İçeriğe atla

Glisin

Glisin
Adlandırmalar
IUPAC adı
Glisin
Tanımlayıcılar
CAS numarası
3D model (JSmol)
ChemSpider
ECHA InfoCard100.000.248 Bunu Vikiveri'de düzenleyin
EC Numarası
  • 200-272-2
E numaralarıE640 (lezzet arttırıcı)
CompTox Bilgi Panosu (EPA)
  • InChI=1/C2H5NO2/c3-1-2(4)5/h1,3H2,(H,4,5)
  • C(C(=O)O)N
Özellikler
Molekül formülüC2H5NO2
Molekül kütlesi75.07g·mol−1
Görünüm Katı,rengsiz kiristal görünümlü
Yoğunluk1.607 g·cm−3
Erime noktası232–236 °C' parçalanır
Çözünürlük (su içinde) Suda iyi çözülür: 249,9 g·kg−1 25 °C'ta; 391,0 g·kg−1 50 °C'ta; 543,9 g·kg−1i 75 °C'ta; 671,7 g·kg−1 100 °C'ta)
Tehlikeler
Güvenlik bilgi formu (SDS) ICSC 1507
Aksi belirtilmediği sürece madde verileri, Standart sıcaklık ve basınç koşullarında belirtilir (25 °C [77 °F], 100 kPa).

Glisin (kısaltılmışı Gly ya da G) formülü NH2CH2COOH olan apolar bir aminoasittir. Glisin kodonları GGU, GGC, GGA, GGG cf. genetik koddur. Yapısal olarak proteinlerde bulunan 20 aminoasit arasında en basit olanıdır. Yan zinciri sadece bir hidrojen atomundan ibarettir. Glisindeki α-karbon atomu da bir hidrojene bağlı olduğu için, glisin optik olarak aktif değildir, diğer bir deyişle optik izomeri bulunmamaktadır.

Özellikleri

Yan zincirinin olmamasından dolayı iki polipeptid ana zincirinin (veya aynı polipeptid segmentinin) birbirlerina oldukça yakınlaşabilecekleri bölümleri oluştururlar. Ayrıca glisin, diğer amino asitlerden çok daha fazla esnektir, bu sayede ana zincirin hareket ettiği ve hatta kırıldığı bölümlerdir.

Glisin en küçük aminoasit olması nedeniyle diğer aminoasitlerin sığamadığı birçok yere sığabilmektedir. Örnek olarak, kollajen heliksinin içinde aminoasitlerden sadece glisin bulunabilmektedir.

Glisin, evrimsel olarak bazı proteinlerin belli pozisyonlarında sürekli olarak korunmuştur (örnek olarak, sitokrom c, myoglobin ve hemoglobin). Çünkü glisini daha büyük bir aminoasitle değiştiren mutasyonlar bu proteinlerin yapısını tamamen bozmaktadırlar.

Glisin renksiz, tatlımsı kristal bir katıdır. Proteinler genellikle az sayıda glisin yapıtaşı içermektedir. Üçte biri glisinden oluşan kollajen ise bir istisnadır.

Tarihi

İpek fibronlarında bulunan proteinlerin %43,6'sı Glisin'den oluşmaktadır.[1]

Glisin 1820 yılında, Henri Braconnot tarafından jelatinin sülfürik asit içerisinde kaynatılmasıyla keşfedildi.[2]

Ticari Üretimi ve Kullanımı

Glisin endüstriyel olarak kloroasetik asitin amonyakla reaksiyonundan üretilmektedir:[3]

ClCH2COOH + 2 NH3 → H2NCH2COOH + NH4Cl

Yılda yaklaşık 15 milyon kg glisin bu şekilde üretilmektedir.[4]

Amerika (GEO Specialty Chemicals, Inc.) ve Japonya (Showa Denko firması)'da, glisin Strecker amino asit sentezi yoluyla üretilmektedir.[5]

Glisinin pKA değeri 2.35 ile 9.78 arasında olur. pH 9.78 üstünde ise glisinin büyük bölümü anyonik amin (H2NCH2CO2-) şeklindedir. pH 2.35 altında, glisin çözeltisi çoğunlukla katyonik karboksilik asit (H3N+CH2CO2H) içerir. Glisinin izoelektrik noktası 6.06 dır.

