İçeriğe atla

ICAM-1

ICAM-1, diğer adı CD54, hücre içi adhezyon molekülü-1, bir hücrelerarası adhezyon molekülü. İnsanlarda ICAM1 geni ile ifade edilmektedir.[1][2] Bu gen bağışıklık sistemi hücreleri ve endotel hücrelerin lüminal yüzeyinde bulunmakta olan bir hücre yüzey glikoproteinini ifade etmektedir. CD11a / CD 18 veya CD11b / CD18 tipi integrinlere bağlanmakta ve aynı zamanda rinovirüs reseptörüdür.[3]

Yapı

ICAM-1 imünoglobülin süper ailesine aittir. Bu üstfamilya antikor, T-hücre reseptörleri gibi proteinlerden oluşmaktadır. ICAM-1 sitoplazma kısmında karboksi ucu ve hücre dışına bakan amino-ucu bulunan bir hücre transmembran proteinidir. ICAM-1'in yapısı glikolizasyon ile karakterize edilmiştir. Proteinin ektraselüler kısmında protein yapısındaki disülfat köprüleri ile oluşmuş olan birçok döngü vardır. Proteinin baskın ikincil yapısı beta yapraklarından oluşmaktadır. ICAM-1'in kendi içinde dimerizasyon kısımları olduğuna dair hipotezler bulunmaktadır.[4]

İşlev

Bu genin ifade ettiği protein bir çeşit hücrelerarası adhezyon molekülü olup lökosit ve endotel hücrelerinde süreğen bir şekilde düşük yoğunlukta bulunmaktadır. Sitokin tetiklenmesini takiben bu yoğunluk artmaktadır. ICAM-1 interleukin-1 (IL-1) ve tümör nekroz faktör (TNF) ile tetiklenmektedir. Vasküler endotel, makrofaj ve lenfosit hücrelerinde ifade edilmektedir. ICAM-1 lökositlerde hücre yüzey reseptörü olan LFA-1 (integrin) ligandıdır.[5] Bu aktive edildiğinde ICAM-1/LFA-1 ile lökositler endotel hücrelere bağlanmaktadır ve bu sayede dokuların içine girebilmektedir.[6]

Hücre sinyalleşmesindeki rolü

ICAM-1 (hücrelerarası adhezyon molekülü-1, CD54) entotel ve lökositlerde hücre-hücre etkileşimlerinde ve lökositlerin doku içine sızmasında rol oynayan bir transmembran proteinidir. İnsan rinovirüslerinin ICAM-1'i tanıyarak hücre için girdiği gözlemlenmiştir.[7] ICAM-1'in bağışıklık tepkisiyle olan ilişkisinden dolayı, ICAM-1'in sinyal iletiminde rol oynadığı düşünülmektedir. ICAM-1 ligasyonu, içinde p56lyn de bulunan br dizi kinaz ile sinyal iletimi sağlayarak bağışıklık sisteminde lökositlerin aktive olmasını sağlayarak proinflamatuvar etki göstermektedir.

Diğer işlevleri

ICAM-1 ve çözünebilen ICAM-1 kan testis bariyerini oluşturan sıkı bağlantılar üzerinde antagonistik etki göstererek spermatogenezde büyük rol oynamaktadır.[8]

Yapısındaki yüksek glikozilasyon ve diğer yapısal özellikleri ICAM-1'ın birçok ligand için protein bağlanma bölgesi olarak işlev görmesini sağlamaktadır. ICAM-1 birçok bağışıklık ilişkili ligand için bağlanma bölgesine sahiptir. Bunlardan en dikkat çekici olanları makrofaj adhezyon ligandı (Mac-1; ITGB2 / ITGAM), lökosit foksiyonu ilişkili antijen-1 (LFA-1) ve fibrinojen. Bu üç proteinde genellikle endotel hücrelerde ya da lökositlerde ifade edilmektedir. Bunlar ekstravazsyon ve bağışıklık tepkisi sırasında ICAM-1'e bağlanarak lökositlerin vasküler endotel dokudan göç etmesinde rol oynamaktadır. Bağlanma özelliklerinden dolayı ICAM-1 hücrelerarası adhezyon fonksiyonu ile yakın ilişkilendirilmiştir.

