İçeriğe atla

David E. Clemmer

David E. Clemmer
Doğum23 Şubat 1965 (59 yaşında)
Alamosa, Amerika Birleşik Devletleri
MilliyetAmerikalı
EğitimAdams Eyalet Koleji
Utah Üniversitesi
Tanınma nedeniİyon hareketliliği spektrometrisi, kütle spektrometrisi
ÖdüllerBiemann Madalyası, ACS Kimyasal Enstrümantasyon Ödülü
Resmî siteindiana.edu/~clemmer/home.htm
Kariyeri
DalıAnalitik kimya, Kütle spektrometrisi
Çalıştığı kurumlarIndiana Üniversitesi
Doktora
danışmanı		Peter B. Armentrout

David E. Clemmer (d. 23 Şubat 1965, Alamosa), Amerikalı analitik kimyager. Bloomington'daki Indiana Üniversitesi'nde Robert ve Marjorie Mann Kimya Kürsüsü başkanı ve Seçkin Profesör'dür. Bu üniversitede Clemmer Grubu'nun başındadır.[1] Clemmer iyon-hareketliliği kütle spektrometrisi (IM-MS) için yeni bilimsel ekipmanlar geliştirir. Geliştirdiği ekipmanlar arasında ilk iç içe iyon-hareketliliği uçuş-zamanlı kütle spektroskmetrisi de vardır.[2] Aralarında 2006'da "çeşitli kütle spektrometre teknolojileri için iyon hareketliliği ayırmanın entegrasyonuna yaptığı öncü katkıları için" kazandığı Biemann Madalyası'nın da bulunduğu çeşitli ödüller kazanmıştır.

Gençliği ve eğitimi

Clemmer 23 Şubat 1965'te sanatçı Ed Clemmer ve öğretmen eşi Mary Ann'in oğlu olarak Alamosa, Colorado'da dünyaya geldi.[3] Adams Eyalet Koleji'ne gitti. Burada önce müzik eğitimi almaya başladı ancak daha sonra bilime döndü. 1987'de kimya alanında lisans derecesini şeref ile tamamladı. Ardından Utah Üniversitesi'ne gitti. Burada fiziksel kimya alanındaki doktorasını 1992'de tamamladı.[4] Tez danışmanı Peter B. Armentrout[2] ile gaz reaksiyonlarında dönüşüm metal iyonları üstüne çalıştı.[5]

Kariyeri

1992-1993 arasında Clemmer doktora sonrası çalışmaları için Japonya'ya gitti. Buradaki çalışmaları için Himeji Teknoloji Enstitüsü'ndeki Japon Bilimsel İşbirliğini Destekleme Topluluğu'ndan destek aldı. Kenji Honma ile elektron transferi mekanizmaları[6] ve uyarılmış haldeki metal atomları ve gaz molekülleri reaksiyonları üstüne çalıştı.[5] 1993-1995 arasında Clemmer Northwestern Üniversitesi'nde Martin F. Jarrold ile doktora sonrası araştırma görevlisi olarak çalıştı.[5] Burada iyon-hareketliliği spektrometrisi gibi yöntemleri kullanarak protein katlanması ve gaz fazında protein yapısı üstüne çalıştı.[7][8]

1995'te Clemmer Indiana Üniversitesi Kimya Bölümü'ne girdi.[5] 2002-2006 yılları arasında Kimya Bölüm Başkanı olarak çalıştı.[9] Bu üniversitede profesör olarak çalışmaktadır ve 2002'de adını kendi verdiği Robert ve Marjorie Mann Kimya Kürsüsü'nde faaliyet göstermektedir.[4][5] 230'dan fazla makale yayımlamıştır.[1]

Etkilendikleri arasında Michael T. Bowers, Jesse L. Beauchamp, R. Graham Cooks, Scott A. McLuckey, Fred Mclafferty, Even R. Williams, Joseph A. Loo, Vicki Wysocki ve Julie A. Leary vardır.[2] Doktora öğrencileri arasında Renã A. S. Robinson, Stephen Valentine, Cherokee Hoaglund-Hyzer[10] ve Catherine Srebalus Barnes vardır.[11]

Araştırma

İyon hareketliliği spektrometresi için sürüklenme tüpü

Clemmer özellikle karmaşık düşük simetrik sistemlerin biçimsel dinamikleri ve yapısal karakterizasyonu ile ilgilenmiştir. İyon-hareketliliği spektrometrisi ile gaz fazında biyomoleküler yapı ve kompleks biyomoleküler karışımların incelenmesi için bilimsel ekipman ve yöntemler geliştirir.[11]