Glisin çözelti halinde zwitter iyon halinde bulunur. Bu halde iken, Gasteiger yük yöntemi kullanılarak belirlenmiş farklı atomlardaki kısmi yükler şu şekilde verilmiştir: N (+0.2358), H (N atomuna bağlı) (+0.1964), alfa-C (+0.001853), H (alfa-C atomuna bağlı) (+0.08799), karbonil C (+0.085) ve karbonil O (-0.5445).

Kimyasal hammadde

Glisin, çeşitli kimyasal ürünlerin sentezinde kullanılan bir ara üründür. Glifosat etkili maddeli herbisit üretiminde kullanılır. Glifosat, yabancı otları öldürmeye yarayan seçici olmayan sistemik bir herbisittir. Özellikle tohumlu ve çok yıllık ya da kesilmiş ağaçların toprak altında kalan bölümünü kurutmak için bir orman herbisiti olarak kullanılır. Glifosat, ilk olarak Roundup ticari markası altında Monsanto tarafından satıldı ise de artık patent altında olmadığı için birçok firma tarafından piyasaya sunulmaktadır.

Fizyolojik fonksiyonları

Glisin, merkezi sinir sisteminde, özellikle omurilik, beyin kökü ve retinada olmak üzere inhibitör (sinir iletişimini engelleyici) bir nörotransmiterdir. Nöronlar üzerindeki glisin reseptörleri glisin tarafından uyarıldığında, nöronun içine iyonotropik reseptörler vasıtasıyla Cl- akışı gerçeklesir. Negatif yüklü iyonların nöron içerisinde birikmesi inhibitör postsinaptik potansiyele neden olur. Nöronun uyarılması daha da zorlaşır. Strychnine iyonotropik glisin reseptörleri üzerinde etkili bir antagonisttir. Glisin insan vücudundaki hücreler tarafından fizyolojik ihtiyaçları karşılayacak miktarda sentezlenebildiği için beslenme yoluyla dışarıdan alımı şart değildir.

Yer aldığı metabolik olaylar

  • Safra tuzu sentezi
  • Pürin sentezi
  • Hippurat sentezi (Sodyum benzoat ile oluşturduğu yapı)
  • Sarkozin
  • (N-metil glisin) sentezi
  • Kreatin sentezi
  • Porfirin sentezi
  • Glutatyon sentezi

Metabolik bozuklukları

Glisinüri Plazma glisin düzeyi normal glisinin yanı sıra prolin ve hidroksiprolinin renal tübüler geri emilimi bozuktur.

Primer hiperoksalüri Glisinin glioksalata oksidasyonunda artış bulunur ve glioksalat katabolizması bozulduğundan oksalata oksidasyon artar.Oksalat taşı, tekrarlayıcı idrar yolu enfeksiyonları, renal yetersizlik, hipertansiyon gözlenir.

Hiperglisinemi Glisin yıkımında yer alan glisin yarılma enzim yapılarındaki hataya bağlı olarak görülen kalıtsal bir hastalıktır. Zeka geriliği ve nöbetler ile tanınır. Propiyonik asidemili hastalarda gözlenir. Non-ketotik hiperglisinemi de denir. Tedavide sodyum benzoat kullanılır.

