilememeleri ve birincil etki biçimlerinin tip-1 fimbria patojenlerinin aglütinasyonunu ve immünomodülasyonu içermesi bakımından diğer oligosakkaritlerden farklıdır.[20]

Kaynakları

Oligosakkaritler, bitki dokusundan elde edilen lifin bir bileşenidir. FOS ve inülin, yerelmasında, arctiumda, beyaz hindibada, pırasada, soğanda ve kuşkonmazda bulunur. İnülin, dünya nüfusunun çoğunun günlük diyetinin önemli bir parçasıdır. FOS, sakkaroz üzerinde etkili olan Aspergillus niger mantarının enzimleri tarafından da sentezlenebilir. GOS, soya fasulyesinde doğal olarak bulunur ve laktozdan sentezlenebilir. FOS, GOS ve inülin de besin takviyesi olarak satılmaktadır.

Kaynakça

  1. ^ "Definition of OLIGOSACCHARIDE". www.merriam-webster.com (İngilizce). 4 Temmuz 2008 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 15 Ekim 2018. 
  2. ^ Medical Subject Headings Oligosaccharides
  3. ^ Walstra P, Wouters JT, Geurts TJ (2008). Dairy Science and Technology (second bas.). CRC, Taylor & Francis. []
  4. ^ Whitney E, Rolfes SR (2008). Understanding Nutrition (Eleventh bas.). Thomson Wadsworth. . []
  5. ^ "Oligosaccharide". Encyclopædia Britannica. 3 Mayıs 2015 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 17 Nisan 2022. 
  6. ^ "Molecular Biology of the Cell. 4th edition". 9 Ocak 2011 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 16 Ağustos 2018. 
  7. ^ a b c d e f Voet, Donald; Voet, Judith; Pratt, Charlotte (2013). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (4.4yer= Hoboken, NJ bas.). John Wiley & Sons, Inc. ISBN 978-0470-54784-7. .[]
  8. ^ Varki, Ajit, (Ed.) (2009). Essentials of Glycobiology (2.2yayıncı= Cold Spring Harbor Laboratories Press bas.). ISBN 978-0-87969-770-9. .[]
  9. ^ Schwarz F, Aebi M (October 2011). "Mechanisms and principles of N-linked protein glycosylation". Current Opinion in Structural Biology. 21 (5): 576-82. doi:10.1016/j.sbi.2011.08.005. PMID 21978957. 
  10. ^ Peter-Katalinić J (2005). "Methods in enzymology: O-glycosylation of proteins". Methods in Enzymology. 405: 139-71. doi:10.1016/S0076-6879(05)05007-X. ISBN 978-0-12-182810-3. PMID 16413314. 
  11. ^ Goochee CF (1992). "Bioprocess factors affecting glycoprotein oligosaccharide structure". Developments in Biological Standardization. 76: 95-104. PMID 1478360. 
  12. ^ Elbein AD (October 1991). "The role of N-linked oligosaccharides in glycoprotein function". Trends in Biotechnology. 9 (10): 346-52. doi:10.1016/0167-7799(91)90117-Z. PMID 1367760. 
  13. ^ a b Manna M, Róg T, Vattulainen I (August 2014). "The challenges of understanding glycolipid functions: An open outlook based on molecular simulations". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids. 1841 (8): 1130-45. doi:10.1016/j.bbalip.2013.12.016. PMID 24406903. 
  14. ^ Fantini J (2007). "Interaction of proteins with lipid rafts through glycolipid-binding domains: biochemical background and potential therapeutic applications". Current Medicinal Chemistry. 14 (27): 2911-7. doi:10.2174/092986707782360033. PMID 18045136. 
  15. ^ Kailemia MJ, Ruhaak LR, Lebrilla CB, Amster IJ (January 2014). "Oligosaccharide analysis by mass spectrometry: a review of recent developments". Analytical Chemistry. 86 (1): 196-212. doi:10.1021/ac403969n. PMC 3924431 $2. PMID 24313268. 
  16. ^ Feizi, Ten (1993). "Oligosaccharides that mediate mammalian cell–cell adhesion". Current Opinion in Structural Biology. 3 (5): 701-10. doi:10.1016/0959-440X(93)90053-N. 
  17. ^ a b Miesfeld, Roger L. (July 2017). Biochemistry. McEvoy, Megan M. (First bas.). New York, NY. ISBN 978-0-393-61402-2. OCLC 952277065. 
  18. ^ a b "Human Milk Oligosaccharides". NNI Global Website (İngilizce). 19 Eylül 2017 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 4 Aralık 2020. 
  19. ^ Moise, Ana Maria R. (31 Ekim 2017). The Gut Microbiome: Exploring the Connection between Microbes, Diet, and Health. ABC-CLIO. s. 58. ISBN 978-1-4408-4265-8. 17 Nisan 2022 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 17 Nisan 2022. 
  20. ^ Smiricky-Tjardes MR, Flickinger EA, Grieshop CM, Bauer LL, Murphy MR, Fahey GC (October 2003). "In vitro fermentation characteristics of selected oligosaccharides by swine fecal microflora". Journal of Animal Science. 81 (10): 2505-14. doi:10.2527/2003.81102505x. PMID 14552378. 

