İçeriğe atla

Aminoasil-tRNA

Okun üstünde tRNA ve okun altında jenerik bir amino asit bulunan bir aminoasil-tRNA. tRNA yapısının çoğu basitleştirilmiş, renkli bir top ve çubuk modeli olarak gösterilmiştir; terminal adenozin ve amino asit yapısal formüller olarak gösterilmiştir. Ok, amino asit ve tRNA arasındaki ester bağlantısını gösterir.

Aminoasil-tRNA (aynı zamanda aa-tRNA veya yüklü tRNA), aynı kökenli amino asidinin kimyasal olarak bağlı (yüklü) olduğu tRNA'dır. aa-tRNA, belirli uzama faktörleriyle birlikte, translasyon sırasında üretilen polipeptit zincirine dahil edilmek üzere amino asidi ribozoma iletir.

Tek başına, bir amino asit, büyüyen bir polipeptit zinciri içinde peptit bağlarının oluşumuna izin vermek için gerekli substrat değildir. Bunun yerine, ilgili aa-tRNA'larını oluşturmak için amino asitlerin bir tRNA ile "yüklenmesi" veya aminoasile edilmesi gerekir.[1] Her amino asidin kendine özgü aminoasil-tRNA sentetazı vardır ve bu sentetaz, spesifik olduğu tRNA'ya kimyasal olarak bağlanmak veya başka bir deyişle "eş kökenli" olmak için kullanılır. Protein sentezi sırasında yalnızca tRNA'nın antikodonuyla eşleşen ve sırayla mRNA'nın kodonuyla eşleşen belirli amino asidin kullanılmasını sağladığından, bir tRNA'nın aynı kökenli amino asidiyle eşleşmesi çok önemlidir.

Polipeptit zincirine yanlış amino asidin dahil edildiği translasyon hatalarını önlemek için evrim, aa-tRNA sentetazlarının prova okuma işlevselliklerini sağlamıştır; bu mekanizmalar, bir amino asidin kendi aynı kökenli tRNA'sına uygun şekilde eşleşmesini sağlar.[2] Uygun tRNA substratı ile misasillenmiş amino asitler, aa-tRNA sentetazlarının sahip olduğu deasilasyon mekanizmaları yoluyla hidrolize uğrar.[3]

Genetik kodun dejenerasyonundan dolayı, çoklu tRNA'lar aynı amino aside ancak farklı antikodonlara sahiptirler. Bu farklı tRNA'lara izoalıcı denir. Belirli koşullar altında, aynı kökenli olmayan amino asitler yüklenecek ve bu da yanlış yüklenmiş veya yanlış aminoasile edilmiş tRNA ile sonuçlanacaktır. Bu hatalı yüklenmiş tRNA'lar, hatalı protein sentezini önlemek için hidrolize edilmelidir.

aa-tRNA, protein sentezi sırasında mRNA kodlama zinciri ile kodlanmış polipeptit zinciri arasında birincil olarak ara bağlantı olarak hizmet ederken, aa-tRNA'nın başka birçok biyosentetik yolda işlevleri olduğu da bulunmuştur. aa-tRNA'ların hücre duvarları, antibiyotikler, lipitler ve protein yıkımı için biyosentetik yollarda substratlar olarak işlev gördüğü bulunmuştur.

aa-tRNA'ların, lipidlerin modifikasyonu ve antibiyotiklerin biyosentezi için gerekli amino asitlerin donörleri olarak işlev görebileceği görülmüştür. Örneğin, mikrobiyal biyosentetik gen kümeleri, ribozomal olmayan peptitlerin ve diğer amino asit içeren metabolitlerin sentezinde aa-tRNA'ları kullanabilir.[4]

Sentezi

Aminoasil-tRNA iki adımda üretilir. İlk adım, aminoasil-AMP oluşturan amino asidin adenilasyonudur:

İkinci adım, amino asit kalıntısının tRNA'ya aktarılmasıdır:

Genel net reaksiyon şu şekildedir:

