İçeriğe atla

Joshua Coon

Joshua J. Coon
DoğumMount Pleasant, Michigan
MilliyetAmerikan
EğitimCentral Michigan Üniversitesi
Florida Üniversitesi
Resmî sitehttp://coonlabs.com/
Kariyeri
DalıKimya
Çalıştığı kurumlarVirginia Üniversitesi
Wisconsin-Madison Üniversitesi

Joshua J. Coon, Wisconsin-Madison Üniversitesi'nde Biyomoleküler Kimya Profesörü ve Morgridge Araştırma Enstitüsü üyesidir.[1][2]

Coon, canlı sistemlerdeki molekülleri uygun koşullarda ölçmek amacıyla bilimsel araçlar geliştirmiş,[1][3] biyomoleküllerin moleküler büyüklüğünü ve proteomiklerde kullanımını ölçmek için kütle spektrometrisini kullanmıştır.[4][5]

Ayrıca, Coon, 2002-2005 yılları arasında, Virginia Üniversitesi'nde doktora sonrası öğrencisiyken, Donald Hunt'ın laboratuvarında, John Syka ile birlikte elektron transfer ayrışmasını geliştirmiştir.

Yaşamı ve eğitimi

Coon, Mount Pleasant, Michigan'da doğdu. Coon, 1988 yılında, Central Michigan Üniversitesi'nden lisans derecesini aldıktan sonra, 2002 yılında, Willard Harrison ile birlikte çalıştığı Florida Üniversitesi'nden doktorasını aldı.[6]

Kariyeri

Joshua Coon, Virginia Üniversitesi'nde doktora sonrası öğrencisi iken, Donald Hunt'ın laboratuvarında, John Syka ile birlikte, kütle spektrometresinde çok yüklü gazlı makromoleküllerin parçalanmasına yarayan elektron transferi ayrışması (ETD) yöntemini geliştirmiştir.[7][8]

Coon, 2005 yılında, Wisconsin-Madison Üniversitesi'ne girmiş, 2010'da Doçent, 2012'de Profesör olmuş,[8] 2009'da "Coon Laboratuvarı"nı kurmuş ve öğrencileriyle birlikte akademik çalışmalar yapmaya devam etmektedir.[9]

Araştırma alanları

  • Kütle spektrometrisi
  • Elektron transferi ayrışması
  • Proteomikler
  • Sayısal proteomikler ve izobarik etiketleme

Ödülleri

  • 2018, Proteomik Bilimlerde Keşif Ödülü, Human Proteome Organization (HUPO)[10]
  • 2018, Morgridge Araştırma Enstitüsü'nde, Thomas ve Margaret Pyle Oturum Başkanı[11]
  • 2014, Wisconsin-Madison Üniversitesi, WARF Romnes Üyeliği[11]
  • 2012, Biemann Madalyası, (elektron transfer ayrışması çalışmalarıyla)[8]
  • 2011, Arthur F. Findeis Genç Analitik Bilim İnsanı Başarı Ödülü, Amerikan Kimya Topluluğu[11]
  • 2010, Philip R. Certain Dean'ın Saygın Fakülte Ödülü[11]
  • 2010, Pittsburgh Konferansı Başarı Ödülü[12]
  • 2009, Ken Standing Ödülü, Manitoba Üniversitesi[13]
  • 2008, Ulusal Bilim Vakfı Kariyer Ödülü[14]
  • 2007, Amerikan Kütle Spektrometresi Araştırma Ödülü[15][16]
  • 2007, Beckman Genç Araştırmacılar Ödülü[17]
  • 2007, Eli Lilly and Company Genç Araştırmacılar Ödülü[18]
  • 2003, Ruth L. Kirchstein Bireysel Ulusal Araştırma Servisi Ödülü[11]

Ayrıca, Coon, 2006 yılında, Genome Technology dergisi tarafından "Tomorrow's PIs" listesine de seçilmiştir.[19]

Önemli yayınları

  • "Peptide and protein sequence analysis by electron transfer dissociation mass spectrometry", John Syka, Joshua J Coon, Melanie J Schroeder, Jeffrey Shabanowitz, Donald F Hunt, 2004[20]
  • "Parallel reaction monitoring for high resolution and high mass accuracy quantitative, targeted proteomics" Amelia C Peterson, Jason D Russell, Derek J Bailey, Michael S Westphall, Joshua J[21]
  • "Formic-acid-induced depolymerization of oxidized lignin to aromatics" Alireza Rahimi, Arne Ulbrich, Joshua J Coon, Shannon S Stahl[21]

