İçeriğe atla

Frederick Sanger

Frederick Sanger
Frederick Sanger
Doğum13 Ağustos 1918
Gloucestershire, İngiltere, Birleşik Krallık
Ölüm19 Kasım 2013 (95 yaşında)
Cambridge, İngiltere, Birleşik Krallık
Vatandaşlık Birleşik Krallık
EğitimUniversity of Cambridge
Ödüller Nobel Kimya Ödülü (1958)
Nobel Kimya Ödülü (1980)
Kariyeri
DalıBiyokimya
Çalıştığı kurumlarUniversity of Cambridge
Laboratory of Molecular Biology
Doktora
danışmanı
Albert Neuberger
Doktora öğrencileriRodney Robert Porter
Liz Blackburn

Frederick Sanger, (d. 13 Ağustos 1918, Rendcomb, Gloucestershire - ö. 19 Kasım 2013, Cambridge, Cambridgeshire) İngiliz biyokimyager. 1958 ve 1980 yıllarında 2 kez Nobel Kimya Ödülü kazanmıştır. 1958 yılında "proteinlerin, özellikle de insülinin yapısı üzerine çalışmaları için" Nobel Kimya Ödülü kazanmıştır ve bu ödülü aynı kategoride 2 kez kazanan tek kişidir. 1980 yılında da "nükleik asitlerdeki baz dizilerinin belirlenmesiyle ilgili katkıları nedeniyle" Walter Gilbert ile birlikte bu ödülü kazanmıştır. Aynı yıl ayrıca Paul Berg, "nükleik asitlerin, özellikle de rekombinant DNA'nın biyokimyası üzerine temel çalışmaları için" ödülü kazanan diğer isim olmuştur.[1]

Sanger, Nobel Ödülü'ne iki kez layık görülen sadece dört kişiden biridir. Nobel Ödülü'nü iki kez kazanan diğer kişiler şunlardır: Marie Curie (1903'te fizik, 1911'de kimya), Linus Carl Pauling (1954'te kimya, 1962'de barış) ve John Bardeen (1956 ve 1972 fizik).[2]