İyon hareketliliği yönteminde iyonlar elektrik yüklü tampon gazdan geçme yeteneğine göre farklı gruplara ayrılır. Bu sayede kompleks karışımların sadece kütle spektrometrisiyle ayrılabileceğinden daha fazla ayrıştırılıması sağlanır. Çok küçük bileşik miktarları bile ayrıştırılabilir ve büyüklük, şekil, yük ve kütle gibi karakteristik özelliklerine göre ayrı ayrı incelenebilir.[2]

Clemmer yaptığı "kapsamlı çalışmalar" ve bulduğu "devrimsel ekipman yöntemleri" ile iyon hareketliliğinin hem güçlü bir yöntem hem bir araştırma alanı olmasına katkı sağlamıştır.[5] Clemmer ve Jarrold ilk çalışmalarında iyon-hareketliliği spektrometrisinin çözünürlük gücünü artırmak için uzun sürüklenme tüplerinde yığılmayan gaz atmosferler kullandı.[12] Clemmer'in iyon hareketliliği-kütle spektrometrisi (IM-MS) için gaz fazı ayrıştırma yöntemleri ve bunun bozulmamış proteinlerin yapısal analizde kullanılması biyomoleküler yapıların incelenmesinde IM-MS kullanımı için "özellikle önemli bir mihenk taşı" olarak değerlendirilir.[13][14][15] Clemmer ve meslektaşları hareketli iyon ile kütle spektroskopisi ekipmanlarını bir araya getiren en az bir düzine farklı modüler parça konfigürasyonları geliştirmiştir.[2][16] Bunlara iyon hareketliliğini uçuş zamanlı kütle spektrometrisi (TOF) ile birleştirilmesi de dahildir.[17][18][19] Aynı zamanda ilk iç içe iyon-hareketliliği uçuş-zamanlı kütle spektrometrisini de geliştirdiler.[2][5]

Böyle ekipmanlar araştırmacıların dinamik sistemlerin hem yapıları hem de biçimleri üstünde daha fazla bilgi sahibi olmasını sağlar.[20] Clemmer yüklü haller ve yapılar arasındaki temel ilişkileri belirledi ve gaz hallerinin birden fazla biçiminde tek bir yük hali olabileceğini gösterdi.[3] Böyle teknikler hem proteinlerin hem peptitlerin incelenmesinde kullanılabilir.[3][21] Erken dönem çalışmalarında Clemmer hemeprotein sitokrom c'nin farklı biçimlerinin hareketliliğe göre ayırt edilebileceğini gösterdi.[22] Buna ek olarak farklı kiral izomerlerin hareketliliği protein katlanmalarıyla ilişkilidir.[23] Daha yakın zamanda geliştirilen teknikler araştırmacıların gaz fazı sırasında makromoleküler iyonların biçimlerindeki değişimleri takip etmelerini sağlamıştır. Elektrosprey iyonizasyon ile sürüklenme tüpünde kısa bir iyon vuruşu sağlanır. Yapılar hareketliliklerindeki farklılıklara göre ayrışırlar. Belirli halleri enerji verilmiş çarpışmalara sokarak yeni yapılar belirlenebilir ve çeşitli biçimsel değişiklikleri takip edilebilir. Gaz fazındaki biçim değişiklikleri bilgisi sonradan yapıların başlangıçtaki dağılımlarını çıkartmak için haritalandırılabilir. Böylece araştırmacılar yapılar arasındaki olası geçişleri anlayabilir.[24]

Uç boyutlu moleküllerde protein katlanmasının nasıl olduğunun anlaşılması biyolojinin süre gelen sorunlarındandır. Farklı şekillerdeki proteinler genellikle çok farklı biyolojik aktiviteye ve tıbbı yarara sahiptir.[5] Clemmer'in çalışmaları hayat bilimlerinde büyük protein komplekslerinin yapılarının oluşumunun anlaşılması, plazma proteomun profilinin çıkartılması,[13] proteinlerin rollerinin ve nörodejeneratif hastalıklarda protein katlanmasının incelenmesi,[5] kan, idrar ve tükürükten kanserle ilgili olabilecek işaretçilerin belirlenmesi,[4] ilaç keşfinde verimliliğin arttırılması[25] amacıyla kullanılmıştır. İyon hareketliliği-kütle spektrometrisi yöntemleri tek bir analizde birden fazla farklı karakteristiğin ölçülmesi ve ilişkilendirilmesini sağlar. Araştırmacılar bu teknikleri karmaşık biyolojik örnekleri lipidomik, proteomik, glikomik ve metabolomik bilgi edinmek için inceleyebilir.[13]