Kaynakça

  1. ^ a b "New Pyle Chair honors Morgridge affiliate Joshua Coon". Morgridge Institute for Research. 7 Şubat 2018. 2 Ağustos 2018 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 2 Ağustos 2018. 
  2. ^ "Morgridge, Josh Coon, Investigator". Morgride Enstitüsü. 1 Mayıs 2020 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 2 Temmuz 2020. 
  3. ^ Mattmiller (6 Kasım 2017). "Measuring the molecules of life – Q&A with Josh Coon". Morgridge Institute for Research. 2 Ağustos 2018 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 2 Ağustos 2018. 
  4. ^ Shishkova (Ekim 2016). "Now, More Than Ever, Proteomics Needs Better Chromatography". Cell Systems. 3 (4): 321-324. Erişim tarihi: 2 Ağustos 2018. 
  5. ^ Riley (Mart 2016). "Proteomics Moves into the Fast Lane". Cell Systems. 2 (3): 142-143. Erişim tarihi: 2 Ağustos 2018. 
  6. ^ Riley (12 Aralık 2017). "The Role of Electron Transfer Dissociation in Modern Proteomics". Analytical Chemistry. 90 (1): 40-64. 
  7. ^ "Peptide and protein sequence analysis by electron transfer dissociation mass spectrometry". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101 (26): 9528-33. 2004. 
  8. ^ a b c Brodbelt (21 Eylül 2013). "Focus in Honor of Josh Coon, Recipient of the 2012 Biemann Medal". Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 24 (11): 1621-1622. 
  9. ^ "Coon Laboratuvarı". Coon Laboratories. 8 Eylül 2016 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 2 Temmuz 2020. 
  10. ^ https://www.med.wisc.edu/news-and-events/2018/september/joshua-coon-hupo-award/ []
  11. ^ a b c d e "Honors and awards of Professor Joshua J. Coon". University of Wisconsin School of Medicine and Public Health. 14 Kasım 2019 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 2 Temmuz 2020. 
  12. ^ Wang (29 Mart 2010). "Pittcon Awards 2010: Joshua J. Coon Scientists lauded for their contributions to analytical chemistry and applied spectroscopy". Chemical and Engineering News. 88 (13): 42. 2 Ağustos 2018 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 2 Ağustos 2018. 
  13. ^ "CALL FOR NOMINATIONS: The Ken Standing Award". University of Manitoba. 30 Ekim 2012. 2 Ağustos 2018 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 2 Ağustos 2018. 
  14. ^ "Award Abstract #0747990 CAREER: A Dual Reaction Cell, ETD-enabled Orbitrap Mass Spectrometer for Top-down Proteomics". National Science Foundation. 2 Ağustos 2018 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 2 Ağustos 2018. 
  15. ^ "Research Awards". American Society for Mass Spectrometry. 21 Mayıs 2017 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 2 Ağustos 2018. 
  16. ^ "Interview – Josh Coon". Shared Proteomics. 2016. 2 Ağustos 2018 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 2 Ağustos 2018. 
  17. ^ "Joshua J. Coon". The Arnold and Mabel Beckman Foundation. 1 Ağustos 2018 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 1 Ağustos 2018. 
  18. ^ "Coon, Venton Picked for Young Investigator Award". Chemical and Engineering News. 85 (48): 56. 26 Kasım 2007. 
  19. ^ "26 Joshua Coon: Mass Spec, But Better" (PDF). Genome Technology. 1 Aralık 2006. 24 Haziran 2011 tarihinde kaynağından arşivlendi (PDF). Erişim tarihi: 2 Ağustos 2018. 
  20. ^ "Google Scholar Coon, Josh". Google. 2 Temmuz 2020 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 2 Temmuz 2020. 
  21. ^ a b "Joshua Coon". PubMed. 2 Temmuz 2020 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 2 Temmuz 2020. 

Dış bağlantılar

İlgili Araştırma Makaleleri

<span class="mw-page-title-main">Kütle spektrometrisi</span> Kütle ölçer

Kütle spektrometrisi, İngilizce: Mass spectrometry (MS), kimyasal türleri iyonize edip oluşan iyonları Kütle-yük oranını esas alarak sıralayan bir analitik teknik. Daha basit terimler ile, bir kütle spektrumu bir numunen içindeki kütleleri ölçer. Kütle spektrometrisi birçok farklı alanda kullanılır ve kompleks karışımlara uygulandığı kadar saf numunelere de uygulanır.