Net reaksiyon, yalnızca pirofosfatın (PPi) daha sonra hidrolize olması nedeniyle enerji açısından uygundur. Pirofosfatın iki molekül inorganik fosfat (Pi) reaksiyonuna hidrolizi, enerji açısından oldukça elverişlidir ve diğer iki reaksiyonu yönlendirir. Birlikte, bu yüksek düzeyde ekzergonik reaksiyonlar, o amino aside özgü aminoasil-tRNA sentetaz içinde gerçekleşir.[5][6]

Stabilite ve hidroliz

aa-tRNA'ların stabilitesi üzerine yapılan araştırmalar, asil (veya ester) bağlantısının, tRNA'nın kendisinin dizisinin aksine, en önemli faktör olduğunu göstermektedir. Bu bağlantı, bir amino asidin karboksil grubunu, aynı kökenli tRNA'sının terminal 3'-OH grubuna kimyasal olarak bağlayan bir ester bağıdır.[7] Belirli bir aa-tRNA'nın amino asit parçasının yapısal bütünlüğünü sağladığı keşfedilmiştir; tRNA kısmı, çoğunlukla, amino asidin büyüyen bir polipeptit zincirine nasıl ve ne zaman dahil edileceğini belirler.[8]

Farklı aa-tRNA'lar, amino asit ve tRNA arasındaki ester bağının hidrolizi için değişen birinci derece hız sabitlerine sahiptir.[9] Bu tür gözlemler öncelikle sterik etkilerden kaynaklanmaktadır. Sterik engel, ester karbonil üzerindeki moleküller arası saldırıların önlenmesine yardımcı olan amino asitlerin spesifik yan zincir grupları tarafından sağlanır; bu moleküller arası saldırılar, ester bağının hidrolize edilmesinden sorumludur.

Dallanmış ve alifatik amino asitler (valin ve izolösin), sentezleri üzerine, düşük hidrolitik stabiliteye sahip olanlardan (örneğin, prolin) belirgin şekilde daha uzun yarı ömürlerle, en kararlı aminoasil-tRNA'ları ürettiğini kanıtlar. Valin ve izolösin amino asitlerinin sterik engellemesi, yan zincirin β-karbonundaki metil grubu tarafından üretilir. Genel olarak, bağlı amino asidin kimyasal yapısı, aa-tRNA'nın stabilitesinin belirlenmesinden sorumludur.[10]

Sodyum, potasyum ve magnezyum tuzlarından kaynaklanan artan iyonik gücün aa-tRNA asil bağını kararsızlaştırdığı görülmüştür. Artan pH ayrıca bağı destabilize eder ve amino asidin a-karbon amino grubunun iyonizasyonunu değiştirir. Yüklü amino grubu, indüktif etki yoluyla aa-tRNA bağını kararsızlaştırabilir.[11] Uzama faktörü EF-Tu'nun, zayıf asil bağlantılarının hidrolize olmasını önleyerek bağı stabilize ettiği görülmüştür.[1]

Hepsi birlikte, ester bağının gerçek kararlılığı, aa-tRNA'nın vücut içinde fizyolojik pH ve iyon konsantrasyonlarında hidrolize duyarlılığını etkiler. Aminoasilasyon işleminin kararlı bir aa-tRNA molekülü vermesi, polipeptit sentezinin hızlanmasını ve üretkenliğini sağlaması termodinamik olarak uygundur.[1]

İlaçlarla ilgisi

Tetrasiklin gibi belirli antibiyotikler, aminoasil-tRNA'nın prokaryotlarda ribozomal alt birime bağlanmasını engeller. Tetrasiklinlerin, translasyon sırasında prokaryotik ribozomların alıcı (A) bölgesi içinde aa-tRNA'nın bağlanmasını engellediği görülür. Tetrasiklinler geniş spektrumlu antibiyotik ajanlar olarak kabul edilir; bu ilaçlar, hem gram-pozitif hem de gram-negatif bakterilerin yanı sıra diğer atipik mikroorganizmaların büyümesini inhibe etme yetenekleri sergiler.