Araştırmacılar ICAM-1'ın basit bir bağlanma molekülü olmasındansa insan rinovirüsü'nün (HRM) birçok hücre çeşidine girmesinde bağlanma bölgesi olarak işlev gördüğünü keşfetmişlerdir.[4] ICAM-1 aynı zamanda plasmodium falciparum- enfekte olmuş eritrositlere (PFIE) karşı aifinitesiyle dikkat çekmektedir. Bu da onu enfeksiyon hastalıklarında önemli rol oynayan bir molekül haline getirmiştir.

ICAM-1'in hücrelerarası adhezyon, ekstravazasyon ve enfeksiyondaki rolleri anlaşıldıktan sonra araştırmalar ICAM-1'in sinyal iletimindeki etkisinin anlaşılması yönünde olmuştur. Bu yönde yapılan çalışmalar, ICAM-1'in sinyal iletimindeki etkisinin yanı sıra bu iletimin mekanizması, ortam koşulları, görev alan sinyalleşme dizilerini de içermiştir. Bular sonucunda ICAM-1'in sinyal iletiminde de rolü olduğu anlaşılmıştır. Bunun yanında, bu sinyal iletim sisteminin proinflamatuvar yolaklarla ilgisinin olduğu düşünülmektedir. Özellikle makrofajlar ve granülositler gibi bağışıklık hücrelerinin aktivasyonunda ICAM-1 sinyal iletimi sayesinde gerçekleştiği üzerinde durulmaktadır.[9]

ICAM-1'ın aynı zamanda lökositlerin endotel dokudan göçünde ICAM-2 ile rekabet ettiği ve pozitif geribildirim döngüsünde yer aldığı düşünülmektedir. ICAM-1 ligasyonu ICAM-1'in ifade edilmesini hem mRNA hem de protein ifadesi seviyelerinde pozitif geribildirim döngüsü ile upregüle ettiği gösterilmiştir. Bunun yanında, RANTES (Regulated upon Activation Normal T-cell Expressed and Secreted) mRNA ve proteininin de ICAM-1 ligasyonu ile upregüle olduğu bulunmuştur. RANTES makrofajlar ve granülositler gibi birçok inflamatuvar bağışıklık hücresi için kemotaktik inflamatuvar düzenleyici bir sitokindir.[10] Ancak ICAM-1 sinyalleşmesinin tam olarak çözülmesi için daha fazla çalışma yapılmalıdır.

ICAM-1’in kanser gelişimindeki rolü

ICAM-1'in kanser gelişimindeki rolü son yıllarda incelenmektedir. Yapılan bir çalışma ile ICAM-1 antijeninin prostat kanseri hücrelerinin metastatik aşamaya geçişinde rol oynadığı tespit edilmiştir.[11]

Habis tümörlerde ICAM-1'in yüksek derecede ifade edilmiş olduğu, Mültipl myelomda (MM) ise bunun ayrıca kemoterapiye dayanıklılık sağladığı görülmüştür.[12] Bu çalışmada ICAM-1, integrin ß2 reseptörü ve muc1 moleküllerinin hücre tutunmasında rol oynadığı ve MM hücre proliferasyonu, hücre göçü, apoptoza dayanıklılık ve hücre tutunma molekülleri kaynaklı ilaç dayanıklılığına sebebiyet verdiği anlaşılmıştır.

T-lenfoblastik lenfoma hücrelerinde ICAM-1 proteininin fazla ifade edildiği ortaya çıkmıştır.[13] Bu hücrelerde aynı zamanda hücre-hücre tutunmasının artışına rastlanmıştır.

Klinik önemi

ICAM-1'in adı Subaraknoid kanama (SAH) hastalığında geçmektedir. Kontrol grubuna kıyasla SAH hastalarında ICAM-1 seviyesinin önemli miktarda fazla olduğu birçok çalışmada gösterilmiştir.[14][15] ICAM-1'in SAH hastalarının %70'inde görülen ikincil bir semptomu olan serebral vazospazmla olan direkt ilişkisi gösterilmemişse de, anti ICAM-1 tedavisi bu hastalarda vazospazmı azaltmıştır.

Solunum yolundaki epitel hücrelerde ifade edilen ICAM-1 ise genel soğuk algınlıklarının etkeni olan rinovirüslerin tutunma bölgesidir.