Kristina Håkansson, biyomoleküler tanımlama ve yapısal karakterizasyon için Fourier dönüşümü iyon siklotron rezonans (FT-ICR) kütle spektrometrisine katkısı ile bilinen analitik bir kimyagerdir. Halen Michigan Üniversitesi'nde Kimya Profesörü olarak görev yapmaktadır. Araştırmaları, kütle spektrometrisine, öncelikle protein sonrası translasyonel modifikasyonların düşük (femtomol) seviyelerinde elektron yakalama ayrışması (ECD) / negatif iyon ECD (niECD) ve kızılötesi çok resimli ayrışma (IRMPD) gibi tamamlayıcı fragmantasyon teknikleri ile tanımlanması ve karakterizasyonu üzerine odaklanmaktadır.

David C. Muddiman, Raleigh, North Carolina'daki North Carolina Eyalet Üniversitesi'nde Amerikalı kimyager ve seçkin bir kimya profesörüdür. Araştırmaları, kütle spektrometrisi tabanlı proteomik, metabolomik ve glikomiklerin yanı sıra yeni kütle spektrometrisi iyonizasyon görüntüleme yöntemleri için yenilikçi araçlar geliştirmeye odaklanmıştır.

<span class="mw-page-title-main">Matthias Mann</span>

Matthias Mann, kütle spektrometrisi ve proteomik alanlarında çalışan bilim insanı.

<span class="mw-page-title-main">Ruedi Aebersold</span> İsviçreli biyolog

Rudolf Aebersold, proteomik ve sistem biyolojisi alanlarında öncü olarak görülen İsviçreli biyolog. Öncelikle karmaşık numunelerdeki proteinleri ölçmek için birçok durumda kütle spektrometrisi yoluyla teknikleri araştırdı. Ruedi Aebersold, ETH Zürih'teki Moleküler Sistem Biyolojisi Enstitüsü'nde (IMSB) Sistem biyolojisi profesörüdür. Ayrıca daha önce bir araştırma grubunda bulunduğu Seattle, Washington'daki Sistem Biyolojisi Enstitüsü'nün kurucularından birifdir.

Roman A. Zubarev, Rus bilim insanı. Karolinska Enstitüsü'ndeki Tıbbi Biyokimya ve Biyofizik Bölümü'nde tıbbi proteomik profesörüdür. Araştırmaları biyoloji ve tıpta kütle spektrometrisinin kullanımına odaklanmaktadır.

John R. Yates III, Amerikalı kimyager. La Jolla, Kaliforniya'daki Scripps Araştırma Enstitüsü'nde kimyasal biyoloji profesörüdür. Çalışmaları araç geliştirmeye ve proteomik üzerine odaklanmıştır ve kütle spektrometrisi konusunda uzmanlaşmıştır. Otomatik peptit sekanslaması ve Çok Boyutlu Protein Tanımlama Teknolojisi (MudPIT) için SEQUEST algoritmasının geliştirilmesi ile bilinmektedir.

Biemann Madalyası, Amerikan Kütle Spektrometresi Derneği (ASMS) tarafından, kariyerinin başlarında olan, temel veya uygulamalı kütle spektrometrisindeki önemli başarıların tanınması nedeniyle her yıl bir kişiye verilir. Adı Profesör Klaus Biemann'ın adından gelmektedir.

<span class="mw-page-title-main">David E. Clemmer</span> araştırmacı

David E. Clemmer, Amerikalı analitik kimyager. Bloomington'daki Indiana Üniversitesi'nde Robert ve Marjorie Mann Kimya Kürsüsü başkanı ve Seçkin Profesör'dür. Bu üniversitede Clemmer Grubu'nun başındadır. Clemmer iyon-hareketliliği kütle spektrometrisi (IM-MS) için yeni bilimsel ekipmanlar geliştirir. Geliştirdiği ekipmanlar arasında ilk iç içe iyon-hareketliliği uçuş-zamanlı kütle spektroskmetrisi de vardır. Aralarında 2006'da "çeşitli kütle spektrometre teknolojileri için iyon hareketliliği ayırmanın entegrasyonuna yaptığı öncü katkıları için" kazandığı Biemann Madalyası'nın da bulunduğu çeşitli ödüller kazanmıştır.