Seçilmiş yayınları

  • Sanger, F.; Tuppy, H. (1951a), "The amino-acid sequence in the phenylalanyl chain of insulin. 1. The identification of lower peptides from partial hydrolysates", Biochemical Journal, 49 (4), ss. 463-481, PMC 1197535 $2, PMID 14886310 .
  • Sanger, F.; Tuppy, H. (1951b), "The amino-acid sequence in the phenylalanyl chain of insulin. 2. The investigation of peptides from enzymic hydrolysates", Biochemical Journal, 49 (4), ss. 481-490, PMC 1197536 $2, PMID 14886311 .
  • Sanger, F.; Thompson, E.O.P. (1953a), "The amino-acid sequence in the glycyl chain of insulin. 1. The identification of lower peptides from partial hydrolysates", Biochemical Journal, 53 (3), ss. 353-366, PMC 1198157 $2, PMID 13032078 .
  • Sanger, F.; Thompson, E.O.P. (1953b), "The amino-acid sequence in the glycyl chain of insulin. 2. The investigation of peptides from enzymic hydrolysates", Biochemical Journal, 53 (3), ss. 366-374, PMC 1198158 $2, PMID 13032079 .
  • Sanger, F.; Thompson, E.O.p.; Kitai, R. (1955), "The amide groups of insulin", Biochemical Journal, 59 (3), ss. 509-518, PMC 1216278 $2, PMID 14363129 .
  • Ryle, A.P.; Sanger, F.; Smith, L.F.; Kitai, R. (1955), "The disulphide bonds of insulin", Biochemical Journal, 60 (4), ss. 541-556, PMC 1216151 $2, PMID 13249947 .
  • Brown, H.; Sanger, F.; Kitai, R. (1955), "The structure of pig and sheep insulins", Biochemical Journal, 60 (4), ss. 556-565, PMC 1216152 $2, PMID 13249948 .
  • Sanger, F. (1959), "Chemistry of Insulin: determination of the structure of insulin opens the way to greater understanding of life processes", Science, 129 (3359), ss. 1340-1344, Bibcode:1959Sci...129.1340G, doi:10.1126/science.129.3359.1340, PMID 13658959 .
  • Milstein, C.; Sanger, F. (1961), "An amino acid sequence in the active centre of phosphoglucomutase", Biochemical Journal, 79 (3), ss. 456-469, PMC 1205670 $2, PMID 13771000 .
  • Marcker, K.; Sanger, F. (1964), "N-formyl-methionyl-S-RNA", Journal of Molecular Biology, 8 (6), ss. 835-840, doi:10.1016/S0022-2836(64)80164-9, PMID 14187409 .
  • Sanger, F.; Brownlee, G.G.; Barrell, B.G. (1965), "A two-dimensional fractionation procedure for radioactive nucleotides", Journal of Molecular Biology, 13 (2), ss. 373-398, doi:10.1016/S0022-2836(65)80104-8, PMID 5325727 .
  • Brownlee, G.G.; Sanger, F.; Barrell, B.G. (1967), "Nucleotide sequence of 5S-ribosomal RNA from Escherichia coli", Nature, 215 (5102), ss. 735-736, Bibcode:1967Natur.215..735B, doi:10.1038/215735a0, PMID 4862513 .
  • Brownlee, G.G.; Sanger, F. (1967), "Nucleotide sequences from the low molecular weight ribosomal RNA of Escherichia coli", Journal of Molecular Biology, 23 (3), ss. 337-353, doi:10.1016/S0022-2836(67)80109-8, PMID 4291728 .
  • Brownlee, G.G.; Sanger, F.; Barrell, B.G. (1968), "The sequence of 5S ribosomal ribonucleic acid", Journal of Molecular Biology, 34 (3), ss. 379-412, doi:10.1016/0022-2836(68)90168-X, PMID 4938553 .
  • Adams, J.M.; Jeppesen, P.G.; Sanger, F.; Barrell, B.G. (1969), "Nucleotide sequence from the coat protein cistron of R17 bacteriophage RNA", Nature, 223 (5210), ss. 1009-1014, Bibcode:1969Natur.223.1009A, doi:10.1038/2231009a0, PMID 5811898 .
  • Barrell, B.G.; Sanger, F. (1969), "The sequence of phenylalanine tRNA from E. coli", FEBS Letters, 3 (4), ss. 275-278, doi:10.1016/0014-5793(69)80157-2, PMID 11947028 .
  • Jeppesen, P.G.; Barrell, B.G.; Sanger, F.; Coulson, A.R. (1972), "Nucleotide sequences of two fragments from the coat-protein cistron of bacteriophage R17 ribonucleic acid", Biochemical Journal, 128 (5), ss. 993-1006, PMC 1173988 $2, PMID 4566195 .
  • Sanger, F.; Donelson, J.E.; Coulson, A.R.; Kössel, H.; Fischer, D. (1973), "Use of DNA Polymerase I Primed by a Synthetic Oligonucleotide to Determine a Nucleotide Sequence in Phage f1 DNA", Proceedings of the National Academy of Sciences USA, 70 (4), ss. 1209-1213, Bibcode:1973PNAS...70.1209S, doi:10.1073/pnas.70.4.1209, PMC 433459 $2, PMID 4577794 .
  • Sanger, F.; Coulson, A.R. (1975), "A rapid method for determining sequences in DNA by primed synthesis with DNA polymerase", Journal of Molecular Biology, 94 (3), ss. 441-448, doi:10.1016/0022-2836(75)90213-2, PMID 1100841 .
  • Sanger, F.; Nicklen, S.; Coulson, A.R. (1977), "DNA sequencing with chain-terminating inhibitors", Proceedings of the National Academy of Sciences USA, 74 (12), ss. 5463-5467, Bibcode:1977PNAS...74.5463S, doi:10.1073/pnas.74.12.5463, PMC 431765 $2, PMID 271968 . According to the Institute for Scientific Information (ISI) database, by October 2010 this paper had been cited over 64,000 times.
  • Sanger, F.; Air, G.M.; Barrell, B.G.; Brown, N.L.; Coulson, A.R.; Fiddes, C.A.; Hutchinson, C.A.; Slocombe, P.M.; Smith, M. (1977), "Nucleotide sequence of bacteriophage φX174 DNA", Nature, 265 (5596), ss. 687-695, Bibcode:1977Natur.265..687S, doi:10.1038/265687a0, PMID 870828 .
  • Sanger, F.; Coulson, A.R. (1978), "The use of thin acrylamide gels for DNA sequencing", FEBS Letters, 87 (1), ss. 107-110, doi:10.1016/0014-5793(78)80145-8, PMID 631324 .
  • Sanger, F.; Coulson, A.R.; Barrell, B.G.; Smith, A.J.; Roe, B.A. (1980), "Cloning in single-stranded bacteriophage as an aid to rapid DNA sequencing", Journal of Molecular Biology, 143 (2), ss. 161-178, doi:10.1016/0022-2836(80)90196-5, PMID 6260957 .
  • Anderson, S.; Bankier, A.T.; Barrell, B.G.; De Bruijn, M.H.; Coulson, A.R.; Drouin, J.; Eperon, I.C.; Nierlich, D.P.; Roe, B.A. (1981), "Sequence and organization of the human mitochondrial genome", Nature, 290 (5806), ss. 457-465, Bibcode:1981Natur.290..457A, doi:10.1038/290457a0, PMID 7219534 .
  • Anderson, S.; De Bruijn, M.H.; Coulson, A.R.; Eperon, I.C.; Sanger, F.; Young, I.G. (1982), "Complete sequence of bovine mitochondrial DNA. Conserved features of the mammalian mitochondrial genome", Journal of Molecular Biology, 156 (4), ss. 683-717, doi:10.1016/0022-2836(82)90137-1, PMID 7120390 .
  • Sanger, F.; Coulson, A.R.; Hong, G.F.; Hill, D.F.; Petersen, G.B. (1982), "Nucleotide sequence of bacteriophage λ DNA", Journal of Molecular Biology, 162 (4), ss. 729-773, doi:10.1016/0022-2836(82)90546-0, PMID 6221115 .
  • Sanger, F. (1988), "Sequences, sequences, and sequences", Annual Review of Biochemistry, cilt 57, ss. 1-28, doi:10.1146/annurev.bi.57.070188.000245, PMID 2460023 .