Ayrıca, TetM proteininin (P21598), bu tür eylemleri tipik olarak inhibe edecek olan tetrasiklinlerle konsantre olmasına rağmen, aminoasil-tRNA moleküllerinin ribozomal akseptör bölgesine bağlanmasına izin verdiği bulunmuştur. TetM proteini, ribozomlara bağlı GTPaz aktivitesi sergileyen bir ribozomal koruma proteini olarak kabul edilir. Araştırmalar, TetM proteinlerinin varlığında ribozomlardan tetrasiklinlerin salındığını göstermiştir. Böylece, bu artık tetrasiklin molekülleri tarafından engellenmediği için ribozomların A bölgesine aa-tRNA bağlanmasına izin verir.[12] TetO, TetM'ye %75 oranında benzemektedir ve her ikisinin de EF-G ile %45 benzerliği vardır. E. coli ribozomu ile kompleks halindeki TetM'nin yapısı çözülmüştür.[13]

Ayrıca bakınız

  • Aminoasil-tRNA sentetaz

Kaynakça

  1. ^ a b c Peacock JR, Walvoord RR, Chang AY, Kozlowski MC, Gamper H, Hou YM (June 2014). "Amino acid-dependent stability of the acyl linkage in aminoacyl-tRNA". RNA. 20 (6): 758-64. doi:10.1261/rna.044123.113. PMC 4024630 $2. PMID 24751649. 
  2. ^ Kelly P, Ibba M (January 2018). "Aminoacyl-tRNA Quality Control Provides a Speedy Solution to Discriminate Right from Wrong". Journal of Molecular Biology. 430 (1): 17-19. doi:10.1016/j.jmb.2017.10.025. PMID 29111345. 
  3. ^ Francklyn CS, Mullen P (April 2019). "Progress and challenges in aminoacyl-tRNA synthetase-based therapeutics". The Journal of Biological Chemistry. 294 (14): 5365-5385. doi:10.1074/jbc.REV118.002956. PMC 6462538 $2. PMID 30670594. 
  4. ^ Ulrich EC, van der Donk WA (December 2016). "Cameo appearances of aminoacyl-tRNA in natural product biosynthesis". Current Opinion in Chemical Biology. 35: 29-36. doi:10.1016/j.cbpa.2016.08.018. PMC 5161580 $2. PMID 27599269. 
  5. ^ Swanson R, Hoben P, Sumner-Smith M, Uemura H, Watson L, Söll D (December 1988). "Accuracy of in vivo aminoacylation requires proper balance of tRNA and aminoacyl-tRNA synthetase". Science. 242 (4885): 1548-51. Bibcode:1988Sci...242.1548S. doi:10.1126/science.3144042. PMID 3144042. 15 Temmuz 2021 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 8 Mayıs 2022. 
  6. ^ McClain WH (November 1993). "Rules that govern tRNA identity in protein synthesis". Journal of Molecular Biology. 234 (2): 257-80. doi:10.1006/jmbi.1993.1582. PMID 8230212. 
  7. ^ Kelly P, Ibba M (January 2018). "Aminoacyl-tRNA Quality Control Provides a Speedy Solution to Discriminate Right from Wrong". Journal of Molecular Biology. 430 (1): 17-19. doi:10.1016/j.jmb.2017.10.025. PMID 29111345. 
  8. ^ Francklyn CS, Mullen P (April 2019). "Progress and challenges in aminoacyl-tRNA synthetase-based therapeutics". The Journal of Biological Chemistry. 294 (14): 5365-5385. doi:10.1074/jbc.REV118.002956. PMC 6462538 $2. PMID 30670594. 
  9. ^ Hentzen D, Mandel P, Garel JP (October 1972). "Relation between aminoacyl-tRNA stability and the fixed amino acid". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Nucleic Acids and Protein Synthesis. 281 (2): 228-32. doi:10.1016/0005-2787(72)90174-8. PMID 4629424. 
  10. ^ Kelly P, Ibba M (January 2018). "Aminoacyl-tRNA Quality Control Provides a Speedy Solution to Discriminate Right from Wrong". Journal of Molecular Biology. 430 (1): 17-19. doi:10.1016/j.jmb.2017.10.025. PMID 29111345. 
  11. ^ Schuber F, Pinck M (May 1974). "On the chemical reactivity of aminoacyl-tRNA ester bond. I. Influence of pH and nature of the acyl group on the rate of hydrolysis". Biochimie. 56 (3): 383-90. doi:10.1016/S0300-9084(74)80146-X. PMID 4853442. 
  12. ^ Chopra I, Roberts M (June 2001). "Tetracycline antibiotics: mode of action, applications, molecular biology, and epidemiology of bacterial resistance". Microbiology and Molecular Biology Reviews. 65 (2): 232-60 ; second page, table of contents. doi:10.1128/MMBR.65.2.232-260.2001. PMC 99026 $2. PMID 11381101. 
  13. ^ Arenz, S; Nguyen, F; Beckmann, R; Wilson, DN (28 Nisan 2015). "Cryo-EM structure of the tetracycline resistance protein TetM in complex with a translating ribosome at 3.9-Å resolution". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 112 (17): 5401-6. Bibcode:2015PNAS..112.5401A. doi:10.1073/pnas.1501775112. PMC 4418892 $2. PMID 25870267. 