Şirketler

Clemmer biyolojik sistemler şirketi Beyond Genomics'in kurucu ortağıdır ve kişisel ilaç alanında uzmanlaşmış biyoteknoloji şirketi Predictive Physiology and Medicine'in kurucusudur.[4]

Hobiler

Pek çok müzik aleti çalmanın yanı sıra Clemmer maratonlarda koşmayı sever.[2]

Ödüller

  • 2018, John B. Fenn Öne Çıkan Katkı, Martin F. Jarrold[26] ve Gert von Helden ile paylaştı,[27] Amerikan Kütle Spektrometresi Cemiyeti[28]
  • 2017, Üye, Ulusal Mucitler Akademisi[29]
  • 2014-2015, ANACHEM Ödülü[30]
  • 2014, Seçkin Profesör, Indiana Üniversitesi Bloomington[4]
  • 2014, Seçkin Kimya Mezunu, Utah Üniversitesi[9]
  • 2012, Amerikan Kimya Derneği (ACS) Kimyasal Enstrümantasyon Ödülü[31]
  • 2011, Üye, Amerikan Bilimi Geliştirme Derneği (AAAS)[32]
  • 2011–2012, Üye, Japon Bilimi Geliştirme Derneği (JSPS)
  • 2010, Adams Eyalet Üniversitesi Olağanüstü Mezun[3]
  • 2009, Tracy M. Sonneborn Ödülü, Indiana Üniversitesi Bloomington[11]
  • 2007, Amerikan Kimya Derneği (ACS) Akron Ödülü[33]
  • 2006, Biemann Madalyası, Amerikan Kütle Spektrometresi Cemiyeti[5]
  • 2005, Üye, Royal Society of Chemistry
  • 2003–2005, Ulusal Bilim Vakfı Özel Yaratıcılık Ödülü
  • 2002, Pittcon Başarı Ödülü[34]
  • 2002, Popular Science dergisinde En Parlak 10 kişiden biri seçildi[10]
  • 2002, Robert ve Marjorie Mann Kimya Kürsüsü Başkanı, Indiana Üniversitesi Bloomington
  • 2000–2002, Eli Lilly Analitik Kimya Ödülü
  • 1998–2001, Üye, Alfred P. Sloan Research[35]
  • 2000, Ulusal Fresenius Ödülü, Phi Lambda Upsilon[36]
  • 1999–2000, Amerikan Kimya Derneği (ACS), Analitik Kimya Bölümü, Arthur F. Findeis Ödülü
  • 1999, Camille Dreyfus Öğretmen-Akademisyen Ödülü, Camille ve Henry Dreyfus Vakfı[37]
  • 1999, "35 Yaş Altı Yenilikçiler", MIT Technology Review[38]
  • 1996–2000, Ulusal Bilim Vakfı Erken Kariyer Ödülü