Kaynakça

  1. ^ "Arşivlenmiş kopya". 22 Kasım 2012 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 9 Mart 2013. 
  2. ^ Nobel Laureates Facts. Nobel Foundation. Nobelprize.org/nobel ödülü vakaları 2 Şubat 2007 tarihinde Wayback Machine sitesinde arşivlendi. Erişim tarihi 10.16.2008 (İngilizce)

Konuyla ilgili yayınlar

  • Finch, John (2008), A Nobel Fellow on every floor: a history of the Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology, Cambridge: Medical Research Council, ISBN 978-1-84046-940-0 .
  • Sanger, F.; Dowding, M. (1996), Selected Papers of Frederick Sanger: with commentaries, Singapore: World Scientific, ISBN 981-02-2430-3 .

Dış bağlantılar

İlgili Araştırma Makaleleri

<span class="mw-page-title-main">DNA</span> Canlıların genetik bilgilerini barındıran molekül

Deoksiriboz nükleik asit veya kısaca DNA, tüm organizmaların ve bazı virüslerin canlılık işlevleri ve biyolojik gelişmeleri için gerekli olan genetik talimatları taşıyan bir nükleik asittir. DNA'nın başlıca rolü bilgiyi uzun süre saklamasıdır. Protein ve RNA gibi hücrenin diğer bileşenlerinin inşası için gerekli olan bilgileri içermesinden dolayı DNA; bir kalıp, şablon veya reçeteye benzetilir. Bu genetik bilgileri içeren DNA parçaları gen olarak adlandırılır. Bazı DNA dizilerinin yapısal işlevleri vardır, diğerleri ise bu genetik bilginin ne şekilde kullanılacağının düzenlenmesine yararlar.

<span class="mw-page-title-main">RNA</span> nükleotitlerden oluşan polimer

Ribonükleik asid (RNA), bir nükleik asittir, nükleotitlerden oluşan bir polimerdir. Her nükleotit bir azotlu baz, bir riboz şeker ve bir fosfattan oluşur. RNA pek çok önemli biyolojik rol oynar, DNA'da taşınan genetik bilginin proteine çevirisi (translasyon) ile ilişkili çeşitli süreçlerde de yer alır. RNA tiplerinden olan mesajcı RNA, DNA'daki bilgiyi protein sentez yeri olan ribozomlara taşır, ribozomal RNA ribozomun en önemli kısımlarını oluşturur, taşıyıcı RNA ise protein sentezinde kullanılmak üzere kullanılacak aminoasitlerin taşınmasında gereklidir. Ayrıca çeşitli RNA tipleri genlerin ne derece aktif olduğunu düzenlemeye yarar.