İlgili Araştırma Makaleleri

<span class="mw-page-title-main">Protein</span> polipeptitlerin işlevsellik kazanması sonucu oluşan canlıların temel yapı birimi

Proteinler, bir veya daha fazla uzun amino asit artık zincirini içeren büyük biyomoleküller ve makromolekül'lerdir. Proteinler organizmalar içinde, hücrelere yapı ve organizmalar sağlayarak ve molekülleri bir konumdan diğerine taşıyarak metabolik reaksiyonları katalizleme, DNA kopyalama, uyaranlara yanıt verme dahil olmak üzere çok çeşitli işlevler gerçekleştirir. Proteinler, genlerinin nükleotit dizisi tarafından dikte edilen ve genellikle faaliyetini belirleyen özel 3D yapıya protein katlanmasıyla sonuçlanan amino asit dizilimlerinde birbirlerinden farklıdır.

<span class="mw-page-title-main">RNA</span> nükleotitlerden oluşan polimer

Ribonükleik asid (RNA), bir nükleik asittir, nükleotitlerden oluşan bir polimerdir. Her nükleotit bir azotlu baz, bir riboz şeker ve bir fosfattan oluşur. RNA pek çok önemli biyolojik rol oynar, DNA'da taşınan genetik bilginin proteine çevirisi (translasyon) ile ilişkili çeşitli süreçlerde de yer alır. RNA tiplerinden olan mesajcı RNA, DNA'daki bilgiyi protein sentez yeri olan ribozomlara taşır, ribozomal RNA ribozomun en önemli kısımlarını oluşturur, taşıyıcı RNA ise protein sentezinde kullanılmak üzere kullanılacak aminoasitlerin taşınmasında gereklidir. Ayrıca çeşitli RNA tipleri genlerin ne derece aktif olduğunu düzenlemeye yarar.

<span class="mw-page-title-main">Amino asit</span> Proteinlerin temel yapı taşı

Amino asitler, proteinleri oluşturan temel yapı taşlarıdır.

<span class="mw-page-title-main">Ribozom</span> Tüm canlı hücrelerde bulunan zarsız organel.

Ribozom, tüm canlı hücrelerde bulunan karmaşık moleküler yapıya sahip ve protein oluşturma sürecinde hayati bir rol oynayan bir organeldir. Bu süreç, mRNA çevirisi olarak bilinen bir biyolojik mekanizma aracılığıyla gerçekleşir. Kısaca ribozomlar, haberci RNA (mRNA) molekülleri tarafından sağlanan talimatları takip ederek amino asitleri birbirine bağlar ve polipeptit adı verilen amino asit zincirlerini oluşturur.