ICAM-1 aynı zamanda oküler alerjilerde proinflamatuvar lenfositleri ve mast hücreleri aktive ederek tip 1 hipersensitivite reaksiyonuna yol açmaktadır.

Etkileşimler

ICAM-1'in CD11a,[16][17][18] EZR[19] ve CD18[16][20][21] ile etkileşimde bulunduğu gösterilmiştir.

Kaynakça

  1. ^ Carlson M, Nakamura Y, Payson R, O'Connell P, Leppert M, Lathrop GM, Lalouel JM, White R; Nakamura; Payson; O'Connell; Leppert; Lathrop; Lalouel; White (May 1988). "Isolation and mapping of a polymorphic DNA sequence (pMCT108.2) on chromosome 18 D18S24". Nucleic Acids Res. 16 (9):4188.
  2. ^ Katz FE, Parkar M, Stanley K, Murray LJ, Clark EA, Greaves MF; Parkar; Stanley; Murray; Clark; Greaves (January 1985). "Chromosome mapping of cell membrane antigens expressed on activated B cells". Eur. J. Immunol. 15 (1): 103–6.
  3. ^ "Entrez Gene: intercellular adhesion molecule 1".
  4. ^ a b Bella J, Kolatkar PR, Marlor CW, Greve JM, Rossmann MG; Kolatkar; Marlor; Greve; Rossmann (April 1998). "The structure of the two amino-terminal domains of human ICAM-1 suggests how it functions as a rhinovirus receptor and as an LFA-1 integrin ligand". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95 (8):4140–5.
  5. ^ Rothlein, R. D.; Dustin, M. L.; Marlin, S. D.; Springer, T. A. (Aug 1986). "A human intercellular adhesion molecule (ICAM-1) distinct from LFA-1". Journal of Immunology137 (4): 1270–1274. 
  6. ^ Yang L, Froio RM, Sciuto TE, Dvorak AM, Alon R, Luscinskas FW; Froio; Sciuto; Dvorak; Alon; Luscinskas (July 2005). "ICAM-1 regulates neutrophil adhesion and transcellular migration of TNF-α-activated vascular endothelium under flow". Blood106 (2): 584–92. 
  7. ^ Abraham G, Colonno RJ; Colonno (August 1984). "Many rhinovirus serotypes share the same cellular receptor". J. Virol. 51 (2):340–5. 
  8. ^ Xiao, X.; Mruk, D. D.; Cheng, C. Y. (2013). "Intercellular adhesion molecules (ICAMs) and spermatogenesis". Human Reproduction Update 19 (2):167–186. 
  9. ^ Etienne-Manneville S, Chaverot N, Strosberg AD, Couraud PO; Chaverot; Strosberg; Couraud (July 1999). "ICAM-1-coupled signaling pathways in astrocytes converge to cyclic AMP response element-binding protein phosphorylation and TNF-alpha secretion". J. Immunol. 163 (2): 668–74. 
  10. ^ Blaber R, Stylianou E, Clayton A, Steadman R; Stylianou; Clayton; Steadman (January 2003). "Selective regulation of ICAM-1 and RANTES gene expression after ICAM-1 ligation on human renal fibroblasts". J. Am. Soc. Nephrol. 14 (1): 116–27.
  11. ^ Conrad F, Zhu X, Zhang X, Chalkley R J, Burlingame AL, Marks JD, & Liu B. (2009). “Human antibodies targeting cell surface antigens overexpressed by the hormone refractory metastatic prostate cancer cells: ICAM-1 is a tumor antigen that mediates prostate cancer cell invasion”. Journal of molecular medicine, 87(5), 507-514.
  12. ^ Sampaio Almeida MS, Vettore AL, Yamamoto M, Chauffaille MDLL, Zago MA, & Colleoni GW (2009). “Expression of eight genes of nuclear factor-kappa B pathway in multiple myeloma using bone marrow aspirates obtained at diagnosis”. Histol Histopathol, 24: 991-997
  13. ^ Feng H, Stachura DL, White RM, Gutierrez A, Zhang L, Sanda T, Jette CA, Testa JR, Neuberg DS, Langenau DM, Kutok JL, Zon LI, Traver D, Fleming MD, Kanki JP and Look AT. (2010). “T-lymphoblastic lymphoma cells express high levels of BCL2, S1P1, and ICAM1, leading to a blockade of tumor cell intravasation”.Cancer cell, 18(4), 353-366.
  14. ^ Polin RS, Bavbek M, Shaffrey ME, Billups K, Bogaev CA, Kassell NF, Lee KS; Bavbek; Shaffrey; Billups; Bogaev; Kassell; Lee (October 1998). "Detection of soluble E-selectin, ICAM-1, VCAM-1, and L-selectin in the cerebrospinal fluid of patients after subarachnoid hemorrhage". J. Neurosurg. 89 (4): 559–67.
  15. ^ Frijns CJ, Kappelle LJ; Kappelle (August 2002). "Inflammatory cell adhesion molecules in ischemic cerebrovascular disease". Stroke 33 (8): 2115–22.
  16. ^ a b Lu, C; Springer T A (May 2001). "Association of the membrane proximal regions of the alpha and beta subunit cytoplasmic domains constrains an integrin in the inactive state". J. Biol. Chem. (United States) 276 (18): 14642–8.
  17. ^ Shimaoka, Motomu; Springer Timothy A (Jan 2003). "Structures of the alpha L I domain and its complex with ICAM-1 reveal a shape-shifting pathway for integrin regulation". Cell (United States) 112 (1): 99–111.
  18. ^ Yusuf-Makagiansar, H; Makagiansar I T; Hu Y; Siahaan T J (Dec 2001). "Synergistic inhibitory activity of alpha- and beta-LFA-1 peptides on LFA-1/ICAM-1 interaction". Peptides (United States) 22 (12): 1955–62. Heiska, L; Alfthan K; Grönholm M; Vilja P; Vaheri A; Carpén O (Aug 1998). "Association of ezrin with intercellular adhesion molecule-1 and -2 (ICAM-1 and ICAM-2). Regulation by phosphatidylinositol 4, 5-bisphosphate". J. Biol. Chem.(UNITED STATES) 273 (34): 21893–900. 
  19. ^ Kotovuori, A; Pessa-Morikawa T; Kotovuori P; Nortamo P; Gahmberg C G (Jun 1999). "ICAM-2 and a peptide from its binding domain are efficient activators of leukocyte adhesion and integrin affinity". J. Immunol. (UNITED STATES) 162 (11): 6613–20. 
  20. ^ Kotovuori, A; Pessa-Morikawa T; Kotovuori P; Nortamo P; Gahmberg C G (Jun 1999). "ICAM-2 and a peptide from its binding domain are efficient activators of leukocyte adhesion and integrin affinity". J. Immunol. (UNITED STATES) 162 (11): 6613–20.
  21. ^ Huang, C; Springer T A (Aug 1995). "A binding interface on the I domain of lymphocyte function-associated antigen-1 (LFA-1) required for specific interaction with intercellular adhesion molecule 1 (ICAM-1)". J. Biol. Chem. (UNITED STATES)270 (32): 19008–16.