Restriksiyon enzimi veya restriksiyon endonükleazı, çift zincirli DNA moleküllerindeki belli nükleotit dizilerini tanıyan ve her iki zinciri birlikte kesen bir enzim türüdür. Bu özel enzimler, bakteri ve arkelerde bulunurlar ve virüslere karşı bir savunma mekanizmasına aittirler. Konak bakteri hücresinde restriksiyon enzimleri seçici olarak yabancı DNA'ları keserler; konak DNA'yı restriksiyon enziminin etkinliğinden korunmak için bir değiştirme (modifikasyon) enzimi tarafından metillenir. Bu iki süreç toplu olarak restriksiyon modifikasyon sistemi olarak adlandırılır. Bir restriksiyon enzimi DNA'yı kesmek için DNA çift sarmalının her şeker-fosfat omurgasından birer kere olmak üzere iki kesme yapar.

<span class="mw-page-title-main">DNA dizileme</span> moleküler biyolojide bir teknik

DNA dizilemesi, bir DNA molekülündeki nükleotit bazlarının sırasının belirlenmesidir.

Bir polimeraz, merkezî işlevi RNA ve DNA gibi nükleik asit polimerleri ile ilgili olan bir enzimdir. Bir polimerazın esas fonksiyonu, mevcut bir DNA veya RNA kalıbı kullanarak, ikileşme veya transkripsiyon süreci içinde, yeni bir DNA veya RNA'nın polimerizasyonudur. Bu enzimler, bir grup başka enzim veya protein eşliğinde, çözeltide bulunan nükleotitleri alırlar ve baz eşleşme etkileşimlerinden yararlanarak, bir polinükleotit iplikçiğin karşısında yeni bir polinükleotit iplikçiğinin sentezini katalizler.

Pribnow kutusu veya Pribnow-Schaller kutusu, DNA'da 6 nükleotitten oluşan TATAAT dizilişinin aldığı addır. Bu kutu, TATA kutusunun bir benzeridir. Yapının adı David Pribnow ve Heinz Schaller adlı bilim insanlarının anısına verilmiştir.

<span class="mw-page-title-main">Homolog rekombinasyon</span>

Homolog rekombinasyon, benzer veya aynı dizilere sahip DNA iplikleri arasında nükleotit dizilerinin birbiriyle yer değiştirdiği bir genetik rekombinasyon tipidir. Bu süreç sırasında DNA birkaç kere kesilir, sonra da birleştirilir. Homolog rekombinasyon, DNA'daki çift iplikli kırıkların hatasız tamirinde kullanılmanın yanı sıra, mayoz sırasında krosover yoluyla yeni DNA dizi bileşimlerinin (kombinezonlarının) oluşumunu da sağlar. DNA'daki yeni bileşimler genetik varyasyonlar oluşturur. Genetik varyasyonlar yeni, bir olasılıkla yararlı olabilecek alel kombinasyonlarıdır, bunların üreyen canlı topluluklarda oluşmaları, bu değişiklikleri taşıyan bireylerin değişen çevresel şartlara evrimsel adaptasyon göstermelerini sağlar.

Biyomoleküler yapı biyomoleküllerin yapısıdır. Bu moleküllerin yapısı genelde birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül yapı olarak ayrılır. Bu yapının iskeleti, molekül içinde birbirine hidrojen bağları ile bağlanmış ikincil yapı elemanları tarafından oluşturulur. Bunun sonucunda protein ve nükleik asit yapı bölgeleri oluşur.

<span class="mw-page-title-main">François Jacob</span> Fransız biyokimyager (1920-2013)

François Jacob, Fransız biyolog. 1965 yılında Jacques Monod ve André Lwoff ile birlikte Nobel Fizyoloji veya Tıp Ödülü kazanmıştır.