Notlar

  1. ^ X, Asp, Glu, Leu veya Asp, Glu, Leu pozisyonlarında da olabilir.

Dış bağlantılar


İlgili Araştırma Makaleleri

<span class="mw-page-title-main">Amino asit</span> Proteinlerin temel yapı taşı

Amino asitler, proteinleri oluşturan temel yapı taşlarıdır.

<span class="mw-page-title-main">Glikoprotein</span> oligosakkarit modifikasyonlu protein

Glikoprotein, şeker ve aminoasitlerden oluşmuş organik moleküller için kullanılan genel tanım. Canlı organizmalarda bulunan pek çok molekül glikoprotein yapısındadır. Ayrıca protein ve karbonhidratlar glikoproteinleri oluşturur.Endoplazmik Retikulum tarafından üretilse de son halini Golgi Aygıtı'nda alır. Canlı organizmalarda birçok fonksiyonu tamamlayabilirler. Ayrıca bazı hormonlar ve immun sisteminin bazı kısımları glikoproteinlere dahildir. Karbonhidratlar proteinlerle birleşerek glikoproteini oluştururlar. Oluşan bu bileşik hücre zarının yapısına katılır. Hücreye antijenlik özelliği kazandırır. Hücrelerin birbiri ile iletişimini ve hücrelerin birbirini tanımasını sağlar. Virüs, bakteri ve ilaçlar için reseptör olurlar. N bağlı glikoproteinlerde asparajin ve glutamin bulunurken O bağlı proteinlerde serin, tirozin ve treonin bulunur.Oligosakkarit kısmı proteine dolikol fosfat taşır.

<span class="mw-page-title-main">Hücre zarı</span> Bir hücrenin içini dış ortamından ayıran biyolojik zar

Hücre zarı ya da hücre membranı, hücrenin dış kısmında bulunan, molekülleri özelliklerine göre hücre içine alan veya dışarı bırakan seçici geçirgen katmandır. Hücre zarı dinamik ve esnek bir yapıya sahiptir.

<span class="mw-page-title-main">Karbonhidrat</span> sadece karbon, hidrojen ve oksijenden oluşan organik bileşik

Karbonhidrat, karbon (C), hidrojen (H) ve oksijen (O) atomlarından oluşan, genellikle hidrojen-oksijen atomu oranı (suda) 2:1 olan bir biyomoleküldür ve dolayısıyla ampirik (deneysel) formülü Cm(H2O)n şeklindedir. m, n'den farklı da olabilir olmaya da bilir. Ancak, tüm karbonhidratlar bu kesin stokiyometrik tanıma uymaz (örneğin üronik asitler, fukoz gibi deoksi şekerler) ve bu tanıma uyan tüm kimyasallar otomatik olarak karbonhidratlar (örneğin formaldehit ve asetik asit) olarak sınıflandırılmaz.

<span class="mw-page-title-main">Ribozom</span> Tüm canlı hücrelerde bulunan zarsız organel.

Ribozom, tüm canlı hücrelerde bulunan karmaşık moleküler yapıya sahip ve protein oluşturma sürecinde hayati bir rol oynayan bir organeldir. Bu süreç, mRNA çevirisi olarak bilinen bir biyolojik mekanizma aracılığıyla gerçekleşir. Kısaca ribozomlar, haberci RNA (mRNA) molekülleri tarafından sağlanan talimatları takip ederek amino asitleri birbirine bağlar ve polipeptit adı verilen amino asit zincirlerini oluşturur.

<span class="mw-page-title-main">T hücresi</span>

T hücreleri, lenfositlerin bir alt kümesini oluşturur ve bağışıklık yanıtında önemli bir yere sahiptir. 'T' kısaltması timüsden gelmektedir ki timüs bu hücrelerin son olgunlaşma evrelerinin geçtiği organdır.

<span class="mw-page-title-main">Antijen</span> bağışıklık sistemi tarafından antikor üretimine yol açan vücuda yabancı moleküller

Bağıştıran ya da antijen vücuda girdiğinde bağışıklık sistemi tarafından antikor üretimine yol açan yabancı moleküllerdir.