İlgili Araştırma Makaleleri

<span class="mw-page-title-main">Doğal öldürücü hücre</span> sitotoksik lenfosit türü

Doğal öldürücü hücre veya doğal kâtil hücre diye adlandırılan bir çeşit lenfosit hücresi.

<span class="mw-page-title-main">Lenfosit</span> akyuvar tipi

Lenfosit, bir lökosit (akyuvar) tipidir. Kanda dolaşan lökositlerin yaklaşık olarak yarısını oluştururlar. Pluripotansiyel kök hücrelerden (hemositoblast) ürerler. Kanda dolaşan lenfositler, alyuvarlardan biraz büyükçe oldukları halde yine de küçük hücre grubuna girerler. Ayrıca lenfosit bir bağ doku hücresidir. Perifer dolaşımda bulunan lenfosit alt grupları kabaca T, B ve NK hücreler olarak sınıflandırılabilir. Kanda dolaşan lenfositlerin ortalama %80'ini T hücre, %10'unu B hücre geri kalan %10'unu ise NK hücreler oluşturmaktadır. Bu oranlar hücrelerin alındığı dokuya göre değişebilmektedir. Timusta hücrelerin nerede ise %90'ı T hücre iken dalak ve lenf düğümünde %30-40 oranında T hücre görülmekte, B hücreler daha baskın oranda (%60-70) izlenmektedir.