Kaynakça

  1. ^ a b "Clemmer Group Prof. David E. Clemmer". Indiana University Bloomington. 16 Temmuz 2013 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 26 Nisan 2017. 
  2. ^ a b c d e f g "Professor David Clemmer, Indiana University". Waters The Science of What's Possible. 23 Haziran 2013 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 26 Nisan 2017. 
  3. ^ a b c d Relyea, Linda (26 Ağustos 2010). "Clemmer makes science an art form". Adams State University. 7 Eylül 2015 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 28 Nisan 2017. 
  4. ^ a b c d e "University Honors & Awards: Honoree David E. Clemmer". Indiana University Bloomington. 27 Nisan 2015 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 28 Nisan 2017. 
  5. ^ a b c d e f g h i j Bierbaum, Veronica M.; Fred W. McLafferty (2007). "Focus in Honor of David E. Clemmer, Recipient of the 2006 Biemann Medal". Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 18 (7): 1161-1162. doi:10.1016/j.jasms.2007.05.004 Özgürce erişilebilir. PMID 17555983. 4 Temmuz 2020 tarihinde kaynağından arşivlendi. 
  6. ^ Honma, Kenji; Clemmer, David E. (1995). "The Importance of Electron Transfer Mechanism in Reactions of Neutral Transition Metal Atoms". Laser Chemistry. 15 (2–4): 209-220. doi:10.1155/1995/25319 Özgürce erişilebilir. 
  7. ^ Clemmer, David E.; Jarrold, Martin F. (Haziran 1997). "Ion Mobility Measurements and their Applications to Clusters and Biomolecules". Journal of Mass Spectrometry. 32 (6): 577-592. doi:10.1002/(SICI)1096-9888(199706)32:6<577::AID-JMS530>3.0.CO;2-4. 
  8. ^ Clemmer, David E.; Hudgins, Robert R.; Jarrold, Martin F. (Ekim 1995). "Naked Protein Conformations: Cytochrome c in the Gas Phase" (PDF). Journal of the American Chemical Society. 117 (40): 10141-10142. doi:10.1021/ja00145a037. 21 Nisan 2016 tarihinde kaynağından arşivlendi (PDF). Erişim tarihi: 1 Mayıs 2017. 
  9. ^ a b "2014 Distinguished Chemistry Alumni Awards". University of Utah. 11 Eylül 2015 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 1 Mayıs 2017. 
  10. ^ a b Hinnefeld, Steve (2002). "'Brilliant 10' scientist credits IU colleagues" (PDF). Hoosier Times. 1 Mayıs 2016 tarihinde kaynağından arşivlendi (PDF). Erişim tarihi: 2 Mayıs 2017. 
  11. ^ a b c Connelley-Eskine, Cyndi (20 Nisan 2009). "Tracy M. Sonneborn Award recipient and Provost's Professor announced". IU News Room. 16 Mayıs 2018 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 28 Nisan 2017. 
  12. ^ Eiceman, G.A.; Karpas, Z.; Hill, Jr., H.H. (2014). Ion mobility spectrometry (Third bas.). Boca Raton, Fla.: CRC. ss. 30-31. ISBN 9781439859971. 
  13. ^ a b c McLean, John A. (Ekim 2009). "The mass-mobility correlation redux: The conformational landscape of anhydrous biomolecules". Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 20 (10): 1775-1781. doi:10.1016/j.jasms.2009.06.016 Özgürce erişilebilir. PMID 19646898. 
  14. ^ Shelimov, K.B.; Clemmer, D.E.; Hudgins, R.R.; Jarrold, M.F. (1997). "Protein Structure in Vacuo: The Gas Phase Conformations of BPTI and Cytochrome c". J. Am. Chem. Soc. 119 (9): 2240-2248. doi:10.1021/ja9619059. 
  15. ^ Ibrahim, Yehia M.; Baker, Erin S.; Danielson, William F.; Norheim, Randolph V.; Prior, David C.; Anderson, Gordon A.; Belov, Mikhail E.; Smith, Richard D. (Şubat 2015). "Development of a new ion mobility time-of-flight mass spectrometer". International Journal of Mass Spectrometry. 377: 655-662. doi:10.1016/j.ijms.2014.07.034. PMC 4501404 $2. PMID 26185483. 
  16. ^ "Clemmer Group Development of New Ion Mobility Instrumentation". Indiana University. 8 Eylül 2015 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 2 Mayıs 2017. 
  17. ^ Hoaglund, Cherokee S.; Valentine, Stephen J.; Sporleder, C. Ray; Reilly, James P.; Clemmer, David E. (1998). "Three-Dimensional Ion Mobility/TOFMS Analysis of Electrosprayed Biomolecules" (PDF). Anal. Chem. 70 (11): 2236-2242. doi:10.1021/ac980059c. PMID 9624897. 10 Ağustos 2017 tarihinde kaynağından arşivlendi (PDF). Erişim tarihi: 1 Mayıs 2017. 
  18. ^ Henderson, Sheila C.; Valentine, Stephen J.; Counterman, Anne E.; Clemmer, David E. (1999). "ESI/Ion Trap/Ion Mobility/Time-of-Flight Mass Spectrometry for Rapid and Sensitive Analysis of Biomolecular Mixtures" (PDF). Anal. Chem. 71 (2): 291-301. doi:10.1021/ac9809175. PMID 9949724. 10 Ağustos 2017 tarihinde kaynağından arşivlendi (PDF). Erişim tarihi: 1 Mayıs 2017. 
  19. ^ Henderson, Sheila C.; Valentine, Stephen J.; Counterman, Anne E.; Clemmer, David E. (1999). "ESI/Ion Trap/Ion Mobility/Time-of-Flight Mass Spectrometry for Rapid and Sensitive Analysis of Biomolecular Mixtures" (PDF). Anal. Chem. 71 (2): 291-301. doi:10.1021/ac9809175. PMID 9949724. 10 Ağustos 2017 tarihinde kaynağından arşivlendi (PDF). Erişim tarihi: 1 Mayıs 2017. 
  20. ^ Lanucara, Francesco; Holman, Stephen W.; Gray, Christopher J.; Eyers, Claire E. (21 Mart 2014). "The power of ion mobility-mass spectrometry for structural characterization and the study of conformational dynamics". Nature Chemistry. 6 (4): 281-294. doi:10.1038/nchem.1889. PMID 24651194. 
  21. ^ Gross, Michael L.; Chen, Guodong; Pramanik, Birendra N. (2012). Protein and peptide mass spectrometry in drug discovery. Hoboken, N.J.: Wiley. ss. 202-203. ISBN 978-0-470-25817-0. 6 Temmuz 2020 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 4 Temmuz 2020. 
  22. ^ Hoaglund-Hyzer, Cherokee S.; Counterman, Anne E.; Clemmer, David E. (1999). "Anhydrous Protein Ions" (PDF). Chem. Rev. 99 (10): 3037-3079. doi:10.1021/cr980139g. PMID 11749510. 9 Şubat 2018 tarihinde kaynağından arşivlendi (PDF). Erişim tarihi: 1 Mayıs 2017. 
  23. ^ Shvartsburg, Alexandre A. (2008). Differential Ion Mobility Spectrometry: Nonlinear Ion Transport and Fundamentals of FAIMS. Boca Raton, Fla.: CRC Press. ss. 25-26. 
  24. ^ "Spectroscopy Society of Pittsburgh January Meeting, 2013". Spectroscopy Society of Pittsburgh. 4 Temmuz 2020 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 2 Mayıs 2017. 
  25. ^ "David Clemmer, 34 Indiana University". Innovators Under 35: 1999. MIT Technology Review. 15 Mart 2016 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 28 Nisan 2017. 
  26. ^ "MFJ Research Group". 26 Mayıs 2008 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 4 Temmuz 2020. 
  27. ^ "Gert von Helden Group". 15 Ocak 2008 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 4 Temmuz 2020. 
  28. ^ "ASMS John B. Fenn Distinguishing Contribution". 21 Mayıs 2017 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 4 Temmuz 2020. 
  29. ^ "National Academy of Inventors Fellows Page". 28 Ocak 2013 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 4 Temmuz 2020. 
  30. ^ "Awards ANACHEM". 15 Ağustos 2014 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 4 Temmuz 2020. 
  31. ^ "DAC Award in Chemical Instrumentation". American Chemical Society (ACS). ACS Division of Analytical Chemistry. 24 Nisan 2017 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 26 Nisan 2017. 
  32. ^ "Record 10 faculty members receive Fellow distinction from AAAS, world's largest scientific society". Inside IU. 1 Aralık 2011. 4 Haziran 2017 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 4 Temmuz 2020. 
  33. ^ "Akron Section Award". 2 Ağustos 2013 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 4 Temmuz 2020. 
  34. ^ "Pittcon 2002". 
  35. ^ "Sloan Research Fellowships". 26 Ekim 2008 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 4 Temmuz 2020. 
  36. ^ "The National Fresenius Award". Northwestern University. 22 Nisan 2016 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 1 Mayıs 2017. 
  37. ^ "Camille Dreyfus Teacher-Scholar Awards Program" (PDF). Camille Dreyfus Foundation. 21 Kasım 2008 tarihinde kaynağından (PDF) arşivlendi. Erişim tarihi: 28 Nisan 2017. 
  38. ^ "David Clemmer, 34 Indiana University". Innovators Under 35: 1999. MIT Technology Review. 15 Mart 2016 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 28 Nisan 2017. 