<span class="mw-page-title-main">John Kendrew</span> araştırmacı

Sir John Cowdery Kendrew, İngiliz biyokimyager ve kristalografi araştırmacısı. Max Perutz ile birlikte Cavendish Laboratuvarındaki hem-içeren proteinlerle ilgili çalışmaları nedeniyle 1962 Nobel Kimya Ödülünü almaya layık görülmüştür.

<span class="mw-page-title-main">Michael Levitt</span>

Michael Levitt, İsrail asıllı Amerikan biyofizikçidir. 2013 yılında Nobel Ödülü kazanmıştır.

<span class="mw-page-title-main">Arieh Warshel</span>

Arieh Warshel,, Bir İsrail-Amerikalı asıllı biyokimyacı ve biyofizikçidir. Kendisi Biyolojik moleküller ile ilgilenmeye başlamıştır. Güney Kaliforniya Üniversitesi'nde okumuş ve 2013 yılında Nobel ödülü kazanmıştır.

<span class="mw-page-title-main">Gregory Winter</span> Nobel ödüllü İngiliz biyokimyacı

Sir Gregory Paul Winter Nobel Ödülü sahibi, İngiliz biyokimyagerdir. En bilinen çalışması monoklonal antikorların tedavide kullanımı üzerinedir.

<span class="mw-page-title-main">LARGE</span> Homo sapiens türünde protein kodlayıcı gen

Glikoziltransferaz benzeri protein LARGE1, insanlarda LARGE geni tarafından kodlanan bir enzimdir.

Alan hedefli mutajenez, bir genin DNA dizisinde ve herhangi bir gen ürününde spesifik ve kasıtlı değişiklikler yapmak için kullanılan bir moleküler biyoloji yöntemidir. Ayrıca alana özgü mutajenez veya oligonükleotide yönelik mutajenez olarak da adlandırılan bu, DNA, RNA ve protein moleküllerinin yapısını ve biyolojik aktivitesini araştırmak ve protein mühendisliği için kullanılır.

<span class="mw-page-title-main">Opisthokont</span>

Opisthokontlar, hem hayvan hem de mantar alemlerini içeren geniş bir ökaryot grubudur. Daha önce "Fungi / Metazoa grubu" olarak adlandırılan opisthokontlar, genellikle bir sınıf olarak tanınır. Opisthokontlar, Apusomonadida ve Breviata ile birlikte daha büyük Obazoa kladını oluşturur.

<span class="mw-page-title-main">Viridiplantae</span>

Viridiplantae, yaklaşık 450.000-500.000 tür içeren ve hem karasal hem de sucul ekosistemlerde önemli roller oynayan ökaryotik canlılar grubudur. Öncelikle sucul olan yeşil algler ve içlerinden çıkan kara bitkilerinden oluşurlar. Yeşil algler, geleneksel sınıflandırmada kara bitkilerini içermez ve bu da yeşil algleri parafiletik bir grup yapar. Kara bitkilerinin yeşil alglerin içinden çıktığının anlaşılmasından bu yana, bazı yazarlar bitkileri de yeşil alglere atıyorlar. Hücre duvarlarında selüloz bulunan hücrelere ve klorofil a ve b içeren ve fikobilin içermeyen siyanobakterilerle endosimbiyozdan türetilen birincil kloroplastlara sahiptirler.

Transkripsiyon faktörü SOX18 SOX18 geni tarafından kodlanan bir proteindir.

Biyosentez, substratların canlı organizmalarda daha karmaşık ürünlere dönüştürüldüğü çok aşamalı, enzim katalizli bir süreçtir. Biyosentezde basit bileşikler modifiye edilir, diğer bileşiklere dönüştürülür veya makromoleküller oluşturmak üzere birleştirilir. Bu süreç genellikle metabolik yollardan oluşur. Bu biyosentetik yollardan bazıları tek bir hücresel organel içinde yer alırken diğerleri birden fazla hücresel organel içinde yer alan enzimleri içerir. Bu biyosentetik yolların örnekleri arasında çift katlı lipit katmanının bileşenlerinin ve nükleotidlerin üretimi yer alır. Biyosentez genellikle anabolizma ile eş anlamlıdır ve bazı durumlarda birbirinin yerine kullanılır.

<span class="mw-page-title-main">ALDH3B2</span>

Aldehit dehidrogenaz aile 3, üye B2, insanların 11. kromozomunda yer alan ALDH3B2 geni tarafından kodlanan bir enzimdir.