<span class="mw-page-title-main">Bağışıklık sistemi</span> canlılarda hastalıklara karşı koruma sağlayan biyolojik savunma sistemi bütünü

Bağışıklık sistemi, bir canlıdaki hastalıklara karşı koruma yapan, patojenleri ve tümör hücrelerini tanıyıp onları yok eden işleyişlerin toplamıdır. Sistem, canlı vücudunda geniş bir çeşitlilikte, virüslerden parazitik solucanlara, vücuda giren veya vücutla temasta bulunan her yabancı maddeye kadar tarama yapar ve onları, canlının sağlıklı vücut hücrelerinden ve dokularından ayırt eder. Bağışıklık sistemi, çok benzer özellikteki maddeleri bile birbirinden ayırabilir, örneğin; bir amino asidi farklı olan proteinleri bile birbirinden ayırabilecek özelliğe sahiptir. Bu ayrım, patojenlerin konak canlıdaki savunma sistemine rağmen enfeksiyon yapmaları için yeni yollar bulmalarına, bazı uyumlar sağlamalarına neden olacak kadar karmaşıktır. Bu mücadelede hayatta kalmak için patojenleri tanıyan ve onları etkisizleştiren bazı mekanizmalar gelişmiştir. Doğadaki tüm canlılar kendilerinden olmayan doku, hücre ve moleküllere karşı savunma sistemlerine sahiptirler. Hatta bakteriler gibi basit tek hücreli canlılarda da onları viral enfeksiyonlara karşı koruyan enzim sistemleri bulunur. Yüksek canlılardaysa çok daha karmaşık bir bağışıklık sistemi vardır. Omurgalılarda bağışıklık sistemi özel işlevlere sahip çok sayıda farklı hücre ve molekül içermektedir.

<span class="mw-page-title-main">İnflamasyon</span> iltihaplanma

İnflamasyon, canlı dokunun her türlü canlı, cansız yabancı etkene veya içsel/dışsal doku hasarına verdiği sellüler (hücresel), humoral (sıvısal) ve vasküler (damarsal) bir seri vital yanıttır. İnflamasyon normalde patolojik bir durum olmasına karşın, inflamatuar reaksiyon fizyolojik olarak vücudun gösterdiği bir tepkidir. Halk arasında iltihap tabiri yangı için kullanılmasına rağmen sık sık apseler için de iltihap denmesinden dolayı inflamasyon (inflammare) terimini kullanmak daha yerinde olacaktır. Hücre dejenerasyonu ile birlikte inflamasyon konusu, hastalıkların patolojik temelini oluşturmaktadır.

Biyolojide sinyal transdüksiyonu bir hücrenin bir cins sinyal veya uyarıyı başka birine dönüştürme sürecidir. Çoğu zaman bu, hücre içinde enzimlerin yürüttüğü biyokimyasal reaksiyonlarla gerçekleşir, bunlar birbirine ikincil habercilerle bağlanıp bir "ikincil haberci yolu" oluştururlar. Bu süreçler genelde hızlı olur, iyon akıları durumunda milisaniyeler mertebesinde, protein ve lipit aracılıklı kinaz çağlayanı (cascade) durumunda dakikalar mertebesinde sürer. Çoğu sinyal transdüksiyonu işleminde sinyal ilk uyarandan ileri doğru yayıldıkça bu olaylara katılan protein ve diğer moleküllerin sayısı da artar ve böylece küçük bir sinyal büyük bir tepki doğurabilir; buna "sinyal kaskadı" denir. Bakteri ve diğer tek hücreli organizmalarda, hücrenin sahip olduğu sinyal trasndüksiyon süreçleri onun çevresine nasıl tepki vereceğini belirler. Çok hücreli organizmalarda organizmanın bir bütün olarak çalışmasını sağlamak için bireysel hücrelerin davranışlarını koordine eden pek çok sinyal transdüksiyon süreci gerekmektedir. Tahmin edileceği üzere, bir organizma ne kadar karmaşıksa organizmanın sahip olduğu sinyal transdüksiyon süreçlerinin repertuvarı da o derece karmaşık olmak durumundadır. Dolasıyla hücresel seviyede hem iç hem de dış çevrenin duyumu sinyal transdüksiyonuna dayalıdır. Çoğu hastalık, örneğin diyabet, ateroskleroz, özbağışıklık (otoimmünite), kanser, sinyal transdüksiyon yollarındaki bozukluklardan kaynaklanır. Bu durum, sinyal transdüksiyonunun biyoloji kadar tıpta da olan önemini ortaya koyar.