<span class="mw-page-title-main">Neil Kelleher</span>

Neil L. Kelleher, Northwestern Üniversitesi'nde Walter ve Mary Elizabeth Glass Kimya, Moleküler Biyoloji ve Tıp Profesörü. Genellikle kütle spektrometrisi ve proteomik uygulamaları üzerine araştırmalar yapıyor.

<span class="mw-page-title-main">Elektron iyonizasyonu</span>

Elektron iyonizasyonu, enerjik elektronların iyonlar üretmek için katı veya gaz fazı atomları veya molekülleri ile etkileşime girdiği bir iyonizasyon yöntemidir. EI, kütle spektrometrisi için geliştirilen ilk iyonizasyon tekniklerinden biriydi. Ancak bu yöntem hala popüler bir iyonizasyon tekniğidir. Bu teknik, iyonları üretmek için yüksek enerjili elektronlar kullandığı için sert bir iyonizasyon yöntemi olarak kabul edilir. Bu, bilinmeyen bileşiklerin yapı tespiti için yardımcı olabilecek kapsamlı parçalanmaya yol açar. EI, moleküler ağırlığı 600'ün altında olan organik bileşikler için en yararlı olanıdır. Aynı zamanda, katı, sıvı ve gaz halindeki birkaç başka termal olarak kararlı ve uçucu bileşik, çeşitli ayırma yöntemleriyle birleştirildiğinde bu tekniğin kullanılmasıyla tespit edilebilir.

<span class="mw-page-title-main">Orbitrap</span>

Kütle spektrometrisinde Orbitrap, bir dış namlu benzeri elektrot ve iyonları milin etrafındaki yörünge hareketinde hapseden koaksiyel iç mil benzeri elektrottan oluşan bir iyon tuzağı kütle analizörüdür. Sıkışan iyonlardan gelen görüntü akımı tespit edilir ve frekans sinyalinin Fourier dönüşümü kullanılarak bir kütle spektrumuna dönüştürülür.

Kütle spektrometresi yazılımı, kütle spektrometresinde veri toplama, analizi veya temsil için kullanılan bir yazılımdır.

Üst-alt proteomik, kütle ölçümü ve ardışık kütle spektrometresi (MS/MS) analizi için izole edilmiş bir protein iyonunu depolamak üzere bir iyon yakalayıcı kütle spektrometresi veya MS/MS ile birlikte iki boyutlu jel elektroforezi gibi diğer protein saflaştırma yöntemlerini kullanan bir protein tanımlama yöntemidir. Üst-alt proteomik, yekpare haldeki proteinlerin analizi yoluyla benzersiz proteoformları tanımlama ve niceleme yeteneğine sahiptir. Kütle spektrometresi sırasında yekpare haldeki proteinler tipik olarak elektrosprey iyonizasyon ile iyonize edilir ve bir Fourier dönüşümü iyon siklotron rezonansı, kuadrupol iyon tuzağı veya Orbitrap kütle spektrometresinde tutulur. Ardışık kütle spektrometresi için parçalanma, elektron yakalama ayrışması veya elektron transfer ayrışması ile gerçekleştirilir. Etkili bir parçalanma, kütle spektrometresi tabanlı proteomikten önce numunenin işleme safyası için kritiktir. Proteom analizi rutin olarak yekpare haldeki proteinlerin sindirilmesini ve ardından kütle spektrometresi (MS) kullanılarak elde edilen protein tanımlamasını içerir. Üst-alt MS (jelsiz) proteomik, protein yapısını, yekpare haldeki bir kütlenin ölçümü ve ardından gaz fazında doğrudan iyon ayrışması yoluyla sorgular.

Alt-üst proteomik, kütle spektrometresi ile analizden önce proteinlerin proteolitik sindirim aracılığı ile proteinleri tanımlamak, amino asit dizilerini ve translasyon sonrası modifikasyonlarını karakterize etmek için yaygın kullanılan bir yöntemdir. Proteomikte kullanılan bu yönteme alternatif olarak mevcüt başlıca iş akışına üst-alt proteomik denir; bu yöntemde yekpare haldeki proteinler sindirim ve/veya parçalanmadan önce kütle spektrometresi içinde veya 2D elektroforez ile saflaştırılır. Esasen, alt-üst proteomik, belirli bir hücre, doku vb. numunenin protein yapısını belirlemenin nispeten basit ve güvenilir bir yoludur.