<span class="mw-page-title-main">Mesajcı RNA</span> Bir protein üretmek için ribozom tarafından okunan RNA

Mesajcı RNA (mRNA), sentezlenecek bir proteinin amino asit dizisine karşılık gelen kimyasal şifreyi taşıyan bir moleküldür. mRNA, bir DNA kalıptan transkripsiyon yoluyla sentezlenir ve protein sentez yeri olan ribozomlara, protein kodlayıcı bilgiyi taşır. Burada, çevirim (translasyon) süreci sonucu, RNA polimerindeki bilgi ile bir amino asit polimeri üretilir. Nükleik asitlerin amino asit dizilerine karşılık gelen bölgelerindeki her üç baz, proteindeki bir amino asite karşılık gelir. Bu üçlülere kodon denir, her biri bir amino asit kodlar, bitiş kodonu ise protein sentezini durdurur. Bu işlem iki diğer RNA türünü daha gerektirir: taşıyıcı RNA (tRNA) kodonun tanınmasına aracılık eder ve ona karşılık gelen amino asiti getirir; ribozomal RNA (rRNA) ise ribozomdaki protein imalat mekanizmasının kataliz merkezidir.

<span class="mw-page-title-main">Taşıyıcı RNA</span> protein sentezinde görevli bir RNA

Taşıyıcı RNA hücrelerde protein sentezi sırasında büyüyen polipeptit zincirine spesifik bir amino asit ekleyen küçük bir RNA molekülüdür. Amino asidin bağlanması 3' ucundadır. Bu kovalent bağlantı aminoasil tRNA sentetaz tarafından katalizlenir. Ayrıca, antikodon olarak adlandırılan üç bazlık bir bölge vardır, bu bölge mRNA üzerinde kendisine karşılık gelen üç bazlık bir kodon bölgesi ile baz eşleşmesi yapar. Her tip tRNA molekülü sadece tek tip bir amino asite bağlanabilir, ama genetik kod aynı amino asite karşılık gelen birden çok kodon bulunduğu için, farklı antikodonlara sahip tRNA'lar aynı amino asidi taşıyabilir.

<span class="mw-page-title-main">Ribozomal RNA</span> Ribozomun RNA bileşeni

Ribozomal RNA (rRNA), ribozomlarda bulunan bir RNA tipidir, ribozomun protein senteziyle ilişkili katalitik fonksiyonundan sorumludur. Ribozomal RNA'nın görevi, mRNA'daki bilginin translasyon süreci sırasında amino asit dizisine çevrilmesi için taşıyıcı RNA (tRNA) ile etkileşmek ve uzayan peptit zincirine amino asit takmaktır. Hücre sitoplazmasında serbest halde bulunan RNA'nın %80'i rRNA'dan oluşur.

<span class="mw-page-title-main">Protein biyosentezi</span>

Protein biyosentezi, hücrenin protein sentezlenmesi için gereken bir biyokimyasal süreçtir. Bu terim bazen sadece protein translasyonu anlamında kullanılsa da transkripsiyon ile başlayıp translasyonla biten çok aşamalı bir süreçtir. Prokaryotlarda ve ökaryotlarda ribozom yapısı ve yardımcı proteinler bakımından farklılık göstermesine karşın, temel mekanizma korunmuştur.

<span class="mw-page-title-main">Translasyon</span> Protein sentezine ilişkin hücresel süreç

Translasyon, transkripsiyon sonucu oluşan mRNA'lardaki koda uygun olarak ribozomlarda gerçekleştirilen amino asit zinciri veya polipeptit sentezi sürecidir, daha sonra üretilen amino asit zinciri veya polipeptit uygun bir şekilde katlanarak etkin bir protein haline gelmektedir. Translasyon, protein biyosentezinin ilk aşamasıdır. 4 harfli DNA dilindeki mesajın 20 harfli amino asid diline çevrilmesinden ötürü, İngilizce terminolojide "çeviri" anlamına gelen translation sözcüğü kullanılmaktadır. Bu terim Türkçeye translasyon olarak geçmiştir. Translasyon hücrenin sitoplazmasında gerçekleşir. Sitoplazmada bulunan iki ribozom alt birimi translasyon sırasında mRNA zincirinin 5' ucuna bağlanır. Ribozom üzerindeki bağlanma bölgelerinde, mRNA'daki baz üçlülerini (kodon) tRNA'daki tamamlayıcıları olan antikodonlara bağlar. mRNA'daki kodonlara karşılık gelen antikodonu bulunduran tRNA'ların art arda eklenmesi sırasında tRNA'nın 3' ucuna bağlanmış olan amino asitler birbirine bağlanarak polipeptit zincirini oluşturur.