<span class="mw-page-title-main">Por</span>

Nükleer por veya Nükleer gözenek, ökaryotik hücrelerin nükleer zarında bulunan, moleküllerin hücre çekirdeği ile sitoplazma arasında hareketini düzenleyen bir yapıdır. Bu yapı, nükleer por kompleksi (NPC) olarak adlandırılır ve birçok farklı proteinden oluşur.

<span class="mw-page-title-main">Toll benzeri reseptör</span> doğuştan gelen bağışıklık sisteminde kilit rol oynayan protein sınıfı

Toll benzeri reseptör ya da almaç, mikroplardan kaynaklanan, yapısal olarak korunmuş moleküller deri veya bağırsak mukozası gibi fiziki bariyerleri aştığında, bu molekülleri tanıyan tek membran boyunca uzanmış, katalitik-olmayan reseptörlerin bir sınıfıdır. Bu yapıların doğuştan gelen bağışıklık sisteminde anahtar rol oynadıkları düşünülmektedir.

<span class="mw-page-title-main">Doğuştan gelen bağışıklık sistemi</span> omurgalılarda bulunan iki ana bağışıklık stratejisinden biri

Doğuştan gelen bağışıklık sistemi ya da doğal bağışıklık diğer organizmaların enfeksiyonlarına karşı spesifik olmayan yolla koruma yapan ev sahibinin savunmasındaki hücreleri ve mekanizmaları kapsayan bir bağışıklık sistemi çeşididir.

<span class="mw-page-title-main">Edinilmiş bağışıklık sistemi</span> Özelleşmiş, sistemik hücreler ve süreçlerden oluşan bağışıklık sistemi alt sistemi

Edinilmiş bağışıklık sistemi ya da Edinilmiş bağışıklık ya da Akkiz (acquired) immunite yüksek oranda özelleşmiş bütün sisteme etki edebilen hücreler ve patojenik mücadeleleri ortaya çıkaran süreçlerle düzenlenen bağışıklık sistemi çeşididir.

Antijen sunumu, vücuttaki bağışıklık sisteminin, makrofajlar, dendritik hücreler ve diğer hücre çeşitleriyle antijenleri yakalama ve onları T-hücreleri ile tanımlama sürecidir. Edinilmiş bağışıklık sisteminin temelleri, bağışıklık sistemi hücrelerinin kendi hücreleri ile enfektöz patojenleri tanıması arasındaki kapasitede yatar.

Kalıp tanıma reseptörleri veya PRRler, mikrobiyal patojenler veya hücresel stresle ilgili molekülleri tanımak için bağışıklık sistemi hücrelerince üretilen proteinlerdir. Örnek, desen veya patern tanıma reseptörleri olarak da adlandırılabilmektedirler.

Majör histokompatibilite kompleksi veya büyük doku uygunluk kompleksi, bütün omurgalılarda geniş bir gen ailesi tarafından kodlanan bir hücre yüzey molekülüdür. MHC molekülleri, bağışıklık hücreleri lökositler ile diğer lökositler veya vücut hücreleri arasındaki etkileşimlere arabuluculuk ederler. MHC, organ nakli için donörlerin uyumluluğunu belirlemenin yanı sıra, kişinin otoimmün hastalıklar için duyarlılığı hakkında da bilgi vermektedir. İnsanlarda MHC moleküllerine ilk kez lökositlerde rastlandığı için insan lökosit antijeni (HLA) ismi de verilir.

Başkalaşım kümesi, hücrelerin immünfenotiplemesi için hedefler sağlayan hücre yüzey moleküllerinin araştırılması ve tanımlanması için kullanılan bir protokoldür. Fizyoloji bakımından başkalaşım kümeleri çeşitli davranışlar sergileyebilir. Sıklıkla bu bileşikler hücreye ligand veya almaç davranışı sergiler. Bir sinyal kaskasdı genellikle hücre davranışının değişmesi ile başlatılır. Bazı CD proteinleri hücre sinyalleşmesinde görev almaz, ancak hücre yapışması (adhezyonu) gibi değişik işlevlere sahip olabilirler. İnsanlardaki CD'ler 364'e kadar bulunmuştur.