Dış başlantılar

İlgili Araştırma Makaleleri

<span class="mw-page-title-main">Enstrümental kimya</span>

Enstrümental analiz, analitleri bilimsel aletler (enstrümanlar) kullanarak inceleyen analitik kimya alanı.

<span class="mw-page-title-main">Kütle spektrometrisi</span> Kütle ölçer

Kütle spektrometrisi, İngilizce: Mass spectrometry (MS), kimyasal türleri iyonize edip oluşan iyonları Kütle-yük oranını esas alarak sıralayan bir analitik teknik. Daha basit terimler ile, bir kütle spektrumu bir numunen içindeki kütleleri ölçer. Kütle spektrometrisi birçok farklı alanda kullanılır ve kompleks karışımlara uygulandığı kadar saf numunelere de uygulanır.

<span class="mw-page-title-main">Elektrosprey iyonizasyon</span> İyon üretmek için kullanılan bir teknik

Elektrosprey iyonizasyon, bir aerosol oluşturmak için bir sıvıya yüksek voltajın uygulandığı bir elektrosprey kullanarak iyon üretmek için kütle spektrometresinde kullanılan bir tekniktir. Özellikle makromoleküllerden iyon üretiminde faydalıdır çünkü iyonize edildiğinde bu moleküllerin parçalanma eğiliminin üstesinden gelir.