Kaynakça

  1. ^ Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, S. 19, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
  2. ^ R.H.A. Plimmer (1912) [1908]. R.H.A. Plimmer & F.G. Hopkins (Ed.). The chemical composition of the proteins. Part I. Analysis (2.2seri= Monographs on biochemistry bas.). Londra: Longmans, Green and Co. s. 82. Erişim tarihi: 18 Ocak 2010. 
  3. ^ "HIPPURIC ACID". Organic Syntheses. ; Collective Volume, 2, s. 328 .
  4. ^ Karlheinz Drauz, Ian Grayson, Axel Kleemann, Hans-Peter Krimmer, Wolfgang Leuchtenberger, Christoph Weckbecker “Amino Acids” in Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry 2007, Wiley-VCH, Weinheim. DOI:10.1002/14356007.a02_057.pub2
  5. ^ "Glycine Conference (prelim)". 27 Temmuz 2011 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 23 Mayıs 2012. 


İlgili Araştırma Makaleleri

<span class="mw-page-title-main">Protein</span> polipeptitlerin işlevsellik kazanması sonucu oluşan canlıların temel yapı birimi

Proteinler, bir veya daha fazla uzun amino asit artık zincirini içeren büyük biyomoleküller ve makromolekül'lerdir. Proteinler organizmalar içinde, hücrelere yapı ve organizmalar sağlayarak ve molekülleri bir konumdan diğerine taşıyarak metabolik reaksiyonları katalizleme, DNA kopyalama, uyaranlara yanıt verme dahil olmak üzere çok çeşitli işlevler gerçekleştirir. Proteinler, genlerinin nükleotit dizisi tarafından dikte edilen ve genellikle faaliyetini belirleyen özel 3D yapıya protein katlanmasıyla sonuçlanan amino asit dizilimlerinde birbirlerinden farklıdır.

<span class="mw-page-title-main">Amino asit</span> Proteinlerin temel yapı taşı

Amino asitler, proteinleri oluşturan temel yapı taşlarıdır.

<span class="mw-page-title-main">Protein biyosentezi</span>

Protein biyosentezi, hücrenin protein sentezlenmesi için gereken bir biyokimyasal süreçtir. Bu terim bazen sadece protein translasyonu anlamında kullanılsa da transkripsiyon ile başlayıp translasyonla biten çok aşamalı bir süreçtir. Prokaryotlarda ve ökaryotlarda ribozom yapısı ve yardımcı proteinler bakımından farklılık göstermesine karşın, temel mekanizma korunmuştur.

<span class="mw-page-title-main">Translasyon</span> Protein sentezine ilişkin hücresel süreç

Translasyon, transkripsiyon sonucu oluşan mRNA'lardaki koda uygun olarak ribozomlarda gerçekleştirilen amino asit zinciri veya polipeptit sentezi sürecidir, daha sonra üretilen amino asit zinciri veya polipeptit uygun bir şekilde katlanarak etkin bir protein haline gelmektedir. Translasyon, protein biyosentezinin ilk aşamasıdır. 4 harfli DNA dilindeki mesajın 20 harfli amino asid diline çevrilmesinden ötürü, İngilizce terminolojide "çeviri" anlamına gelen translation sözcüğü kullanılmaktadır. Bu terim Türkçeye translasyon olarak geçmiştir. Translasyon hücrenin sitoplazmasında gerçekleşir. Sitoplazmada bulunan iki ribozom alt birimi translasyon sırasında mRNA zincirinin 5' ucuna bağlanır. Ribozom üzerindeki bağlanma bölgelerinde, mRNA'daki baz üçlülerini (kodon) tRNA'daki tamamlayıcıları olan antikodonlara bağlar. mRNA'daki kodonlara karşılık gelen antikodonu bulunduran tRNA'ların art arda eklenmesi sırasında tRNA'nın 3' ucuna bağlanmış olan amino asitler birbirine bağlanarak polipeptit zincirini oluşturur.