<span class="mw-page-title-main">Bağışıklık sistemi</span> canlılarda hastalıklara karşı koruma sağlayan biyolojik savunma sistemi bütünü

Bağışıklık sistemi, bir canlıdaki hastalıklara karşı koruma yapan, patojenleri ve tümör hücrelerini tanıyıp onları yok eden işleyişlerin toplamıdır. Sistem, canlı vücudunda geniş bir çeşitlilikte, virüslerden parazitik solucanlara, vücuda giren veya vücutla temasta bulunan her yabancı maddeye kadar tarama yapar ve onları, canlının sağlıklı vücut hücrelerinden ve dokularından ayırt eder. Bağışıklık sistemi, çok benzer özellikteki maddeleri bile birbirinden ayırabilir, örneğin; bir amino asidi farklı olan proteinleri bile birbirinden ayırabilecek özelliğe sahiptir. Bu ayrım, patojenlerin konak canlıdaki savunma sistemine rağmen enfeksiyon yapmaları için yeni yollar bulmalarına, bazı uyumlar sağlamalarına neden olacak kadar karmaşıktır. Bu mücadelede hayatta kalmak için patojenleri tanıyan ve onları etkisizleştiren bazı mekanizmalar gelişmiştir. Doğadaki tüm canlılar kendilerinden olmayan doku, hücre ve moleküllere karşı savunma sistemlerine sahiptirler. Hatta bakteriler gibi basit tek hücreli canlılarda da onları viral enfeksiyonlara karşı koruyan enzim sistemleri bulunur. Yüksek canlılardaysa çok daha karmaşık bir bağışıklık sistemi vardır. Omurgalılarda bağışıklık sistemi özel işlevlere sahip çok sayıda farklı hücre ve molekül içermektedir.

<span class="mw-page-title-main">Edinilmiş bağışıklık sistemi</span> Özelleşmiş, sistemik hücreler ve süreçlerden oluşan bağışıklık sistemi alt sistemi

Edinilmiş bağışıklık sistemi ya da Edinilmiş bağışıklık ya da Akkiz (acquired) immunite yüksek oranda özelleşmiş bütün sisteme etki edebilen hücreler ve patojenik mücadeleleri ortaya çıkaran süreçlerle düzenlenen bağışıklık sistemi çeşididir.

Antijen sunumu, vücuttaki bağışıklık sisteminin, makrofajlar, dendritik hücreler ve diğer hücre çeşitleriyle antijenleri yakalama ve onları T-hücreleri ile tanımlama sürecidir. Edinilmiş bağışıklık sisteminin temelleri, bağışıklık sistemi hücrelerinin kendi hücreleri ile enfektöz patojenleri tanıması arasındaki kapasitede yatar.

Kalıp tanıma reseptörleri veya PRRler, mikrobiyal patojenler veya hücresel stresle ilgili molekülleri tanımak için bağışıklık sistemi hücrelerince üretilen proteinlerdir. Örnek, desen veya patern tanıma reseptörleri olarak da adlandırılabilmektedirler.

<span class="mw-page-title-main">Kanser immünoterapisi</span> kanseri tedavi etmek için bağışıklık sisteminin kullanılması

Kanser immünoterapisi, bağışıklık sisteminin hastalıkla savaşmak için doğal yeteneğini geliştirerek kanseri tedavi etmek için bağışıklık sisteminin uyarılmasıdır. Kanser immünolojisinin temel araştırmalarının bir uygulaması ve onkolojinin büyüyen bir alt uzmanlık alanıdır.

Proteoglikanlar, çokça glikozillenmiş olan özel bir glikoprotein sınıfını temsil eder. Bir veya daha fazla kovalent bağla eklenmiş glikozaminoglikan (GAG) zincirli bir çekirdek (core) proteinden oluşur. Bu glikozaminoglikan zincirleri, sülfat ve üronik asit gruplarının ortamda bulunmasıyla ilişkili fizyolojik koşullar altında negatif yüklü olan uzun, doğrusal/çizgisel karbonhidrat polimerleridir. Bu proteoglikanlar insan bağ dokusundaki zemin maddesinde bulunabilirler.