<span class="mw-page-title-main">Adenozin trifosfat</span> organik bileşi

'Adenozin trifosfat, hücre içinde bulunan çok işlevli bir nükleotittir. İngilizce Adenosine Triphosphateden ATP olarak kısaltılır. En önemli işlevi hücre içi biyokimyasal reaksiyonlar için gereken kimyasal enerjiyi taşımaktır. Fotosentez ve hücre solunumu sırasında oluşur. ATP bunun yanı sıra RNA sentezinde gereken dört monomerden biridir. Ayrıca ATP, hücre içi sinyal iletiminde protein kinaz reaksiyonu için gereken fosfatın kaynağıdır. 3 tane fosfattan oluşur.

<span class="mw-page-title-main">Çevrim sonrası değişim</span> Biyolojik süreç

Çevrim sonrası değişim, bir proteinin çevriminden (translasyonundan) sonra kimyasal değişime uğramasıdır. Çoğu protein için bu değişimler, protein biyosentezinin son adımlarındandır.

<span class="mw-page-title-main">Genetik kod</span> genetik materyal içinde kodlanan bilginin proteinlere çevrildiği kurallar

Genetik kod, genetik malzemede kodlanmış bilginin canlı hücreler tarafından proteinlere çevrilmesini sağlayan kurallar kümesidir. Kod, kodon olarak adlandırılan üç nükleotitlik diziler ile amino asitler arasındaki ilişkiyi tanımlar. Bir nükleik asit dizisindeki üçlü kodon genelde tek bir amino asidi belirler. Genlerin çok büyük çoğunluğu aynı kodla şifrelendiği için, özellikle bu koda kuralsal veya standart genetik kod olarak değinilir, ama aslında pek çok kod varyantı vardır. Yani, standart genetik kod evrensel değildir. Örneğin, insanlarda, mitokondrilerdeki protein sentezi kuralsal koddan farklı bir genetik koda dayalıdır.

Proteinler her organizmada bulunan önemli bir makromolekül sınıfıdır. Proteinler, 20 farklı tip L-α-amino asitten meydana gelen polimerlerdir. Amino asitler birbiriyle reaksiyona girdikten sonra meydana gelen polimerde bu amino asitlerden arta kalan birimlere amino asit kalıntısı denir. 40 kalıntıdan daha kısa olan zincirler için protein yerine genelde peptit terimi kullanılır. Biyolojik fonksiyonlarını yerine getirebilmek için proteinler uzay içinde belli bir biçim alacak şekilde katlanırlar. Bu katlanmayı yönlendiren güçler, protein atomları arasındaki hidrojen bağı, iyonik etkileşimler, van der Waals kuvvetleri ve hidrofobik istiflenme gibi, kovalent olmayan etkleşimlerdir. Proteinlerin işlevlerini moleküler düzeyde anlayabilmek için genelde onları üç boyutlu yapısının çözülmesi gerekir. Protein yapısını çözmek için X-ışını kristalografisi ve NMR spektroskopisi kullanılır, bunlar yapısal biyolojinin başlıca yöntemleri arasında yer alır.

L- Selenosistein Sec ya da U şeklinde kısaltılır ve L-Amino asitlerinin 21. proteinogenidir. Bu amino asit L-Sistein’den farklı olarak kükürt atomunun yerine Selenyum atomu barındırır. D-Selenosistein möleküle L- Selenosistein’ın enantiyomerisidir ve önem bakımından pek fazla önemli değildir. Bu yüzden bu yazıda ya da bilimsel makalelerde Selenosistein L- ya da D- olarak hiçbir ön ek almayarak sadece Selenosistein diye bahsedilmişse, burada bahsi geçen L- Selenosistein’dir.