<span class="mw-page-title-main">Alanin</span>

Alanin (Ala, A) (HO2CCH(NH2)CH3) aynı zamanda 2-aminopropanoik asit olarak adlandırılır. En sık kullanılan aminoasittir. Proteinlerin yaklaşık olarak %7.8'i alanin yapıtaşlarından oluşmaktadır. D-alanin, bazı bakterilerin hücre duvarlarında ve peptid antibiyotiklerin yapılarında da bulunmaktadır.

Lösin DNA tarafından kodlanan 20 aminoasitten biridir. İzolösin ve lösin birbirlerinin izomeridirler. Beslenme açısından lösin dışarıdan alınması elzem (esansiyel) olan bir aminoasittir.

<span class="mw-page-title-main">Serin</span> Amino asit

Serin , organik bir molekül ve aynı zamanda hayvansal proteinlerde sıkça bulunan aminoasitlerden biridir. Hayvansal proteinlerde serinin sadece L-stereoizomeri bulunur. Serin insan vücudu tarafından glisin gibi diğer metabolitlerden sentezlenebildiği için dışarıdan beslenme yoluyla alınması şart değildir. Serin, ilk olarak ipek proteinlerinden 1865 yılında izole edilmiştir. İpek bol miktarda serin içerir. Serin ismini, ipek'in latincesi sericum 'dan almaktadır. Serin'in moleküler yapısı ilk defa 1902 yılında çözülmüştür.

<span class="mw-page-title-main">Prolin</span>

Prolin (Pro, P) proteinleri oluşturan 20 aminoasitten biridir. Diğer tüm aminoasitler birincil amin grubu taşımalarına rağmen, prolin, yan zincirindeki üç karbon atomu bir halka oluşturarak tekrar peptid bağındaki nitrojen atomuna bağlandığı için, birincil amin grubundan yoksundur (-NH2). Prolindeki nitrojen(azot) aslında ikincil amin olarak nitelendirilebilir.

Histidin doğada yaygın 22 aminoasitten biridir ve proteinlerin yapısında bulunur. L-Histidin ve D-Histidin olmak üzere iki farklı enantiomerik formu vardır. Beslenme açısından, genelde sadece çocuklarda, dışarıdan alınması zaruri gıda maddelerinden biridir.

<span class="mw-page-title-main">Karboksilik asit</span> bir -C(=O)OH grubu içeren organik bileşik

Karboksilik asitler karboksil grubu olan organik asitlerdir, -C(=O)OH formülüne sahiptirler, bu genelde -COOH veya CO2H olarak da yazılır. Karboksilik asitler Bronsted asitleridir, yani proton vericileridir. Karboksilik asitlerin tuz ve anyonlarına karboksilat denir. Karboksilik asitler, esterlerle fonsiyonel grup izomeridirler. Karboksilik asitlerin en basit dizisi alkanoik asitlerdir, R-COOH formülüyle gösterilirler, R bir hidrojen atomu veya bir alkil grubuna karşılık gelir. Bileşiklerde birden fazla karboksilik asit grubu bulunabilir.

<span class="mw-page-title-main">Amid</span>

Kimyada amid sözcüğü iki anlama sahiptir: - Birinci anlamıyla amid, bir azot atomuna (N) bağlı bir karbonil grubu bulunduran bir organik fonksiyonel grup veya bu gruba sahip bir bileşiktir. - İkinci anlamıyla amid, bir azot anyonudur.

Glutamin proteinleri oluşturan 20 aminoasitten biridir. Yan zincirinde karboksamid grubu içerir. Polar özelliktedir, ancak fizyolojik pH'da yüksüzdür.

<span class="mw-page-title-main">Paratiroid hormon</span>

Paratiroid hormon, parathormon veya PTH, paratiroid bezi tarafından salgılanan, vücutta kalsiyum metabolizmasının düzenlenmesinde rol alan hormon.

Ribozom tarafından protein sentezlenirken; bir amino asidin amino grubuyla, diğerinin karboksilik asit grubunun bir su çekilme tepkimesiyle birbirine bağlanması ile oluşan kimyasal bağ.