Yumuşak lazer desorpsiyonu, fragmantasyon olmaksızın iyonizasyona neden olan büyük moleküllerin lazer desorpsiyonudur. İyon oluşumu bağlamında "yumuşak", kimyasal bağları koparmadan iyon oluşturmak anlamına gelir. "Sert" iyonlaşma, bağların kırılmasıyla iyonların oluşması ve fragman iyonlarının oluşmasıdır.

International Journal of Mass Spectrometry (IJMS), biyoloji, kimya, jeoloji ve fizikteki enstrümantasyon ve uygulamalar da dahil olmak üzere kütle spektrometrisi ve iyon süreçlerinin temel yönlerini kapsayan hakemli bir dergidir. Seçilmiş IJMS makaleleri Proteomics Virtual Journal'da yer almaktadır. 2016 etki faktörü 1.702 idi.

<span class="mw-page-title-main">Elektron iyonizasyonu</span>

Elektron iyonizasyonu, enerjik elektronların iyonlar üretmek için katı veya gaz fazı atomları veya molekülleri ile etkileşime girdiği bir iyonizasyon yöntemidir. EI, kütle spektrometrisi için geliştirilen ilk iyonizasyon tekniklerinden biriydi. Ancak bu yöntem hala popüler bir iyonizasyon tekniğidir. Bu teknik, iyonları üretmek için yüksek enerjili elektronlar kullandığı için sert bir iyonizasyon yöntemi olarak kabul edilir. Bu, bilinmeyen bileşiklerin yapı tespiti için yardımcı olabilecek kapsamlı parçalanmaya yol açar. EI, moleküler ağırlığı 600'ün altında olan organik bileşikler için en yararlı olanıdır. Aynı zamanda, katı, sıvı ve gaz halindeki birkaç başka termal olarak kararlı ve uçucu bileşik, çeşitli ayırma yöntemleriyle birleştirildiğinde bu tekniğin kullanılmasıyla tespit edilebilir.

<span class="mw-page-title-main">Matriks-destekli lazer desorpsiyon/iyonizasyonu</span>

Kütle spektrometrisinde, matris destekli lazer desorpsiyon/iyonizasyonu (MALDI), minimum parçalanma ile büyük moleküllerden iyonlar oluşturmak için bir lazer enerjisi emici matris kullanan bir iyonizasyon tekniğidir. Daha geleneksel iyonizasyon yöntemleriyle iyonize edildiğinde kırılgan olma ve parçalanma eğiliminde olan biyomoleküllerin ve büyük organik moleküllerin analizinde uygulanmıştır. Gaz fazında büyük moleküllerin iyonlarını elde etmenin nispeten yumuşak bir yolu olması bakımından elektrosprey iyonizasyonuna (ESI) benzer, ancak MALDI tipik olarak çok daha az sayıda çok-yüklü iyon üretir.

<span class="mw-page-title-main">Kimyasal iyonizasyon</span>

Kimyasal iyonizasyon, kütle spektrometresinde kullanılan yumuşak bir iyonizasyon tekniğidir. İlk olarak Burnaby Munson ve Frank H. Field tarafından 1966'da tanıtıldı. Bu teknik, gaz iyon molekülü kimyasının bir dalıdır. Reaktif gaz molekülleri elektron iyonizasyonu ile iyonize edilir ve bunu takiben iyonlaşmayı sağlamak için gaz fazındaki analit molekülleri ile reaksiyona girerler. Negatif kimyasal iyonizasyon, yük değişimli kimyasal iyonizasyon ve atmosferik basınçlı kimyasal iyonizasyon, bu tekniğin yaygın varyasyonlarından bazılarıdır. CI, organik bileşiklerin tanımlanması, yapılarının aydınlatılması ve miktar tayininde birkaç önemli uygulamaya sahiptir. Analitik kimyadaki uygulamaların yanı sıra, kimyasal iyonizasyonun faydaları biyokimyasal, biyolojik ve tıbbi alanlara da uzanmaktadır.

<span class="mw-page-title-main">Hızlı atom bombardımanı</span>

Hızlı atom bombardımanı, yüksek enerjili atomlardan oluşan bir ışının iyonlar oluşturmak için bir yüzeye çarptığı kütle spektrometrisinde kullanılan bir iyonizasyon tekniğidir. Michael Barber tarafından 1980 yılında Manchester Üniversitesi'nde geliştirilmiştir. Atomlar yerine yüksek enerjili iyon demeti kullanıldığında (ikincil iyon kütle spektrometrisinde olduğu gibi, yöntem sıvı ikincil iyon kütle spektrometrisi olarak adlandırlır. FAB ve LSIMS' de analiz edilecek malzeme matris adı verilen uçucu olmayan kimyasal koruma ortamı ile karıştırılır ve yüksek enerjili atom ışınıyla vakum altında bombardımana tutulur. Atomlar tipik olarak argon veya ksenon gibi bir inert gazlardandır. Yaygın matrisler arasında gliserol, tiogliserol, 3-nitrobenzil alkol, 18-taç-6 eter, 2-nitrofeniloktil eter, sülfolan, dietanolamin ve trietanolamin bulunur. Bu teknik, ikincil iyon kütle spektrometrisi ve plazma desorpsiyon kütle spektrometrisine benzer.