<span class="mw-page-title-main">Kapiler elektroforez kütle spektrometrisi</span> Kapiler elektroforezin sıvı ayırma işleminin kütle spektrometresi ile birleşiminden oluşan bir analitik kimya tekniğidir

Kapiler elektroforez kütle spektrometrisi (CE-MS), kapiler elektroforezin sıvı ayırma işleminin kütle spektrometresi ile birleşiminden oluşan bir analitik kimya tekniğidir. CE-MS, tek bir analizde yüksek ayırma verimliliği ve moleküler kütle bilgisi sağlamak için hem CE hem de MS'nin avantajlarını birleştirir. Yüksek çözünürlük ve hassasiyete sahiptir, minimum hacim gerektirir ve yüksek hızda analiz yapabilir. İyonlar tipik olarak elektrosprey iyonizasyonla oluşturulur ancak matris destekli lazer desorpsiyon/iyonizasyonu veya diğer iyonizasyon teknikleriyle de oluşturulabilirler. Proteomik ve biyomoleküllerin kantitatif analizinde ve klinik tıpta kullanılmaktadır. 1987'deki tanıtımından bu yana, yeni gelişmeler ve uygulamalar CE-MS'i güçlü bir ayırma ve tanımlama tekniği haline getirmiştir.

<span class="mw-page-title-main">Elektron transfer ayrışması</span>

Elektron transfer ayrışması, ardışık kütle spektrometrisinin (MS/MS) aşamaları arasında bir kütle spektrometresinde çok yüklü gaz makromoleküllerin parçalanmasına yönelik bir yöntemdir. Elektron yakalama ayrışmasına benzer şekilde ETD, büyük, çok yüklü katyonların parçalanmasına onlara elektronlaraktararak neden olur. ETD, dizi analizi için polimerler, proteinler ve peptidler gibi biyolojik moleküller ile yaygın olarak kullanılır. Bir elektronun aktarılması, peptid omurgasının c- ve z-iyonlarına bölünmesine neden olurken, translasyon sonrası modifikasyonlar değişmez. Teknik yalnızca daha yüksek yük sahibi peptid veya polimer iyonları (z>2) için iyi çalışır. Bununla birlikte, çarpışmaya bağlı ayrışmaya (CID) göre ETD, daha uzun peptitlerin veya hatta proteinlerin tümünün parçalanması açısından avantajlıdır. Bu durum, tekniği üst-alt proteomik için önemli kılar. Yöntem, Virginia Üniversitesi' nden Hunt ve arkadaşları tarafından geliştirildi.

<span class="mw-page-title-main">Çarpışmaya bağlı ayrışma</span>

Çarpışmaya bağlı ayrışma, gaz fazında seçilen iyonların parçalanmasını indüklemek için bir kütle spektrometresi tekniğidir. Seçilen iyonlar genellikle iyon kinetik enerjisini artırmak amacı ile bir elektrik potansiyeli uygulanarak hızlandırılır ve daha sonra nötr moleküllerle çarpışmalarına izin verilir. Çarpışmada kinetik enerjinin bir kısmı iç enerjiye dönüştürülür, bu da bağ kırılmasına ve moleküler iyonun daha küçük parçalara parçalanmasına neden olur. Bu fragman iyonları daha sonra ardışık kütle spektrometresi ile analiz edilebilir.

<span class="mw-page-title-main">Elektron yakalama ayrışması</span>

Elektron yakalama ayrışması, ardışık kütle spektrometrisinde peptitlerin ve proteinlerin yapısının aydınlatması için gaz fazı iyonlarını parçalama yöntemidir. MS/MS'de kütle seçilmiş öncü iyonun aktivasyonu ve ayrıştırılması için en yaygın kullanılan tekniklerden biridir. Teknik düşük enerjili elektronların, sıkışmış gaz fazı iyonlarına doğrudan eklenmesini içerir.

Kızılötesi çoklu foton ayrışması, genellikle orijinal (ana) molekülün yapısal analizi için gaz fazındaki molekülleri parçalamak amacıyla kütle spektrometrisinde kullanılan bir tekniktir.


Bu sayfa, bu Vikipedi makalesine dayanmaktadır.
Metin, CC BY-SA 4.0 lisansı altında mevcuttur; ek koşullar uygulanabilir.
Görseller, videolar ve sesler kendi lisansları altında mevcuttur.