Nöropsikofarmakoloji

<span class="mw-page-title-main">Enzim inhibitörü</span>

Enzim inhibitörü, bir enzime bağlanan ve onun etkinliğini azaltan bir moleküldür. Bir enzimin aktivitesini engellemek, bir patojeni öldürebildiği veya bir metabolik dengesizliği düzeltebildiği için, çoğu ilaç aslında birer enzim inhibitörüdür. Ayrıca herbisit ve pestisit olarak da kullanılırlar. Enzimlere bağlanan her molekül inhibitör değildir; enzim aktivatörleri enzimlere bağlanıp onların enzim aktivitesini artırırlar.

<span class="mw-page-title-main">Alfa sarmal</span>

Protein ikincil yapısında yaygın bir motif olan alfa sarmal (α-sarmal), sağ-elli burgulu bir biçimdir, omurgadaki her bir N-H grubu, kendinden dört amino asit kalıntısı gerideki omurgadaki C=O grubuna bir hidrojen bağı verir. Bu ikincil yapı bazen klasik Pauling-Corey-Branson alfa sarmalı olarak da adlandırılır. Proteinlerin lokal yapı tipleri arasında α-sarmal, en düzenli olan, diziden öngörüsü yapılması en kolay olan ve ayrıca en yaygın olandır.

Proteinler her organizmada bulunan önemli bir makromolekül sınıfıdır. Proteinler, 20 farklı tip L-α-amino asitten meydana gelen polimerlerdir. Amino asitler birbiriyle reaksiyona girdikten sonra meydana gelen polimerde bu amino asitlerden arta kalan birimlere amino asit kalıntısı denir. 40 kalıntıdan daha kısa olan zincirler için protein yerine genelde peptit terimi kullanılır. Biyolojik fonksiyonlarını yerine getirebilmek için proteinler uzay içinde belli bir biçim alacak şekilde katlanırlar. Bu katlanmayı yönlendiren güçler, protein atomları arasındaki hidrojen bağı, iyonik etkileşimler, van der Waals kuvvetleri ve hidrofobik istiflenme gibi, kovalent olmayan etkleşimlerdir. Proteinlerin işlevlerini moleküler düzeyde anlayabilmek için genelde onları üç boyutlu yapısının çözülmesi gerekir. Protein yapısını çözmek için X-ışını kristalografisi ve NMR spektroskopisi kullanılır, bunlar yapısal biyolojinin başlıca yöntemleri arasında yer alır.

<span class="mw-page-title-main">Protein birincil yapısı</span>

Peptit ve proteinlerin birincil yapısı, bu moleküllerin yapı birimleri olan amino asitlerin doğrusal sırası veya daha genel olarak, bir proteini oluşturan atomlar arasındaki kovalent bağların spesifikasyonudur.

Biyosentez, substratların canlı organizmalarda daha karmaşık ürünlere dönüştürüldüğü çok aşamalı, enzim katalizli bir süreçtir. Biyosentezde basit bileşikler modifiye edilir, diğer bileşiklere dönüştürülür veya makromoleküller oluşturmak üzere birleştirilir. Bu süreç genellikle metabolik yollardan oluşur. Bu biyosentetik yollardan bazıları tek bir hücresel organel içinde yer alırken diğerleri birden fazla hücresel organel içinde yer alan enzimleri içerir. Bu biyosentetik yolların örnekleri arasında çift katlı lipit katmanının bileşenlerinin ve nükleotidlerin üretimi yer alır. Biyosentez genellikle anabolizma ile eş anlamlıdır ve bazı durumlarda birbirinin yerine kullanılır.


Bu sayfa, bu Vikipedi makalesine dayanmaktadır.
Metin, CC BY-SA 4.0 lisansı altında mevcuttur; ek koşullar uygulanabilir.
Görseller, videolar ve sesler kendi lisansları altında mevcuttur.