<span class="mw-page-title-main">Uçuş süresi kütle spektrometrisi</span>

Uçuş zamanı kütle spektrometrisi (TOFMS), bir iyonun kütle-yük oranının bir uçuş zamanı ölçümüyle belirlendiği bir kütle spektrometresi yöntemidir. İyonlar, gücü bilinen bir elektrik alanı tarafından hızlandırılır. İyonun hızı, kütle-yük oranına bağlıdır. İyonun bilinen bir mesafede bir detektöre ulaşması için geçen süre ölçülür. Bu süre iyonun hızına bağlı olacaktır ve bu nedenle, iyonun kütle-yük oranının bir ölçüsüdür. Bu oran ve bilinen deneysel parametrelerden iyon tanımlanabilir.

Fourier dönüşümü iyon siklotron rezonansı kütle spektrometrisi, sabit bir manyetik alandaki iyonların siklotron frekansına dayalı olarak kütle-yük oranını (m/z) belirlemek için kullanılan bir tür kütle analizörüdür (veya kütle spektrometresi).

Kütle spektrometrisinde çözünürlük, bir kütle spektrumunda birbirine yakınkütle-yük oranları olan iki tepe noktasını ayırt etme yeteneğinin bir ölçüsüdür.

Kütle spektrometresi yazılımı, kütle spektrometresinde veri toplama, analizi veya temsil için kullanılan bir yazılımdır.

Üst-alt proteomik, kütle ölçümü ve ardışık kütle spektrometresi (MS/MS) analizi için izole edilmiş bir protein iyonunu depolamak üzere bir iyon yakalayıcı kütle spektrometresi veya MS/MS ile birlikte iki boyutlu jel elektroforezi gibi diğer protein saflaştırma yöntemlerini kullanan bir protein tanımlama yöntemidir. Üst-alt proteomik, yekpare haldeki proteinlerin analizi yoluyla benzersiz proteoformları tanımlama ve niceleme yeteneğine sahiptir. Kütle spektrometresi sırasında yekpare haldeki proteinler tipik olarak elektrosprey iyonizasyon ile iyonize edilir ve bir Fourier dönüşümü iyon siklotron rezonansı, kuadrupol iyon tuzağı veya Orbitrap kütle spektrometresinde tutulur. Ardışık kütle spektrometresi için parçalanma, elektron yakalama ayrışması veya elektron transfer ayrışması ile gerçekleştirilir. Etkili bir parçalanma, kütle spektrometresi tabanlı proteomikten önce numunenin işleme safyası için kritiktir. Proteom analizi rutin olarak yekpare haldeki proteinlerin sindirilmesini ve ardından kütle spektrometresi (MS) kullanılarak elde edilen protein tanımlamasını içerir. Üst-alt MS (jelsiz) proteomik, protein yapısını, yekpare haldeki bir kütlenin ölçümü ve ardından gaz fazında doğrudan iyon ayrışması yoluyla sorgular.

<span class="mw-page-title-main">Proton transfer tepkimesi kütle spektrometrisi</span>

Proton transfer tepkimesi kütle spektrometrisi, bir iyon kaynağında üretilen gaz fazı hidronyum reaktif iyonlarını kullanan bir analitik kimya tekniğidir. PTR-MS, ortam havasındaki uçucu organik bileşiklerin (VOC'lar) çevrimiçi olarak izlenmesi için kullanılır. Avusturya, Innsbruck'taki Leopold-Franzens Üniversitesi, Institut für Ionenphysik'teki bilim adamları tarafından 1995 yılında geliştirilmiştir. Bir PTR-MS cihazı, bir sürüklenme tüpüne doğrudan bağlanan bir iyon kaynağı ve bir analiz sisteminden oluşur. Ticari olarak temin edilebilen PTR-MS cihazlarının yanıt süresi yaklaşık 100 ms'dir ve tek haneli pptv veya hatta ppqv bölgesinde bir algılama sınırına ulaşırlar. Kullanılmakta olduğu uygulama alanları çevre araştırmaları, gıda ve lezzet bilimi, biyolojik araştırma, tıbbı ve diğerlerini içerir.