Nöral hücre adezyon molekülü veya CD56; iskelet kası, glia, sinir hücrelerinin ve doğal öldürücü hücrelerin yüzeyinde dışa vurulan bir homofilik bağlantı glikoproteinidir. NCAM'ın ya da CD56'nın hücre-hücre yapışmasında, nörit gelişiminde, sinaptik plastisitede, öğrenmede ve bellekte görevinin bulunduğu gösterilmiştir.

<span class="mw-page-title-main">CD37</span>

Lökosit Antijeni CD37, insanlarda CD37 geni tarafından kodlanan bir proteindir.

T yardımcı hücresi 17, interlökin 17 (IL-17) üretimi ile tanımlanan pro-enflamatuar yardımcı T hücrelerinin bir alt kümesidir. Bu hücreler Düzenleyici T hücreleriyle (Treg) ilişkilidir ve Th 17'lerin farklılaşmasına neden olan sinyaller, Treg farklılaşmasını inhibe eder. Bununla birlikte Th 17'ler gelişimsel olarak Th1 ve Th2 hücre hatlarından farklıdırlar. Th 17 hücreleri mukozal bariyerlerin korunmasında ve mukozal yüzeylerden patojen atımında önemli bir rol oynar; bu tür koruyucu ve patojenik olmayan Th17 hücrelerine Treg 17 hücreleri denir.

<span class="mw-page-title-main">CD86</span>

Farklılaşma Kümesi 86 (İngilizce: Cluster of Differentiation 86; CD86 ve B7-2 olarak da bilinir), dendritik hücreler, Langerhans hücreleri, makrofajlar, B hücreleri ve diğer antijen sunan hücreler üzerinde yapısal olarak eksprese edilen bir proteindir. CD80 ile birlikte CD86, T hücresi aktivasyonu ve hayatta kalması için gerekli olan kostimülatör sinyalleri sağlar. Bağlanan liganda bağlı olarak CD86, kendi kendini düzenleme ve hücre-hücre birleşmesi için veya düzenlemenin zayıflaması ve hücre-hücre ayrılması için sinyal verebilir.

Biyolojide, hücre sinyalizasyonu veya hücre iletişimi, hücrelerin çevresi ve kendisi arasında sinyalleri alma, işleme ve iletme yeteneğidir. Bakteriler, bitkiler ve hayvanlar gibi her canlı organizmadaki tüm hücrelerin temel bir özelliğidir. Bir hücrenin dışından kaynaklanan sinyaller mekanik basınç, voltaj, sıcaklık, ışık veya kimyasal sinyaller gibi fiziksel ajanlar olabilir. Kimyasal sinyaller hidrofobik veya hidrofilik olabilir. Hücre sinyalleri kısa veya uzun mesafelerde meydana gelebilir ve sonuç olarak otokrin, jukstakrin, intrakrin, parakrin veya endokrin olarak sınıflandırılabilir. Sinyal molekülleri çeşitli biyosentetik yollardan sentezlenebilir ve pasif veya aktif taşıma yoluyla ve hatta hücre hasarından sonra salınabilirler.

Lenf düğümü stromal hücreleri, işlevleri aşağıdakileri içeren lenf düğümünün yapısı ve işlevi için esastır : hematopoietik hücrelerin desteği için bir iç doku iskelesi oluşturmak; hematopoietik hücreler arasındaki etkileşimleri kolaylaştıran küçük moleküllü kimyasal habercilerin salınımı; hematopoietik hücrelerin göçünün kolaylaştırılması; adaptif bağışıklık sisteminin başlangıcında antijenlerin bağışıklık hücrelerine sunulması; ve lenfosit sayılarının homeostazı. Stromal hücreler, multipotent mezenkimal kök hücrelerden kaynaklanır.

Oligosakkarit, az sayıda monosakkarit içeren bir karbonhidrat polimeridir. Oligosakkaritler, hücre tanıma ve hücre bağlanması dahil olmak üzere birçok fonksiyona sahiptir. Örneğin, glikolipidler bağışıklık tepkisinde önemli bir role sahiptir.


Bu sayfa, bu Vikipedi makalesine dayanmaktadır.
Metin, CC BY-SA 4.0 lisansı altında mevcuttur; ek koşullar uygulanabilir.
Görseller, videolar ve sesler kendi lisansları altında mevcuttur.