Glikozilasyon enzimler aracılığıyla sakkaritlerin birbirine bağlanarak proteinlere, lipitlere veya organik moleküllere bağlı glikanlar oluşturma sürecidir. Glikozilasyon çevrimle eş zamanlı ve çevrim sonrası bir değişim sürecidir. Glikanlar membran proteinlerinde ve salgılanan proteinlerde çeşitli yapısal ve işlevsel rollere sahiptir. Endoplazmik retikulumda sentezlenen proteinlerin çoğunluğu glikozilasyona uğrar. Bu süreç enzim güdümlü ve konuma özgündür, bu bakımdan enzimsiz yürüyen bir kimyasal tepkime olan glikasyondan farklıdır. Glikozilasyon ayrıca O-GlcNAc değişimi olarak sitoplazma ve çekirdekte de gerçekleşebilir. Altı sınıf glikan üretilir: 1) asparajin kalıntılarının amid azotuna bağlanan N-bağlı glikanlar, 2) serin ve treonin kalıntılarının hidroksil oksijenine bağlanan O-bağlı glikanlar, 3) serin kalıntılarının hidroksil oksijenine bağlanan glikosilaminoglikanlar, 4) glikanların seramid'e bağlı olduğu glikolipitler, 5) ne protein ve ne lipide bağlı olan hiyaluronan ve 6) glikan bağları aracılığıyla proteinleri lipitlere bağlayan GPI çapaları.

Mannoz, "d-mannoz" olarak paketlenmiş besin takviyesi, karbonhidratların aldoheksoz dizisinin bir şeker monomeridir. Mannoz glikozun bir C-2 epimeridir. Mannoz, insan metabolizmasında, özellikle belirli proteinlerin glikosilasyonunda önemlidir. Çeşitli konjenital glikosilasyon bozuklukları, mannoz metabolizmasında rol oynayan enzimlerdeki mutasyonlarla ilişkilidir.

En dar tanımıyla glikobiyoloji, doğada geniş çapta dağılmış olan sakkaritlerin yapısı, biyosentezi ve biyolojisinin incelenmesidir. Şekerler veya sakkaritler tüm canlıların temel bileşenleridir ve biyolojide oynadıkları çeşitli rollerin yönleri çeşitli tıbbi, biyokimyasal ve biyoteknolojik alanlarda araştırılır.

Glikan ve polisakkarit terimleri, IUPAC tarafından "glikosidik olarak bağlanmış çok sayıda monosakkaritten oluşan bileşikler" anlamına gelen eşanlamlılar olarak tanımlanır. Bununla birlikte, pratikte glikan terimi, aynı zamanda, bir glikoprotein, glikolipid veya bir proteoglikan gibi bir glikokonjugatın karbonhidrat bölümünü belirtmek için de kullanılabilir. Glikanlar genellikle yalnızca monosakkaritlerin O-glikosidik bağlarından oluşur. Örneğin, selüloz, β-1,4-bağlantılı D-glikozdan oluşan bir glikandır ve kitin, β-1,4-bağlı N-asetil-D-glukozamin. Glikanlar, monosakkarit kalıntılarının homo- veya heteropolimerleri olabilir ve doğrusal veya dallı olabilir.

Lenf düğümü stromal hücreleri, işlevleri aşağıdakileri içeren lenf düğümünün yapısı ve işlevi için esastır : hematopoietik hücrelerin desteği için bir iç doku iskelesi oluşturmak; hematopoietik hücreler arasındaki etkileşimleri kolaylaştıran küçük moleküllü kimyasal habercilerin salınımı; hematopoietik hücrelerin göçünün kolaylaştırılması; adaptif bağışıklık sisteminin başlangıcında antijenlerin bağışıklık hücrelerine sunulması; ve lenfosit sayılarının homeostazı. Stromal hücreler, multipotent mezenkimal kök hücrelerden kaynaklanır.

Bazen oligofruktoz veya oligofruktan olarak da adlandırılan fruktooligosakkaritler (FOS), alternatif bir tatlandırıcı olarak kullanılan oligosakkarit fruktanlardır. FOS, ticari olarak hazırlanmış şuruplarda şekerin yüzde 30 ila 50'si arasında tatlılık seviyeleri sergiler. Doğal olarak oluşur ve ticari kullanımı, daha sağlıklı ve kalorisi azaltılmış gıdalar için tüketici talebine yanıt olarak 1980'lerde ortaya çıktı.

<span class="mw-page-title-main">Fruktan</span>

Fruktan, fruktoz moleküllerinin bir polimeridir. Kısa zincir uzunluğuna sahip fruktanlar, frukto-oligosakkaritler olarak bilinir. Fruktanlar agave, enginar, kuşkonmaz, pırasa, sarımsak, soğan, yacon, jícama, arpa ve buğday gibi hem monokot hem de dikot besinler başta olmak üzere anjiyospermlerin %12'sinden fazlasında bulunabilir.


Bu sayfa, bu Vikipedi makalesine dayanmaktadır.
Metin, CC BY-SA 4.0 lisansı altında mevcuttur; ek koşullar uygulanabilir.
Görseller, videolar ve sesler kendi lisansları altında mevcuttur.