<span class="mw-page-title-main">Kapiler elektroforez kütle spektrometrisi</span> Kapiler elektroforezin sıvı ayırma işleminin kütle spektrometresi ile birleşiminden oluşan bir analitik kimya tekniğidir

Kapiler elektroforez kütle spektrometrisi (CE-MS), kapiler elektroforezin sıvı ayırma işleminin kütle spektrometresi ile birleşiminden oluşan bir analitik kimya tekniğidir. CE-MS, tek bir analizde yüksek ayırma verimliliği ve moleküler kütle bilgisi sağlamak için hem CE hem de MS'nin avantajlarını birleştirir. Yüksek çözünürlük ve hassasiyete sahiptir, minimum hacim gerektirir ve yüksek hızda analiz yapabilir. İyonlar tipik olarak elektrosprey iyonizasyonla oluşturulur ancak matris destekli lazer desorpsiyon/iyonizasyonu veya diğer iyonizasyon teknikleriyle de oluşturulabilirler. Proteomik ve biyomoleküllerin kantitatif analizinde ve klinik tıpta kullanılmaktadır. 1987'deki tanıtımından bu yana, yeni gelişmeler ve uygulamalar CE-MS'i güçlü bir ayırma ve tanımlama tekniği haline getirmiştir.

<span class="mw-page-title-main">İyon hareketlilik spektrometrisi-kütle spektrometrisi</span>

İyon hareketlilik spektrometresi-kütle spektrometrisi (IMS-MS), aynı zamanda iyon hareketlilik ayırma kütle spektrometrisi olarak da bilinir, gaz fazı iyonlarını çarpışma gazı ve kütleleri ile etkileşimlerine göre ayıran bir analitik kimya yöntemidir. İlk aşamada iyonlar, bir iyon hareketlilik spektrometresi kullanılarak bir milisaniye zaman ölçeğinde bir tampon gaz aracılığıyla hareketliliğine göre ayrılır. Ayrılan iyonlar daha sonra ikinci bir adımda bir kütle analizörüne verilir ve burada kütle/yük oranları mikrosaniye zaman ölçeğinde belirlenebilir. Bu yöntemle elde edilen analitlerin etkili bir şekilde ayrılması, proteomik ve metabolomik örnekleri gibi karmaşık örneklerin analizinde bu yöntemi geniş ölçüde uygulanabilir hale getirir.

<span class="mw-page-title-main">Elektron transfer ayrışması</span>

Elektron transfer ayrışması, ardışık kütle spektrometrisinin (MS/MS) aşamaları arasında bir kütle spektrometresinde çok yüklü gaz makromoleküllerin parçalanmasına yönelik bir yöntemdir. Elektron yakalama ayrışmasına benzer şekilde ETD, büyük, çok yüklü katyonların parçalanmasına onlara elektronlaraktararak neden olur. ETD, dizi analizi için polimerler, proteinler ve peptidler gibi biyolojik moleküller ile yaygın olarak kullanılır. Bir elektronun aktarılması, peptid omurgasının c- ve z-iyonlarına bölünmesine neden olurken, translasyon sonrası modifikasyonlar değişmez. Teknik yalnızca daha yüksek yük sahibi peptid veya polimer iyonları (z>2) için iyi çalışır. Bununla birlikte, çarpışmaya bağlı ayrışmaya (CID) göre ETD, daha uzun peptitlerin veya hatta proteinlerin tümünün parçalanması açısından avantajlıdır. Bu durum, tekniği üst-alt proteomik için önemli kılar. Yöntem, Virginia Üniversitesi' nden Hunt ve arkadaşları tarafından geliştirildi.

<span class="mw-page-title-main">Elektron yakalama ayrışması</span>

Elektron yakalama ayrışması, ardışık kütle spektrometrisinde peptitlerin ve proteinlerin yapısının aydınlatması için gaz fazı iyonlarını parçalama yöntemidir. MS/MS'de kütle seçilmiş öncü iyonun aktivasyonu ve ayrıştırılması için en yaygın kullanılan tekniklerden biridir. Teknik düşük enerjili elektronların, sıkışmış gaz fazı iyonlarına doğrudan eklenmesini içerir.

Kızılötesi çoklu foton ayrışması, genellikle orijinal (ana) molekülün yapısal analizi için gaz fazındaki molekülleri parçalamak amacıyla kütle spektrometrisinde kullanılan bir tekniktir.


Bu sayfa, bu Vikipedi makalesine dayanmaktadır.
Metin, CC BY-SA 4.0 lisansı altında mevcuttur; ek koşullar uygulanabilir.
Görseller, videolar ve sesler kendi lisansları altında mevcuttur.