Moleküler evrim, nesiller boyu aktarılacak şekilde, DNA, RNA ve protein gibi hücresel moleküllerin diziliminin değiştirilmesi işlemidir ya da bununla ilgilenen bilim dalıdır. Moleküler evrimin alanı, bu değişimlerdeki kalıpları açıklamak için evrimsel biyoloji ve popülasyon genetiği ilkelerini kullanır. Moleküler evrim başlıca, nükleotid değişimlerinin oranları ve etkilerini, nötr evrimi, doğal seçilimi, yeni genlerin kökenlerini, karmaşık özelliklerin genetik yapısını, türleşmenin genetik temelini, gelişim evrimini ve evrimin genomik ve fenotipik değişikliklere neden olan etkilerini inceler.

<span class="mw-page-title-main">Dallanmış zincirli aminoasit</span>

Dallı zincirli amino asit (BCAA), dallı bir alifatik yan zincire sahip olan bir amino asittir. Vücutta esansiyel olarak bulunur, üretilemez. Proteinojenik amino asitler arasında üç BCAA vardır: lösin, izolösin ve valin. Proteinojenik olmayan BCAA'lar 2-aminoizobütirik asidi ve alloisolösini içerir.

Hücrelerin evrimi, hücrelerin evrimsel kökenini ve daha sonraki evrimsel gelişimini ifade eder. Hücreler ilk olarak en az 3,8 milyar yıl önce, dünya oluştuktan yaklaşık 750 milyon yıl sonra ortaya çıktı.

<span class="mw-page-title-main">Santral dogma (moleküler biyoloji)</span> Biyolojik bir sistem içindeki genetik bilgi akışının açıklanması

Moleküler biyolojinin santral (merkezi) dogması, biyolojik bir sistem içindeki genetik bilgi akışının bir açıklamasıdır. Orijinal anlamı bu olmasa da, genellikle "DNA RNA'yı, RNA proteini yapar" şeklinde ifade edilir İlk olarak 1957'de Francis Crick tarafından ifade edilmiş, 1958'de ise yayınlanmıştır.

Biyosentez, substratların canlı organizmalarda daha karmaşık ürünlere dönüştürüldüğü çok aşamalı, enzim katalizli bir süreçtir. Biyosentezde basit bileşikler modifiye edilir, diğer bileşiklere dönüştürülür veya makromoleküller oluşturmak üzere birleştirilir. Bu süreç genellikle metabolik yollardan oluşur. Bu biyosentetik yollardan bazıları tek bir hücresel organel içinde yer alırken diğerleri birden fazla hücresel organel içinde yer alan enzimleri içerir. Bu biyosentetik yolların örnekleri arasında çift katlı lipit katmanının bileşenlerinin ve nükleotidlerin üretimi yer alır. Biyosentez genellikle anabolizma ile eş anlamlıdır ve bazı durumlarda birbirinin yerine kullanılır.

<span class="mw-page-title-main">Malonik asit</span>

Malonik asit (IUPAC sistematik adı: propandioik asit), CH2(COOH)2 yapısına sahip bir dikarboksilik asittir. Malonik asidin iyonize formu, esterleri ve tuzları malonatlar olarak bilinir. Örneğin dietil malonat, malonik asidin dietil esteridir. İsmi, 'elma' anlamına gelen Yunanca μᾶλον (malon) kelimesinden gelmektedir. Malonik asit, birçok meyve ve sebzede bulunan doğal olarak oluşan bir maddedir.


Bu sayfa, bu Vikipedi makalesine dayanmaktadır.
Metin, CC BY-SA 4.0 lisansı altında mevcuttur; ek koşullar uygulanabilir.
Görseller, videolar ve sesler kendi lisansları altında mevcuttur.